Amylase insgesamt im Serum

Amylase - eines der Enzyme im Verdauungssaft, das von den Speicheldrüsen und der Bauchspeicheldrüse ausgeschieden wird.

Diastase, Serumamylase, Alpha-Amylase, Serumamylase.

Amy, Alpha-Amylase, AML, Diastase, 1,4-α-D-Glucanohydralase, Serumamylase, Blutamylase.

Kinetische kolorimetrische Methode.

U / L (Einheit pro Liter).

Welches Biomaterial kann für die Forschung verwendet werden??

Wie man sich richtig auf das Studium vorbereitet?

  1. Vor der Untersuchung 12 Stunden lang nicht essen.
  2. Beseitigen Sie physischen und emotionalen Stress und rauchen Sie 30 Minuten vor der Studie nicht.

Allgemeine Informationen zur Studie

Amylase ist eines von mehreren Enzymen, die in der Bauchspeicheldrüse produziert werden und Teil des Pankreassafts sind. Lipase baut Fette ab, Protease baut Proteine ​​ab und Amylase baut Kohlenhydrate ab. Von der Bauchspeicheldrüse gelangt Pankreassaft, der Amylase enthält, über den Pankreasgang in den Zwölffingerdarm, wo er bei der Verdauung von Nahrungsmitteln hilft.

Normalerweise zirkuliert nur eine geringe Menge Amylase im Blutkreislauf (aufgrund der Erneuerung der Zellen in der Bauchspeicheldrüse und den Speicheldrüsen) und gelangt in den Urin. Wenn eine Schädigung der Bauchspeicheldrüse auftritt, wie bei einer Pankreatitis, oder wenn der Pankreasgang durch einen Stein oder Tumor blockiert ist, beginnt Amylase in großen Mengen in den Blutkreislauf und dann in den Urin einzudringen.

In den Eierstöcken, im Darm, in den Bronchien und in den Skelettmuskeln werden geringe Mengen Amylase gebildet.

Wofür die Forschung verwendet wird?

  • Zur Diagnose einer akuten oder chronischen Pankreatitis und anderer Krankheiten, die die Bauchspeicheldrüse in den pathologischen Prozess einbeziehen (zusammen mit einem Lipasetest).
  • Zur Überwachung der Behandlung von Bauchspeicheldrüsenkrebs.
  • Um sicherzustellen, dass der Pankreasgang nach dem Entfernen der Gallensteine ​​nicht beeinträchtigt wird.

Wann ist die Studie geplant??

  • Wenn ein Patient Anzeichen einer Pankreas-Pathologie hat:
    • starke Schmerzen im Bauch und Rücken ("Gürtelschmerzen"),
    • Temperaturanstieg,
    • Appetitverlust,
    • Erbrechen.
  • Bei der Überwachung des Zustands eines Patienten mit einer Pankreaserkrankung und der Überwachung der Wirksamkeit seiner Behandlung.

Was die Ergebnisse bedeuten?

Referenzwerte: 28 - 100 U / l.

Ursachen für eine erhöhte Gesamtamylaseaktivität im Serum

  • Akute Pankreatitis. Bei dieser Krankheit kann die Amylaseaktivität das zulässige Niveau um das 6- bis 10-fache überschreiten. Der Anstieg tritt normalerweise 2-12 Stunden nach einer Schädigung der Bauchspeicheldrüse auf und hält 3-5 Tage an. Die Wahrscheinlichkeit, dass akute Schmerzen durch akute Pankreatitis verursacht werden, ist ziemlich hoch, wenn die Amylaseaktivität 1000 U / l überschreitet. Trotzdem steigt dieser Indikator bei einigen Patienten mit akuter Pankreatitis manchmal leicht an oder bleibt sogar normal. Im Allgemeinen spiegelt die Amylaseaktivität nicht den Schweregrad der Pankreasbeteiligung wider. Beispielsweise können bei einer massiven Pankreatitis die meisten Zellen, die Amylase produzieren, absterben, sodass sich ihre Aktivität nicht ändert.
  • Chronische Pankreatitis. Bei chronischer Pankreatitis ist die Amylaseaktivität zunächst mäßig erhöht, kann dann jedoch abnehmen und sich wieder normalisieren, wenn sich die Läsion der Bauchspeicheldrüse verschlechtert. Die Hauptursache für chronische Pankreatitis ist Alkoholismus.
  • Pankreastrauma.
  • Bauchspeicheldrüsenkrebs.
  • Verstopfung (Stein, Narbe) des Pankreasgangs.
  • Akute Blinddarmentzündung, Bauchfellentzündung.
  • Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs.
  • Dekompensation von Diabetes mellitus - diabetische Ketoazidose.
  • Abflussstörungen in den Speicheldrüsen oder Speichelgängen, z. B. bei Mumps (Mumps).
  • Operationen an den Bauchorganen.
  • Akute Cholezystitis - Entzündung der Gallenblase.
  • Darmverschluss.
  • Eine unterbrochene Tubenschwangerschaft.
  • Aortenaneurysma-Ruptur.
  • Makroamylasämie ist eine seltene gutartige Erkrankung, bei der sich Amylase mit großen Proteinen im Serum verbindet und daher nicht durch die im Serum akkumulierten Nierenglomeruli gelangen kann.

Ursachen für eine verminderte Gesamtamylaseaktivität im Serum

  • Verminderte Pankreasfunktion.
  • Schwere Hepatitis.
  • Mukoviszidose (Mukoviszidose) der Bauchspeicheldrüse ist eine schwere Erbkrankheit, die mit einer Schädigung der Drüsen der äußeren Sekretion (Lunge, Magen-Darm-Trakt) verbunden ist..
  • Entfernung der Bauchspeicheldrüse.

Was kann das Ergebnis beeinflussen?

  • Die Serumamylaseaktivität ist erhöht:
    1. bei schwangeren Frauen,
    2. bei der Einnahme von Captopril, Kortikosteroiden, oralen Kontrazeptiva, Furosemid, Ibuprofen, narkotischen Analgetika.
  • Erhöhtes Cholesterin kann die Amylaseaktivität senken.
  • Bei einer akuten Pankreatitis geht ein Anstieg der Amylase normalerweise mit einem Anstieg der Lipaseaktivität einher.
  • Die Amylaseaktivität bei Kindern in den ersten zwei Lebensmonaten ist gering und steigt bis zum Ende des ersten Jahres auf das Niveau von Erwachsenen an.

Wer weist die Studie zu?

Allgemeinarzt, Internist, Gastroenterologe, Chirurg.

Amylase in einem biochemischen Bluttest

Der menschliche Magen-Darm-Trakt arbeitet aufgrund einer Reihe von darin enthaltenen Verdauungsenzymen harmonisch und harmonisch. Ein ehrenwerter Platz unter ihnen ist das Enzym Amylase. In der Literatur finden Sie Synonyme für diesen Begriff - Gesamtamylase, Serumamylase usw..

Was ist Amylase in einem biochemischen Bluttest?

Amylase ist ein Verdauungsenzym und kommt in drei Typen vor - Alpha, Beta und Gamma. Beim Menschen ist der Amylase-Typ vom Alpha- und Gamma-Typ vorhanden. Alpha-Amylase ist von diagnostischem Wert, da eine Erhöhung ihres Spiegels im zirkulierenden Blut auf eine Reihe von Krankheiten hinweist. Alpha-Amylase wird durch Pankreas- und Speichelamylase dargestellt.

Pankreas-Amylase ist vom P-Typ und ist Teil des Pankreassafts, Speichel-Amylase ist vom S-Typ und ist Teil der Sekretion der Speicheldrüsen. Amylase ist ein Calcium / Chlor-abhängiges Enzym und wird in Gegenwart von Calcium- und Chlorionen aktiviert.

Speichel- und Pankreas-Amylasen haben ihre eigenen Funktionen. Speichelamylase ist die erste, die in den Verdauungsprozess eintritt. Die mit Lebensmitteln versorgten Kohlenhydrate werden bereits teilweise in der Mundhöhle verarbeitet. Ferner gelangt Nahrung in den Magen und den Zwölffingerdarm, wo sie mit Pankreas-Amylase gefunden wird. Im Wesentlichen bereitet Speichelamylase den Nahrungsbolus für Pankreas-Amylase vor. Der Hauptprozess des Abbaus von Kohlenhydraten findet im Dünndarm statt..

Die Funktion der Alpha-Amylase ist die Aufspaltung von Polysacchariden (Stärke, Glykogen, Inulin) in Oligosaccharide. Warum findet im Dünndarm der Hauptprozess der Verdauung von Kohlenhydraten statt? Die Antwort ist einfach: Hier gibt es alle optimalen Bedingungen für diesen Prozess, nämlich eine schwache alkalische Umgebung und zusätzliche Verdauungsenzyme, die Kohlenhydratbindungen lösen.

Bei Kindern ist die Amylaseaktivität gering, da sie alle vorgefertigten "Baumaterialien" erhalten, die sie mit Muttermilch benötigen. Ab zwei Monaten beginnt die Aktivität des Enzyms zuzunehmen und erreicht bis zum Ende des ersten Jahres das Niveau eines Erwachsenen, da Ergänzungsnahrungsmittel in die Ernährung der Krümel aufgenommen werden. Das Enzym wird über den Urin über den Urin (über das Harnsystem) aus dem Körper ausgeschieden..

Amylasetypen

Die Funktion der Alpha-Amylase besteht darin, Kohlenhydrate abzubauen

Trotz der Tatsache, dass klinisches und diagnostisches Interesse mit Alpha-Amylase verbunden ist, werden wir alle existierenden Typen dieses Enzyms ansprechen..

  • Alpha-Amylase ist ein Enzym, das in zwei Typen unterteilt ist - sekretierte und nicht sekretierte Amylase. Einfach ausgedrückt, der erste Typ zirkuliert im Körper, wenn er ins Blut freigesetzt wird. Daher kann der Spiegel des Enzyms im Blut gemessen werden. Der zweite Typ ist intrazellulär und gelangt nicht in den Blutkreislauf. Intrazelluläre Amylase hilft beim Abbau von Polysacchariden zu Dextrinen. Es gibt zwei Arten von sekretierter Amylase. 40 Prozent des im Blut zirkulierenden Enzyms werden von den Zellen der Bauchspeicheldrüse ausgeschieden. 60 Prozent sind Speichelamylase. Zusätzlich zu den Pankreas- und Speicheldrüsen wird das Enzym von der Schleimhaut des Dünn- und Dickdarms, der Eierstöcke, der Eileiter und der Leber ausgeschieden.
  • Der Beta-Typ ist ein Enzym, das in Pflanzen, Pilzen und Bakterien vorkommt. Dank dessen wird die Fruchtstärke in Zucker zerlegt, was den süßen Geschmack reifer Früchte erklärt. Obwohl dieser Typ nicht direkt mit der menschlichen Physiologie zusammenhängt, wird er in wissenschaftlichen und klinischen Labors umfassend untersucht. Ein Enzym, das am Austausch von Polysacchariden beteiligt ist, hilft dabei, wertvolle Informationen bei der Untersuchung der Glykogenose zu erhalten. Diese Gruppe umfasst Erbkrankheiten, die auf einer Funktionsstörung von Enzymen beruhen, die an der Synthese und dem Abbau von Glykogen beteiligt sind.
  • Der Gamma-Typ ist Glucoamylase. Diese Art von Amylase baut Glykogen und Stärke vollständig zu Glucose ab. Gamma-Amylase ist im menschlichen Körper vorhanden und wird durch zwei Typen dargestellt: saure und neutrale Amylase. Säure ist in Lysosomen lokalisiert, neutral - in Mikrosomen und im Hyaloplasma von Zellen. Die Fähigkeit der Gamma-Amylase, Glykogen abzubauen, ermöglicht die Verwendung bei der Behandlung von Glykogenose. Die Einführung dieses Enzyms in den Körper führt zu einer wichtigen therapeutischen Wirkung - einer Verringerung der Glykogenmenge in lebenswichtigen Organen - Leber, Herz usw..

Indikationen für den Test

Indikation für den Test - "akuter Bauch"

Die Konzentration der Amylase-Spiegel nimmt mit pathologischen Veränderungen der Bauchspeicheldrüse, der Speicheldrüsen, des Darms, der Leber und des Magens zu oder ab. Da das Enzym über die Nieren ausgeschieden wird, wird empfohlen, parallel zum Blut einen Urintest durchzuführen. In den folgenden Fällen kann der Patient zur Blutentnahme überwiesen werden, um die Amylase-Spiegel zu bestimmen:

  • Differentialdiagnose von Bauchschmerzen;
  • akute und chronische Pankreatitis;
  • Steine ​​in den Pankreasgängen;
  • Kanalneoplasmen;
  • Pankreaszysten;
  • Entzündung der Speicheldrüse der Parotis - Mumps;
  • akute Peritonitis;
  • Diabetes mellitus;
  • Entzündung der Gallenblase (Cholezystitis);
  • Nierenversagen;
  • Darmverschluss;
  • verminderte Produktion von Amylase im Körper;
  • Ovarialkarzinom;
  • Lungenkrebs;
  • chronischer Alkoholismus;
  • perforiertes Magengeschwür;
  • Ruptur des Aortenaneurysmas;
  • Herzinfarkt;
  • Thyreotoxikose;
  • Opiatvergiftung;
  • Eileiterschwangerschaft.

Test-Vorbereitungen

Der Patient muss auf den Test vorbereitet sein

Zur Bestimmung des Amylasespiegels wird venöses Blut entnommen. Die Studie wird auf nüchternen Magen durchgeführt. Wie bei den meisten Labortests sollte der Patient nur minimal auf die Studie vorbereitet sein. Die Vorbereitung erfordert nicht viel Aufwand und Zeit. Es ist wichtig, Folgendes zu beachten:

  • kein Alkohol;
  • am Vortag gebratene und würzige Speisen ausschließen;
  • morgens kann man keinen tee und kaffee trinken, gewöhnliches trinkwasser ist erlaubt;
  • Es wird nicht empfohlen, die Blutentnahme unmittelbar nach einigen diagnostischen Verfahren durchzuführen - Fluorographie, Radiographie, Ultraschalluntersuchung, Physiotherapie;
  • Keine Medikamente am Tag des Tests. Es ist besonders wichtig, Folgendes abzusagen: Captopril, Furosemid, Ibuprofen, orale Kontrazeptiva, Kortikosteroide, narkotische Analgetika;
  • Rauchen Sie vor dem Test nicht.
  • Morgensport ausschließen;
  • am Tag zuvor das Bad und die Sauna absagen;
  • 15 Minuten Pause vor dem Eingriff.

Eine Änderung des Amylasespiegels wird in den ersten 12 Stunden beobachtet

In den ersten 12 Stunden wird eine Zunahme der Amylaseaktivität beobachtet. Der wichtige Punkt ist, dass Amylase keinen eigenen "Goldstandard" hat. Die Konzentration im Blut kann tagsüber erheblich schwanken. Jedes Labor hat seine eigenen Indikatoren, je nachdem, welche diagnostischen Methoden zur Bestimmung der Konzentration des Enzyms verwendet werden. Normale Blutamylasewerte bei Personen unter 50 sind wie folgt:

  • Gesamt-Alpha-Amylase - in Serum oder Plasma bis zu 100 Einheiten pro Liter;
  • Pankreas-Amylase - in Serum oder Plasma bis zu 53 Einheiten pro Liter.

Nach 50 Jahren liegt der Bereich akzeptabler Werte zwischen 25 und 120 Einheiten pro Liter.

Bei Kindern des ersten Lebensjahres unterscheiden sich die Laborparameter. Der normale Bereich beträgt 5 bis 65 Einheiten pro Liter.

Amylase während der Schwangerschaft

Die Amylase-Spiegel steigen mit der Eileiterschwangerschaft

Ein separates Problem ist der Alpha-Amylase-Spiegel in der Eileiterschwangerschaft. Wenn die Eizelle am Endometrium in der Gebärmutter befestigt ist, unterscheidet sich der Amylase-Spiegel nicht von dem vor der Schwangerschaft. Eine Erhöhung oder Verringerung der Konzentration des Indikators kann unter den oben aufgeführten Bedingungen erfolgen. Wenn die Eizelle in den Eileiter oder den Eierstock implantiert wird, erhöht sich der Pegel des Indikators um das Achtfache. Dies ist auf die Tatsache zurückzuführen, dass die Eileiter und Eierstöcke beginnen, dieses Enzym aktiv abzuscheiden..

Biochemischer Bluttest - Normen, Bedeutung und Dekodierung von Indikatoren bei Männern, Frauen und Kindern (nach Alter). Enzymaktivität: Amylase, ALT, AST, GGT, CF, LDH, Lipase, Pepsinogene usw..

Die Website bietet Hintergrundinformationen nur zu Informationszwecken. Die Diagnose und Behandlung von Krankheiten muss unter Aufsicht eines Spezialisten erfolgen. Alle Medikamente haben Kontraindikationen. Eine fachliche Beratung ist erforderlich!

Nachfolgend werden wir betrachten, was jeder Indikator eines biochemischen Bluttests sagt, was seine Referenzwerte und Dekodierung sind. Insbesondere werden wir über die Indikatoren der Enzymaktivität sprechen, die im Rahmen dieses Labortests ermittelt wurden..

Alpha-Amylase (Amylase)

Alpha-Amylase (Amylase) ist ein Enzym, das am Abbau von Lebensmittelstärke in Glykogen und Glukose beteiligt ist. Amylase wird von der Bauchspeicheldrüse und den Speicheldrüsen produziert. Darüber hinaus ist die Amylase der Speicheldrüsen vom S-Typ und die Amylase der Bauchspeicheldrüse vom P-Typ, aber beide Arten des Enzyms sind im Blut vorhanden. Die Bestimmung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut ist eine Berechnung der Aktivität beider Enzymtypen. Da dieses Enzym von der Bauchspeicheldrüse produziert wird, wird die Bestimmung seiner Aktivität im Blut zur Diagnose von Erkrankungen dieses Organs (Pankreatitis usw.) verwendet. Darüber hinaus kann die Amylaseaktivität auf das Vorhandensein anderer schwerer Pathologien der Bauchorgane hinweisen, deren Verlauf zu einer Reizung der Bauchspeicheldrüse führt (z. B. Peritonitis, akute Blinddarmentzündung, Darmverschluss, Eileiterschwangerschaft). Daher ist die Bestimmung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut ein wichtiger diagnostischer Test für verschiedene Pathologien der Bauchorgane..

Dementsprechend ist die Bestimmung der Aktivität der Alpha-Amylase im Blut im Rahmen der biochemischen Analyse in folgenden Fällen vorgeschrieben:

  • Verdacht auf oder zuvor identifizierte Pathologie der Bauchspeicheldrüse (Pankreatitis, Tumoren);
  • Cholelithiasis;
  • Mumps (Erkrankung der Speicheldrüsen);
  • Starke Bauchschmerzen oder Bauchverletzungen;
  • Jede Pathologie des Verdauungstraktes;
  • Verdacht auf oder zuvor identifizierte Mukoviszidose.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Blutamylase bei erwachsenen Männern und Frauen sowie bei Kindern über 1 Jahr 25 - 125 U / l (16 - 30 μkatal / l). Bei Kindern des ersten Lebensjahres liegt die normale Aktivität des Enzyms im Blut zwischen 5 und 65 U / l, was auf eine geringe Amylase-Produktion aufgrund einer geringen Menge stärkehaltiger Lebensmittel in der Ernährung eines Säuglings zurückzuführen ist.

Eine Erhöhung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

  • Pankreatitis (akut, chronisch, reaktiv);
  • Eine Zyste oder ein Tumor der Bauchspeicheldrüse;
  • Verstopfung des Pankreasgangs (z. B. Stein, Verwachsungen usw.);
  • Makroamylasämie;
  • Entzündung oder Schädigung der Speicheldrüsen (z. B. mit Mumps);
  • Akute Peritonitis oder Blinddarmentzündung;
  • Perforation (Perforation) eines Hohlorgans (z. B. Magen, Darm);
  • Diabetes mellitus (während der Ketoazidose);
  • Erkrankungen der Gallenwege (Cholezystitis, Gallensteinerkrankung);
  • Nierenversagen;
  • Eileiterschwangerschaft;
  • Erkrankungen des Verdauungstraktes (z. B. Magen- oder Zwölffingerdarmgeschwür, Darmverschluss, Darminfarkt);
  • Gefäßthrombose des Mesenteriums des Darms;
  • Aortenaneurysma-Ruptur;
  • Operation oder Trauma der Bauchorgane;
  • Bösartige Neubildungen.

Eine Abnahme der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut (Werte um Null) kann auf folgende Krankheiten hinweisen:
  • Insuffizienz der Bauchspeicheldrüse;
  • Mukoviszidose;
  • Folgen der Entfernung der Bauchspeicheldrüse;
  • Akute oder chronische Hepatitis;
  • Pankreasnekrose (Tod und Zerfall der Bauchspeicheldrüse im Endstadium);
  • Thyreotoxikose (hohe Schilddrüsenhormonspiegel im Körper);
  • Toxikose schwangerer Frauen.

Alaninaminotransferase (ALT)

Alaninaminotransferase (ALT) ist ein Enzym, das die Aminosäure Alanin von einem Protein auf ein anderes überträgt. Dementsprechend spielt dieses Enzym eine Schlüsselrolle bei der Proteinsynthese, dem Aminosäurestoffwechsel und der Energieproduktion durch Zellen. ALT wirkt in Zellen, daher ist normalerweise sein Gehalt und seine Aktivität in Geweben und Organen höher und im Blut niedriger. Wenn die Aktivität von ALT im Blut zunimmt, deutet dies auf eine Schädigung von Organen und Geweben und die Freisetzung des Enzyms aus diesen in den systemischen Kreislauf hin. Und da die größte Aktivität von ALT in den Zellen des Myokards, der Leber und der Skelettmuskulatur festgestellt wird, zeigt eine Zunahme des aktiven Enzyms im Blut die Schädigung dieser Gewebe an.

Die ausgeprägteste Aktivität von ALT im Blut nimmt mit der Schädigung von Leberzellen zu (z. B. bei akuter toxischer und viraler Hepatitis). Darüber hinaus nimmt die Aktivität des Enzyms bereits vor der Entwicklung von Gelbsucht und anderen klinischen Anzeichen einer Hepatitis zu. Ein etwas geringerer Anstieg der Enzymaktivität wird bei Verbrennungskrankheiten, Myokardinfarkt, akuter Pankreatitis und chronischen Lebererkrankungen (Tumor, Cholangitis, chronische Hepatitis usw.) beobachtet..

In Anbetracht der Rolle und der Organe, in denen ALT wirkt, sind die folgenden Zustände und Krankheiten Indikationen zur Bestimmung der Aktivität des Enzyms im Blut:

  • Alle Lebererkrankungen (Hepatitis, Tumoren, Cholestase, Zirrhose, Vergiftung);
  • Verdacht auf akuten Myokardinfarkt;
  • Muskelpathologie;
  • Überwachung des Leberzustands während der Einnahme von Medikamenten, die dieses Organ negativ beeinflussen;
  • Vorbeugende Untersuchungen;
  • Screening potenzieller Blut- und Organspender;
  • Untersuchung von Personen, die aufgrund des Kontakts mit Personen mit Virushepatitis möglicherweise mit Hepatitis infiziert wurden.

Normalerweise sollte die ALT-Aktivität im Blut bei erwachsenen Frauen (über 18 Jahre) weniger als 31 U / l und bei Männern weniger als 41 U / l betragen. Bei Kindern unter einem Jahr beträgt die normale ALT-Aktivität weniger als 54 U / l, 1 bis 3 Jahre - weniger als 33 U / Tag, 3 bis 6 Jahre - weniger als 29 U / l, 6 bis 12 Jahre - weniger als 39 U / l. Bei jugendlichen Mädchen im Alter von 12 bis 17 Jahren beträgt die normale ALAT-Aktivität weniger als 24 U / l und bei Jungen im Alter von 12 bis 17 Jahren weniger als 27 U / l. Bei Jungen und Mädchen über 17 Jahren ist die ALT-Aktivität normalerweise dieselbe wie bei erwachsenen Männern und Frauen..

Eine Erhöhung der Aktivität von ALAT im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

  • Akute oder chronische Lebererkrankungen (Hepatitis, Leberzirrhose, Fetthepatose, Tumor oder Metastasen in der Leber, alkoholische Leberschäden usw.);
  • Obstruktiver Ikterus (Verstopfung des Gallengangs mit einem Stein, Tumor usw.);
  • Akute oder chronische Pankreatitis;
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Myokarddystrophie;
  • Hitzschlag oder Verbrennungskrankheit;
  • Schock;
  • Hypoxie;
  • Trauma oder Nekrose (Tod) von Muskeln jeglicher Lokalisation;
  • Myositis;
  • Myopathien;
  • Hämolytische Anämie jeglichen Ursprungs;
  • Nierenversagen;
  • Präeklampsie;
  • Filariasis;
  • Einnahme von Medikamenten, die für die Leber giftig sind.

Eine Erhöhung der Aktivität von ALAT im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:
  • Vitamin B-Mangel6;;
  • Endstadien des Leberversagens;
  • Umfangreiche Leberschäden (Nekrose oder Zirrhose des größten Teils des Organs);
  • Verschlussikterus.

Aspartat-Aminotransferase (AsAT)

Aspartataminotransferase (ASAT) ist ein Enzym, das eine Aminogruppentransferreaktion zwischen Aspartat und Alpha-Ketoglutarat unter Bildung von Oxalessigsäure und Glutamat bereitstellt. Dementsprechend spielt ASAT eine Schlüsselrolle bei der Synthese und dem Abbau von Aminosäuren sowie bei der Energieerzeugung in Zellen..

AsAT ist wie ALT ein intrazelluläres Enzym, da es hauptsächlich in Zellen und nicht im Blut wirkt. Dementsprechend ist die Konzentration von AST in normalen Geweben höher als im Blut. Die größte Aktivität des Enzyms wird in den Zellen des Myokards, der Muskeln, der Leber, der Bauchspeicheldrüse, des Gehirns, der Nieren, der Lunge sowie in Leukozyten und Erythrozyten beobachtet. Wenn die Aktivität von AST im Blut zunimmt, zeigt dies die Freisetzung des Enzyms aus den Zellen in den systemischen Kreislauf an, die auftritt, wenn Organe beschädigt sind, in denen eine große Menge AST vorhanden ist. Das heißt, die Aktivität von AST im Blut nimmt bei Lebererkrankungen, akuter Pankreatitis, Muskelschäden und Myokardinfarkt stark zu.

Die Bestimmung der AST-Aktivität im Blut ist für die folgenden Zustände oder Krankheiten angezeigt:

  • Leber erkrankung;
  • Diagnose eines akuten Myokardinfarkts und anderer Pathologien des Herzmuskels;
  • Erkrankungen der Körpermuskulatur (Myositis usw.);
  • Vorbeugende Untersuchungen;
  • Screening potenzieller Blut- und Organspender;
  • Untersuchung von Personen, die Kontakt zu Patienten mit Virushepatitis hatten;
  • Kontrolle über den Zustand der Leber während der Einnahme von Medikamenten, die das Organ negativ beeinflussen.

Normalerweise beträgt die AST-Aktivität bei erwachsenen Männern weniger als 47 U / l und bei Frauen weniger als 31 U / l. Die Aktivität von AST bei Kindern unterscheidet sich normalerweise je nach Alter:
  • Kinder unter einem Jahr - weniger als 83 U / l;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 48 U / l;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 36 U / l;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 47 U / l;
  • Kinder von 12 bis 17 Jahren: Jungen - weniger als 29 U / l, Mädchen - weniger als 25 U / l;
  • Jugendliche über 17 Jahre - wie erwachsene Frauen und Männer.

Eine Zunahme der Aktivität von AST im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis, rheumatische Herzkrankheit;
  • Kardiogener oder toxischer Schock;
  • Lungenarterienthrombose;
  • Herzinsuffizienz;
  • Erkrankungen der Skelettmuskulatur (Myositis, Myopathie, Polymyalgie);
  • Zerstörung einer großen Anzahl von Muskeln (z. B. ausgedehntes Trauma, Verbrennungen, Nekrose);
  • Hohe körperliche Aktivität;
  • Hitzschlag;
  • Lebererkrankungen (Hepatitis, Cholestase, Krebs und Lebermetastasen usw.);
  • Pankreatitis;
  • Alkoholkonsum;
  • Nierenversagen;
  • Bösartige Neubildungen;
  • Hämolytische Anämien;
  • Thalassämie major;
  • Infektionskrankheiten, bei denen Skelettmuskeln, Herzmuskel, Lunge, Leber, Erythrozyten, Leukozyten geschädigt werden (z. B. Septikämie, infektiöse Mononukleose, Herpes, Lungentuberkulose, Typhus);
  • Zustand nach Herzoperation oder Angiokardiographie;
  • Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel im Blut);
  • Darmverschluss;
  • Laktatazidose;
  • Legionärskrankheit;
  • Maligne Hyperthermie (erhöhte Körpertemperatur);
  • Niereninfarkt;
  • Schlaganfall (hämorrhagisch oder ischämisch);
  • Vergiftung durch giftige Pilze;
  • Einnahme von Medikamenten, die die Leber negativ beeinflussen.

Eine Abnahme der Aktivität von AST im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Vitamin B-Mangel6;;
  • Schwere und massive Leberschäden (z. B. Leberruptur, Nekrose eines großen Teils der Leber usw.);
  • Leberversagen im Endstadium.

Gamma-Glutamyltransferase (GGT)

Gamma-Glutamyltransferase (GGT), auch Gamma-Glutamyltranspeptidase (GGT) genannt, ist ein Enzym, das die Aminosäure Gamma-Glutamyl von einem Proteinmolekül auf ein anderes überträgt. Dieses Enzym kommt in der größten Menge in den Membranen von Zellen mit Sekretions- oder Sorptionskapazität vor, beispielsweise in den Zellen des Epithels der Gallenwege, der Lebertubuli, der Nierentubuli, der Ausscheidungsgänge der Bauchspeicheldrüse, des Bürstensaums des Dünndarms usw. Dementsprechend ist dieses Enzym am aktivsten in den Nieren, der Leber, der Bauchspeicheldrüse und dem Bürstensaum des Dünndarms..

GGT ist ein intrazelluläres Enzym, daher ist seine Aktivität im Blut normalerweise gering. Und wenn die Aktivität von GGT im Blut zunimmt, deutet dies auf eine Schädigung von Zellen hin, die reich an diesem Enzym sind. Das heißt, die erhöhte Aktivität von GGT im Blut ist charakteristisch für jede Lebererkrankung mit Schädigung ihrer Zellen (einschließlich beim Trinken von Alkohol oder bei der Einnahme von Medikamenten). Darüber hinaus ist dieses Enzym sehr spezifisch für Leberschäden, dh eine Erhöhung seiner Aktivität im Blut ermöglicht es, die Niederlage dieses bestimmten Organs genau zu bestimmen, insbesondere wenn andere Analysen nicht eindeutig interpretiert werden können. Wenn beispielsweise die Aktivität von AST und alkalischer Phosphatase zunimmt, kann dies durch eine Pathologie nicht nur der Leber, sondern auch des Herzens, der Muskeln oder der Knochen ausgelöst werden. In diesem Fall ermöglicht die Bestimmung der GGT-Aktivität die Identifizierung eines erkrankten Organs, da bei einer Erhöhung seiner Aktivität hohe Werte für AST und alkalische Phosphatase auf Leberschäden zurückzuführen sind. Und wenn die Aktivität von GGT normal ist, ist die hohe Aktivität von AST und alkalischer Phosphatase auf die Pathologie von Muskeln oder Knochen zurückzuführen. Aus diesem Grund ist die Bestimmung der GGT-Aktivität ein wichtiger diagnostischer Test zur Erkennung von Lebererkrankungen oder -schäden..

Die Bestimmung der GGT-Aktivität ist für die folgenden Krankheiten und Zustände angezeigt:

  • Diagnose und Kontrolle des Verlaufs von Pathologien der Leber und der Gallenwege;
  • Überwachung der Wirksamkeit der Alkoholismustherapie;
  • Identifizierung von Lebermetastasen in bösartigen Tumoren jeglicher Lokalisation;
  • Bewertung des Krebsverlaufs der Prostata, der Bauchspeicheldrüse und des Hepatoms;
  • Beurteilung des Leberzustands bei Einnahme von Arzneimitteln, die das Organ negativ beeinflussen.

Normalerweise beträgt die Aktivität von GGT im Blut bei erwachsenen Frauen weniger als 36 U / ml und bei Männern weniger als 61 U / ml. Die normale Aktivität von GGT im Blutserum bei Kindern hängt vom Alter ab und ist wie folgt:
  • Säuglinge unter 6 Monaten - weniger als 204 U / ml;
  • Kinder 6 - 12 Monate - weniger als 34 U / ml;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 18 U / ml;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 23 U / ml;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 17 U / ml;
  • Jugendliche zwischen 12 und 17 Jahren: Jungen - weniger als 45 U / ml, Mädchen - weniger als 33 U / ml;
  • Jugendliche von 17 bis 18 Jahren - wie Erwachsene.

Bei der Beurteilung der Aktivität von GGT im Blut sollte berücksichtigt werden, dass die Aktivität des Enzyms umso höher ist, je höher das Körpergewicht der Person ist. Bei schwangeren Frauen in den ersten Schwangerschaftswochen ist die GGT-Aktivität verringert.

Eine Zunahme der GGT-Aktivität kann bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet werden:

  • Alle Erkrankungen der Leber und der Gallenwege (Hepatitis, toxische Leberschäden, Cholangitis, Steine ​​in der Gallenblase, Tumoren und Metastasen in der Leber);
  • Infektiöse Mononukleose;
  • Pankreatitis (akut und chronisch);
  • Tumoren der Bauchspeicheldrüse, Prostata;
  • Verschlimmerung von Glomerulonephritis und Pyelonephritis;
  • Alkoholische Getränke trinken;
  • Einnahme von Medikamenten, die für die Leber giftig sind.

Säurephosphatase (AC)

Säurephosphatase (AC) ist ein Enzym, das am Austausch von Phosphorsäure beteiligt ist. Es wird in fast allen Geweben produziert, aber die höchste Aktivität des Enzyms wird in der Prostata, der Leber, den Blutplättchen und den Erythrozyten festgestellt. Normalerweise ist die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut gering, da das Enzym in Zellen gefunden wird. Dementsprechend wird eine Zunahme der Aktivität des Enzyms mit der Zerstörung der darin reichen Zellen und der Freisetzung von Phosphatase in den systemischen Kreislauf festgestellt. Bei Männern wird die Hälfte der im Blut vorkommenden sauren Phosphatase von der Prostata produziert. Bei Frauen tritt saure Phosphatase im Blut aus Leber, Erythrozyten und Blutplättchen auf. Dies bedeutet, dass die Aktivität des Enzyms es ermöglicht, Erkrankungen der Prostata bei Männern sowie eine Pathologie des Blutsystems (Thrombozytopenie, hämolytische Erkrankung, Thromboembolie, Multiples Myelom, Morbus Paget, Morbus Gaucher, Morbus Niemann-Pick usw.) bei beiden Geschlechtern nachzuweisen.

Die Bestimmung der Säurephosphataseaktivität ist bei Verdacht auf Prostatakrankheit bei Männern und Leber- oder Nierenerkrankungen bei beiden Geschlechtern angezeigt.

Männer sollten sich daran erinnern, dass eine Blutuntersuchung auf saure Phosphataseaktivität mindestens 2 Tage (und vorzugsweise 6-7 Tage) nach Manipulationen an der Prostata durchgeführt werden sollte (z. B. Prostatamassage, transrektaler Ultraschall, Biopsie usw.).... Darüber hinaus sollten Vertreter beider Geschlechter wissen, dass die Analyse der Säurephosphataseaktivität frühestens zwei Tage nach instrumentellen Untersuchungen der Blase und des Darms (Zystoskopie, Sigmoidoskopie, Koloskopie, digitale Untersuchung der Rektalampulle usw.) durchgeführt wird..

Normalerweise beträgt die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut bei Männern 0 bis 6,5 U / l und bei Frauen 0 bis 5,5 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität der sauren Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

  • Erkrankungen der Prostata bei Männern (Prostatakrebs, Prostataadenom, Prostatitis);
  • Paget-Krankheit;
  • Gaucher-Krankheit;
  • Niemann-Pick-Krankheit;
  • Multiples Myelom;
  • Thromboembolie;
  • Hämolytische Erkrankung;
  • Thrombozytopenie durch Zerstörung von Blutplättchen;
  • Osteoporose;
  • Erkrankungen des retikuloendothelialen Systems;
  • Pathologie der Leber und der Gallenwege;
  • Knochenmetastasen bei bösartigen Tumoren verschiedener Lokalisation;
  • In den letzten 2-7 Tagen wurden diagnostische Manipulationen an den Organen des Urogenitalsystems (rektale digitale Untersuchung, Sammlung von Prostatasekreten, Koloskopie, Zystoskopie usw.) durchgeführt..

Kreatinphosphokinase (CPK)

Kreatinphosphokinase (CPK) wird auch als Kreatinkinase (CK) bezeichnet. Dieses Enzym katalysiert den Prozess der Abspaltung eines Phosphorsäurerests von ATP (Adenosintriphosphorsäure) unter Bildung von ADP (Adenosindiphosphorsäure) und Kreatinphosphat. Kreatinphosphat ist wichtig für normale Stoffwechselprozesse und Muskelkontraktion und -entspannung. Kreatinphosphokinase kommt in fast allen Organen und Geweben vor, aber der größte Teil dieses Enzyms kommt in Muskeln und im Myokard vor. Die minimale Menge an Kreatinphosphokinase befindet sich im Gehirn, in der Schilddrüse, in der Gebärmutter und in der Lunge.

Normalerweise enthält das Blut eine kleine Menge Kreatinkinase und seine Aktivität kann zunehmen, wenn Muskeln, Myokard oder Gehirn geschädigt werden. Es gibt drei Varianten der Kreatinkinase - KK-MM, KK-MB und KK-BB, und KK-MM ist eine Unterart des Enzyms aus Muskeln, KK-MB ist eine Unterart aus dem Myokard und KK-BB ist eine Unterart aus dem Gehirn. Normalerweise sind 95% der Kreatinkinase im Blut vom Subtyp KK-MM, und die Unterarten KK-MB und KK-BB werden in Spuren bestimmt. Derzeit impliziert die Bestimmung der Aktivität der Kreatinkinase im Blut die Bewertung der Aktivität aller drei Unterarten.

Die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität von CPK im Blut sind die folgenden Bedingungen:

  • Akute und chronische Erkrankungen des Herz-Kreislauf-Systems (akuter Myokardinfarkt);
  • Muskelerkrankungen (Myopathie, Muskeldystrophie usw.);
  • Erkrankungen des Zentralnervensystems;
  • Erkrankungen der Schilddrüse (Hypothyreose);
  • Verletzungen;
  • Bösartige Tumoren an jedem Ort.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut bei erwachsenen Männern weniger als 190 U / l und bei Frauen weniger als 167 U / l. Bei Kindern nimmt die Enzymaktivität je nach Alter normalerweise die folgenden Werte an:
  • Die ersten fünf Lebenstage - bis zu 650 U / l;
  • 5 Tage - 6 Monate - 0 - 295 U / l;
  • 6 Monate - 3 Jahre - weniger als 220 U / l;
  • 3 - 6 Jahre - weniger als 150 U / l;
  • 6 - 12 Jahre: Jungen - weniger als 245 U / l und Mädchen - weniger als 155 U / l;
  • 12 - 17 Jahre: Jungen - weniger als 270 U / l, Mädchen - weniger als 125 U / l;
  • Über 17 Jahre alt - wie Erwachsene.

Eine Zunahme der Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Chronische Herzkrankheit (Myokarddystrophie, Arrhythmie, instabile Angina pectoris, Herzinsuffizienz);
  • Verschobenes Trauma oder Operation am Herzen und anderen Organen;
  • Akute Hirnschädigung;
  • Koma;
  • Schädigung der Skelettmuskulatur (ausgedehntes Trauma, Verbrennungen, Nekrose, elektrischer Schlag);
  • Muskelerkrankungen (Myositis, Polymyalgie, Dermatomyositis, Polymyositis, Myodystrophie usw.);
  • Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel);
  • Intravenöse und intramuskuläre Injektionen;
  • Geisteskrankheit (Schizophrenie, Epilepsie);
  • Lungenembolie;
  • Starke Muskelkontraktionen (Geburt, Krämpfe, Krämpfe);
  • Tetanus;
  • Hohe körperliche Aktivität;
  • Hunger;
  • Dehydration (Dehydration des Körpers vor dem Hintergrund von Erbrechen, Durchfall, starkem Schwitzen usw.);
  • Länger andauernde Unterkühlung oder Überhitzung;
  • Bösartige Tumoren der Blase, des Darms, der Brust, des Darms, der Gebärmutter, der Lunge, der Prostata und der Leber.

Eine Abnahme der Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Längerer Aufenthalt in einem sitzenden Zustand (Hypodynamie);
  • Kleine Muskelmasse.

Kreatinphosphokinase, MV-Untereinheit (CPK-MB)

Eine Unterart der Kreatinkinase CPK-MB ist ausschließlich im Myokard enthalten, im Blut normalerweise sehr klein. Eine Zunahme der Aktivität von CPK-MB im Blut wird bei der Zerstörung von Herzmuskelzellen, dh bei Myokardinfarkt, beobachtet. Die erhöhte Aktivität des Enzyms wird 4 bis 8 Stunden nach einem Herzinfarkt aufgezeichnet, erreicht nach 12 bis 24 Stunden ein Maximum und am 3. Tag, während des normalen Verlaufs der Wiederherstellung des Herzmuskels, kehrt die Aktivität von CPK-MB zur Normalität zurück. Aus diesem Grund wird die Bestimmung der Aktivität von CPK-MB zur Diagnose eines Myokardinfarkts und zur anschließenden Überwachung der Erholungsprozesse im Herzmuskel verwendet. In Anbetracht der Rolle und des Ortes von CPK-MB wird die Bestimmung der Aktivität dieses Enzyms nur zur Diagnose eines Myokardinfarkts und zur Unterscheidung dieser Krankheit von einem Lungeninfarkt oder einem schweren Angina-Anfall gezeigt.

Normalerweise beträgt die Aktivität von CPK-MB im Blut von erwachsenen Männern und Frauen sowie von Kindern weniger als 24 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität von CPK-MB wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:

  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Toxische Myokardschäden durch Vergiftung oder Infektionskrankheit;
  • Zustände nach Trauma, Operationen und diagnostischen Verfahren am Herzen;
  • Chronische Herzkrankheit (Myokarddystrophie, Herzinsuffizienz, Arrhythmie);
  • Lungenembolie;
  • Krankheiten und Verletzungen der Skelettmuskulatur (Myositis, Dermatomyositis, Degeneration, Trauma, Operation, Verbrennungen);
  • Schock;
  • Reye-Syndrom.

Laktatdehydrogenase (LDH)

Laktatdehydrogenase (LDH) ist ein Enzym, das die Reaktion der Umwandlung von Laktat in Pyruvat erleichtert und daher für die Energieerzeugung durch Zellen sehr wichtig ist. LDH kommt im normalen Blut und in Zellen fast aller Organe vor. Die größte Menge des Enzyms ist jedoch in Leber, Muskeln, Myokard, Erythrozyten, Leukozyten, Nieren, Lungen, Lymphgewebe und Blutplättchen fixiert. Eine Zunahme der LDH-Aktivität wird normalerweise bei der Zerstörung von Zellen beobachtet, in denen sie in großen Mengen enthalten sind. Dies bedeutet, dass die hohe Aktivität des Enzyms für eine Schädigung des Myokards (Myokarditis, Herzinfarkt, Arrhythmien), der Leber (Hepatitis usw.), der Nieren und der Erythrozyten charakteristisch ist.

Dementsprechend sind die Indikationen zur Bestimmung der LDH-Aktivität im Blut die folgenden Zustände oder Krankheiten:

  • Erkrankungen der Leber und der Gallenwege;
  • Myokardschaden (Myokarditis, Myokardinfarkt);
  • Hämolytische Anämien;
  • Myopathien;
  • Bösartige Neubildungen verschiedener Organe;
  • Lungenembolie.

Normalerweise beträgt die LDH-Aktivität im Blut bei erwachsenen Männern und Frauen 125 bis 220 U / l (bei Verwendung einiger Reagenzienkits kann die Norm 140 bis 350 U / l betragen). Bei Kindern ist die normale Aktivität des Enzyms im Blut je nach Alter unterschiedlich und beträgt folgende Werte:
  • Kinder unter einem Jahr - weniger als 450 U / l;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 344 U / l;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 315 U / l;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 330 U / l;
  • Jugendliche von 12 bis 17 Jahren - weniger als 280 U / l;
  • Jugendliche von 17 bis 18 Jahren - wie Erwachsene.

Eine Zunahme der LDH-Aktivität im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Schwangerschaftszeit;
  • Neugeborene bis zu 10 Tagen;
  • Intensive körperliche Aktivität;
  • Lebererkrankungen (Hepatitis, Zirrhose, Gelbsucht aufgrund einer Verstopfung der Gallenwege);
  • Herzinfarkt;
  • Lungenembolie oder Infarkt;
  • Erkrankungen des Blutsystems (akute Leukämie, Anämie);
  • Krankheiten und Muskelschäden (Trauma, Atrophie, Myositis, Myodystrophie usw.);
  • Nierenerkrankung (Glomerulonephritis, Pyelonephritis, Niereninfarkt);
  • Akute Pankreatitis;
  • Alle Zustände, die mit einem massiven Zelltod einhergehen (Schock, Hämolyse, Verbrennungen, Hypoxie, schwere Unterkühlung usw.);
  • Bösartige Tumoren verschiedener Lokalisation;
  • Einnahme von lebertoxischen Medikamenten (Koffein, Steroidhormone, Cephalosporin-Antibiotika usw.), Alkoholkonsum.

Eine Abnahme der LDH-Aktivität im Blut wird bei einer genetischen Störung oder einem vollständigen Fehlen von Enzymuntereinheiten beobachtet.

Lipase

Lipase ist ein Enzym, das die Reaktion der Spaltung von Triglyceriden in Glycerin und Fettsäuren sicherstellt. Das heißt, Lipase ist wichtig für die normale Verdauung von Fetten, die mit der Nahrung in den Körper gelangen. Das Enzym wird von einer Reihe von Organen und Geweben produziert, aber der Löwenanteil der im Blut zirkulierenden Lipase stammt aus der Bauchspeicheldrüse. Nach der Produktion in der Bauchspeicheldrüse gelangt Lipase in den Zwölffingerdarm und den Dünndarm, wo sie Fette aus der Nahrung abbaut. Aufgrund ihrer geringen Größe gelangt Lipase durch die Darmwand in die Blutgefäße und zirkuliert im Blutkreislauf, wo sie weiterhin Fette in Bestandteile zerlegt, die von den Zellen absorbiert werden.

Die Zunahme der Lipaseaktivität im Blut ist meist auf die Zerstörung von Pankreaszellen und die Freisetzung einer großen Menge des Enzyms in den Blutkreislauf zurückzuführen. Aus diesem Grund spielt die Bestimmung der Lipaseaktivität eine sehr wichtige Rolle bei der Diagnose einer Pankreatitis oder einer Blockade der Pankreasgänge durch einen Tumor, einen Stein, eine Zyste usw. Zusätzlich kann bei Nierenerkrankungen eine hohe Aktivität der Lipase im Blut beobachtet werden, wenn das Enzym im Blutkreislauf zurückgehalten wird..

Somit ist es offensichtlich, dass die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der Lipase im Blut die folgenden Zustände und Krankheiten sind:

  • Verdacht auf akute oder Verschlimmerung einer chronischen Pankreatitis;
  • Chronische Pankreatitis;
  • Cholelithiasis;
  • Akuten Cholezystitis;
  • Akutes oder chronisches Nierenversagen
  • Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs;
  • Dünndarmverschluss;
  • Leberzirrhose;
  • Abdominaltrauma;
  • Alkoholismus.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Lipase im Blut bei Erwachsenen 8 bis 78 U / l und bei Kindern 3 bis 57 U / l. Bei der Bestimmung der Aktivität von Lipase mit anderen Reagenziengruppen beträgt der Normalwert des Indikators bei Erwachsenen weniger als 190 U / l und bei Kindern weniger als 130 U / l..

Eine Zunahme der Lipaseaktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

  • Akute oder chronische Pankreatitis;
  • Krebs, Zyste oder Pseudozyste der Bauchspeicheldrüse;
  • Alkoholismus;
  • Gallenkolik;
  • Intrahepatische Cholestase;
  • Chronische Gallenblasenerkrankung;
  • Strangulation oder Infarkt des Darms;
  • Stoffwechselerkrankungen (Diabetes, Gicht, Fettleibigkeit);
  • Akutes oder chronisches Nierenversagen
  • Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs;
  • Dünndarmverschluss;
  • Peritonitis;
  • Epidemische Parotitis, die mit einer Schädigung der Bauchspeicheldrüse auftritt;
  • Einnahme von Arzneimitteln, die einen Spasmus des Schließmuskels von Oddi verursachen (Morphin, Indomethacin, Heparin, Barbiturate usw.).

Eine Abnahme der Lipaseaktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:
  • Maligne Tumoren verschiedener Lokalisation (außer Pankreaskarzinom);
  • Überschüssige Triglyceride im Blut vor dem Hintergrund von Unterernährung oder mit erblicher Hyperlipidämie.

Pepsinogene I und II

Die Pepsinogene I und II sind Vorläufer des Hauptmagenzyms Pepsin. Sie werden von den Magenzellen produziert. Einige der Pepsinogene aus dem Magen gelangen in den systemischen Kreislauf, wo ihre Konzentration mit verschiedenen biochemischen Methoden bestimmt werden kann. Im Magen werden Pepsinogene unter dem Einfluss von Salzsäure in das Enzym Pepsin umgewandelt, das mit der Nahrung aufgenommene Proteine ​​abbaut. Dementsprechend ermöglicht es Ihnen die Konzentration von Pepsinogenen im Blut, Informationen über den Zustand der Sekretionsfunktion des Magens zu erhalten und die Art der Gastritis (atrophisch, hyperacid) zu identifizieren..

Pepsinogen I wird von den Zellen des Fundus und des Magenkörpers synthetisiert, und Pepsinogen II wird von Zellen aller Teile des Magens und des oberen Teils des Zwölffingerdarms synthetisiert. Die Bestimmung der Konzentration von Pepsinogen I ermöglicht es Ihnen daher, den Zustand des Körpers und des Fundus des Magens sowie von Pepsinogen II - allen Teilen des Magens - zu beurteilen.

Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut verringert wird, deutet dies auf den Tod der Hauptzellen des Körpers und des Fundus des Magens hin, die diesen Vorläufer von Pepsin produzieren. Dementsprechend kann ein niedriger Pepsinogen I-Spiegel auf eine atrophische Gastritis hinweisen. Darüber hinaus kann der Pepsinogen II-Spiegel vor dem Hintergrund einer atrophischen Gastritis lange Zeit innerhalb normaler Grenzen bleiben. Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut erhöht wird, deutet dies auf eine hohe Aktivität der Hauptzellen des Fundus und des Magenkörpers und daher auf eine Gastritis mit hohem Säuregehalt hin. Ein hoher Pepsinogen II-Spiegel im Blut weist auf ein hohes Risiko für Magengeschwüre hin, da die sekretierenden Zellen nicht nur Enzymvorläufer, sondern auch Salzsäure zu aktiv produzieren.

Für die klinische Praxis ist die Berechnung des Verhältnisses von Pepsinogen I zu Pepsinogen II von großer Bedeutung, da dieser Koeffizient die Erkennung von atrophischer Gastritis und ein hohes Risiko für die Entwicklung von Magengeschwüren und Krebs ermöglicht. Wenn der Koeffizient also weniger als 2,5 beträgt, sprechen wir von atrophischer Gastritis und einem hohen Risiko für Magenkrebs. Und mit einem Koeffizienten von mehr als 2,5 - über ein hohes Risiko für Magengeschwüre. Darüber hinaus ermöglicht das Verhältnis der Konzentrationen von Pepsinogenen im Blut die Unterscheidung zwischen funktionellen Verdauungsstörungen (z. B. vor dem Hintergrund von Stress, Unterernährung usw.) und realen organischen Veränderungen im Magen. Daher ist die Bestimmung der Aktivität von Pepsinogenen mit der Berechnung ihres Verhältnisses derzeit eine Alternative zur Gastroskopie für diejenigen Personen, die sich aus irgendeinem Grund diesen Untersuchungen nicht unterziehen können..

Die Bestimmung der Aktivität der Pepsinogene I und II wird in folgenden Fällen gezeigt:

  • Beurteilung des Zustands der Magenschleimhaut bei Menschen mit atrophischer Gastritis;
  • Identifizierung einer progressiven atrophischen Gastritis mit einem hohen Risiko, an Magenkrebs zu erkranken;
  • Identifizierung von Magen- und Zwölffingerdarmgeschwüren;
  • Erkennung von Magenkrebs;
  • Überwachung der Wirksamkeit der Therapie bei Gastritis und Magengeschwüren.

Normalerweise beträgt die Aktivität jedes Pepsinogens (I und II) 4 - 22 μg / l.

In den folgenden Fällen wird eine Erhöhung des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut beobachtet:

  • Akute und chronische Gastritis;
  • Zollinger-Ellison-Syndrom;
  • Zwölffingerdarmgeschwür;
  • Alle Bedingungen, unter denen die Salzsäurekonzentration im Magensaft erhöht ist (nur für Pepsinogen I).

In den folgenden Fällen wird eine Abnahme des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut beobachtet:
  • Progressive atrophische Gastritis;
  • Magenkarzinom (Krebs);
  • Addison-Krankheit;
  • Perniziöse Anämie (nur für Pepsinogen I), auch Addison-Birmer-Krankheit genannt;
  • Myxödem;
  • Zustand nach Resektion (Entfernung) des Magens.

Cholinesterase (ChE)

Der gleiche Name "Cholinesterase" bezieht sich normalerweise auf zwei Enzyme - echte Cholinesterase und Pseudocholinesterase. Beide Enzyme können Acetylcholin abbauen, das ein Neurotransmitter in Nervenverbindungen ist. Echte Cholinesterase ist an der Übertragung von Nervenimpulsen beteiligt und kommt in großen Mengen in Hirngeweben, Nervenenden, Lungen, Milz und Erythrozyten vor. Pseudocholinesterase spiegelt die Fähigkeit der Leber wider, Proteine ​​zu synthetisieren, und spiegelt die funktionelle Aktivität dieses Organs wider.

Beide Cholinesterasen sind im Blutserum vorhanden, und daher wird die Gesamtaktivität beider Enzyme bestimmt. Infolgedessen wird die Bestimmung der Cholinesteraseaktivität im Blut verwendet, um Patienten zu identifizieren, bei denen Muskelrelaxantien (Medikamente, die die Muskeln entspannen) eine Langzeitwirkung haben, was in der Praxis eines Anästhesisten wichtig ist, um die richtige Dosierung von Medikamenten zu berechnen und einen cholinergen Schock zu vermeiden. Zusätzlich wird die Enzymaktivität bestimmt, um eine Vergiftung mit Organophosphorverbindungen (viele landwirtschaftliche Pestizide, Herbizide) und Carbamaten nachzuweisen, bei denen die Cholinesteraseaktivität verringert ist. In Abwesenheit der Gefahr einer Vergiftung und einer geplanten Operation wird die Cholinesteraseaktivität bestimmt, um den Funktionszustand der Leber zu beurteilen..

Die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität von Cholinesterase sind die folgenden Bedingungen:

  • Diagnose und Bewertung der Wirksamkeit der Therapie bei Lebererkrankungen;
  • Nachweis einer Vergiftung mit Organophosphorverbindungen (Insektiziden);
  • Bestimmung des Komplikationsrisikos bei geplanten Operationen unter Verwendung von Muskelrelaxantien.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Cholinesterase im Blut bei Erwachsenen 3700 - 13200 U / l, wenn Butyrylcholin als Substrat verwendet wird. Bei Kindern von der Geburt bis zu sechs Monaten ist die Enzymaktivität sehr gering, von 6 Monaten bis 5 Jahren - 4900 - 19800 U / l, von 6 bis 12 Jahren - 4200 - 16300 U / l und von 12 Jahren - wie bei Erwachsenen.

Eine Zunahme der Cholinesteraseaktivität wird bei folgenden Zuständen und Krankheiten beobachtet:

  • Hyperlipoproteinämie Typ IV;
  • Nephrose oder nephrotisches Syndrom;
  • Fettleibigkeit;
  • Typ II Diabetes mellitus;
  • Brusttumoren bei Frauen;
  • Magengeschwür;
  • Bronchialasthma;
  • Exsudative Enteropathie;
  • Geisteskrankheit (manisch-depressive Psychose, depressive Neurose);
  • Alkoholismus;
  • Die ersten Wochen der Schwangerschaft.

Eine Abnahme der Cholinesteraseaktivität wird bei folgenden Zuständen und Krankheiten beobachtet:
  • Genetisch bestimmte Varianten der Cholinesteraseaktivität;
  • Vergiftung mit Organophosphaten (Insektiziden usw.);
  • Hepatitis;
  • Leberzirrhose;
  • Kongestive Leber mit Herzinsuffizienz;
  • Metastasen von bösartigen Tumoren der Leber;
  • Hepatische Amöbiasis;
  • Erkrankungen der Gallenwege (Cholangitis, Cholezystitis);
  • Akute Infektionen;
  • Lungenembolie;
  • Erkrankungen der Skelettmuskulatur (Dermatomyositis, Dystrophie);
  • Zustände nach Operation und Plasmapherese;
  • Chronisches Nierenleiden;
  • Späte Schwangerschaft;
  • Alle Zustände, die mit einer Abnahme des Albuminspiegels im Blut einhergehen (z. B. Malabsorptionssyndrom, Fasten);
  • Peeling-Dermatitis;
  • Myelom;
  • Rheuma;
  • Herzinfarkt;
  • Bösartige Tumoren jeglicher Lokalisation;
  • Einnahme bestimmter Medikamente (orale Kontrazeptiva, Steroidhormone, Glukokortikoide).

Alkalische Phosphatase (ALP)

Alkalische Phosphatase (ALP) ist ein Enzym, das Phosphorsäureester spaltet und am Phosphor-Calcium-Metabolismus in Knochengewebe und Leber beteiligt ist. Die größte Menge befindet sich in Knochen und Leber und gelangt von diesen Geweben in den Blutkreislauf. Dementsprechend ist im Blut ein Teil der alkalischen Phosphatase aus dem Knochen und ein Teil aus der Leber. Normalerweise gelangt wenig alkalische Phosphatase in den Blutkreislauf und ihre Aktivität nimmt mit der Zerstörung von Knochen- und Leberzellen zu, was bei Hepatitis, Cholestase, Osteodystrophie, Knochentumoren, Osteoporose usw. möglich ist. Daher ist das Enzym ein Indikator für den Zustand von Knochen und Leber..

Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut sind folgende Zustände und Krankheiten:

  • Identifizierung von Leberschäden im Zusammenhang mit einer Blockade der Gallenwege (z. B. Gallensteinerkrankung, Tumor, Zyste, Abszess);
  • Diagnose von Knochenerkrankungen, bei denen Knochenzerstörung auftritt (Osteoporose, Osteodystrophie, Osteomalazie, Tumoren und Knochenmetastasen);
  • Diagnose von Morbus Paget;
  • Krebs des Kopfes der Bauchspeicheldrüse und der Nieren;
  • Darmerkrankung;
  • Bewertung der Wirksamkeit der Behandlung von Rachitis mit Vitamin D..

Normalerweise beträgt die Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut bei erwachsenen Männern und Frauen 30 - 150 U / l. Bei Kindern und Jugendlichen ist die Aktivität des Enzyms aufgrund aktiverer Stoffwechselprozesse in den Knochen höher als bei Erwachsenen. Die normale Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut bei Kindern unterschiedlichen Alters ist wie folgt:
  • Kinder unter 1 Jahr: Jungen - 80 - 480 U / l, Mädchen - 124 - 440 U / l;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren: Jungen - 104 - 345 U / l, Mädchen - 108 - 310 U / l;
  • Kinder 3 - 6 Jahre: Jungen - 90 - 310 U / l, Mädchen - 96 - 295 U / l;
  • Kinder von 6 bis 9 Jahren: Jungen - 85 - 315 U / l, Mädchen - 70 - 325 U / l;
  • Kinder 9 - 12 Jahre: Jungen - 40 - 360 U / l, Mädchen - 50 - 330 U / l;
  • Kinder 12 - 15 Jahre: Jungen - 75 - 510 U / l, Mädchen - 50 - 260 U / l;
  • Kinder 15 - 18 Jahre: Jungen - 52 - 165 U / l, Mädchen - 45 - 150 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Knochenerkrankungen mit erhöhtem Knochenabbau (Morbus Paget, Morbus Gaucher, Osteoporose, Osteomalazie, Krebs und Knochenmetastasen);
  • Hyperparathyreoidismus (erhöhte Konzentration von Nebenschilddrüsenhormonen im Blut);
  • Diffuser giftiger Kropf;
  • Leukämie;
  • Rachitis;
  • Frakturheilungszeit;
  • Lebererkrankungen (Leberzirrhose, Nekrose, Krebs und Lebermetastasen, infektiös, toxisch, Arzneimittelhepatitis, Sarkoidose, Tuberkulose, parasitäre Infektionen);
  • Verstopfung der Gallenwege (Cholangitis, Steine ​​der Gallenwege und der Gallenblase, Tumoren der Gallenwege);
  • Mangel an Kalzium und Phosphat im Körper (z. B. aufgrund von Hunger oder schlechter Ernährung);
  • Zytomegalie bei Kindern;
  • Infektiöse Mononukleose;
  • Lungen- oder Niereninfarkt;
  • Frühchen;
  • Drittes Schwangerschaftstrimester;
  • Eine Zeit schnellen Wachstums bei Kindern;
  • Darmerkrankungen (Colitis ulcerosa, Enteritis, bakterielle Infektionen usw.);
  • Einnahme lebertoxischer Medikamente (Methotrexat, Chlorpromazin, Antibiotika, Sulfonamide, große Dosen Vitamin C, Magnesia).

Eine Abnahme der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Hypothyreose (Mangel an Schilddrüsenhormonen);
  • Skorbut;
  • Schwere Anämie;
  • Kwashiorkor;
  • Mangel an Kalzium, Magnesium, Phosphaten, Vitamin C und B.12;;
  • Überschüssiges Vitamin D;
  • Osteoporose;
  • Achondroplasie;
  • Kretinismus;
  • Hereditäre Hypophosphatasie;
  • Bestimmte Medikamente wie Azathioprin, Clofibrat, Danazol, Östrogene und orale Kontrazeptiva.

Autor: Nasedkina A.K. Spezialist für biomedizinische Forschung.