Alpha-Amylase: normal, im Blut, Urin, erhöht, verringert

Die Studie von Alpha-Amylase-Ärzten verschreibt hauptsächlich die Diagnose einer Pankreatitis. Diese Analyse kann jedoch bei anderen Krankheiten wertvolle Informationen liefern. Was bedeutet ein Anstieg der α-Amylase in Blut oder Urin? Muss ich mir Sorgen machen, wenn dieser Indikator außerhalb des normalen Bereichs liegt und keine Symptome vorliegen??

Was ist α-Amylase?

Es ist ein Enzym, das abgebaut wird und hilft, komplexe Kohlenhydrate zu verdauen - Glykogen und Stärke ("Amylon" auf Griechisch - Stärke). Es wird hauptsächlich von exokrinen Drüsen produziert - Speichel und Bauchspeicheldrüse, eine kleine Menge wird von den Drüsen der Eierstöcke, Eileiter und Lungen produziert. Der größte Teil dieses Enzyms befindet sich genau in den Verdauungssäften: in Speichel- und Pankreassekreten. Eine geringe Konzentration ist aber auch im Blutserum vorhanden, da die Zellen aller Organe und Gewebe ständig erneuert werden.

Das Blut enthält zwei Fraktionen α-Amylase:

  • Pankreas (P-Fraktion) - 40% der gesamten Amylase;
  • Speichel (S-Typ) - 60%.

Die Untersuchung einzelner Amylase-Fraktionen wird jedoch nur für spezielle Indikationen selten durchgeführt. Meistens reicht es aus, die Gesamtamylase zu bestimmen. In Kombination mit klinischen Symptomen bestätigt sein Anstieg die Diagnose einer akuten Pankreatitis..

Dies ist die häufigste Indikation für diese Analyse. Die Amylase wird in diesem Fall genau aufgrund der Pankreasfraktion erhöht. Sein Molekül ist klein und gut durch die Nierentubuli gefiltert, daher wird es mit zunehmendem Gehalt im Blut auch im Urin erhöht (Alpha-Amylase im Urin wird üblicherweise als Diastase bezeichnet)..

Amylasegehalt

Enzyme sind Proteine, die den Abbau komplexer Substanzen katalysieren. Ihre Aktivität wird normalerweise in IE (internationale Einheiten) gemessen. Für 1 IE Enzymaktivität wird eine solche Menge genommen, die die Spaltung von 1 & mgr; mol einer Substanz in 1 Minute unter Standardbedingungen katalysiert.

In der Vergangenheit wurde Stärke als abbaubares Substrat bei der Bestimmung der Amylaseaktivität verwendet, und Jod wurde als Indikator verwendet (der, wie Sie wissen, Stärkeblau färbt). Je weniger intensiv die Farbe des Substrats nach seiner Wechselwirkung mit dem Testserum ist, desto größer ist die Amylaseaktivität darin..

Moderne spektrophotometrische Methoden werden heute verwendet.

Die normalen Werte der Alpha-Amylase bei erwachsenen Frauen und Männern unterscheiden sich nicht und liegen im Durchschnitt bei 20-100 IE / l, im Urin bei 10-124 IE / l. Die Standards können jedoch von Labor zu Labor unterschiedlich sein..

Bei Kindern ist die Produktion dieses Enzyms viel geringer. Alpha-Amylase bei Neugeborenen wird in unbedeutenden Mengen produziert; wenn das Verdauungssystem wächst und sich entwickelt, nimmt seine Synthese zu.

Alpha-Amylase, Norm Blutspiegel nach Alter

AlterGesamt-Alpha-AmylasePankreas-Amylase
NeugeborenesBis zu 8 U / l1-3 U / l
Kinder unter 1 Jahr5-65 U / l1-23 U / l
1 Jahr - 70 Jahre25-125 U / l8-51 U / l
Über 70 Jahre alt20-160 U / l8-65 U / l

Wenn eine Analyse auf α-Amylase vorgeschrieben ist

  • Bei unklaren Bauchschmerzen wird dieser Test vor allem zur Diagnose einer akuten Pankreatitis verschrieben (in 75% der Fälle dieser Krankheit wird ein mehrfach erhöhter Enzymspiegel sowohl im Blut als auch im Urin gefunden)..
  • Für die Diagnose einer chronischen Pankreatitis ist die Untersuchung dieses Enzyms von geringerer Bedeutung: In diesem Fall ist die Alpha-Amylase viel seltener erhöht. Bei mehr als der Hälfte der Patienten bleibt sein Spiegel normal, aber wenn die Fraktionen untersucht werden, ist der Überschuss der Amylaseaktivität vom P-Typ gegenüber dem S-Typ für die Diagnose einer chronischen Pankreatitis von großem Nutzen.
  • Zur Klärung der Diagnose von Mumps - Entzündung der Speicheldrüsen. In diesem Fall wird die S-Fraktion des Enzyms im Blut erhöht..
  • Überwachung der Behandlung von Bauchspeicheldrüsenkrebs.
  • Nach Operationen in der Pankreatoduodenalzone.

Gründe für einen Anstieg der Alpha-Amylase in Blut und Urin

Wenn die Zellen der Bauchspeicheldrüse oder der Speicheldrüse beschädigt sind, wird ihr Inhalt in großen Mengen in den Blutkreislauf aufgenommen und auch im Urin ausgeschieden. Einige werden in der Leber verwendet. Bei Erkrankungen der Ausscheidungsorgane (Leber, Nieren) steigt auch deren Spiegel an.

Die Hauptursachen für Hyperamilasämie

Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse

  • Akute Pankreatitis. Eine erhöhte Alpha-Amylase wird zu Beginn des Angriffs festgestellt, erreicht nach 4-6 Stunden ein Maximum und nimmt nach 3-4 Tagen allmählich ab. In diesem Fall kann der Pegel die Norm um das 8-10-fache überschreiten.
  • Verschlimmerung der chronischen Pankreatitis. In diesem Fall steigt die Aktivität der Alpha-Amylase um das 2-3-fache. (siehe Arzneimittel gegen chronische Pankreatitis).
  • Tumoren, Steine, Pseudozysten in der Bauchspeicheldrüse.

Verbunden mit Erkrankungen benachbarter Organe

  • Abdominaltrauma.
  • Zustand nach Operationen an den Organen der Bauchhöhle und des retroperitonealen Raumes.
  • Hepatischer Kolikanfall. Wenn der Stein den gemeinsamen Gallengang passiert, steigt der Enzymspiegel 3-4 Mal an und normalisiert sich nach 48-72 Stunden wieder.

Krankheiten, die mit einer Schädigung der Speicheldrüsen einhergehen

  • Mumps (Mumps).
  • Bakterienmumps.
  • Stomatitis.
  • Neuralgie des Gesichtsnervs.
  • Verengung des Speichelgangs nach Strahlentherapie im Kopf- und Halsbereich.

Bedingungen, unter denen die Amylaseverwertung abnimmt

  • Nierenversagen - Die Ausscheidung von Amylase durch die Nieren ist gestört, wodurch sie sich im Blut ansammelt.
  • Fibrose oder Leberzirrhose mit eingeschränkter Funktion, da Leberzellen am Stoffwechsel dieses Enzyms beteiligt sind.
  • Darmerkrankungen: Entzündung, Darmverschluss, Bauchfellentzündung. Infolge dieser Bedingungen wird das Enzym intensiv vom Blut absorbiert..

Andere Bedingungen

  • Eileiterschwangerschaft.
  • Brustkrebs.
  • Lungenentzündung.
  • Tuberkulose.
  • Lungenkrebs
  • Ovarialkarzinom.
  • Phäochromozytom.
  • Blutkrankheiten (Multiples Myelom).
  • Ketoazidose bei Diabetes.
  • Makroamylasämie ist eine seltene angeborene Erkrankung, bei der Amylase Verbindungen mit großen Proteinen bildet und daher nicht von den Nieren gefiltert werden kann.
  • Alkoholvergiftung.
  • Einnahme bestimmter Medikamente - Glukokortikoide, Opiate, Tetracyclin, Furosemid.

Verminderte Alpha-Amylase-Spiegel

Der Nachweis einer Abnahme dieses Enzyms im Blut hat einen niedrigeren diagnostischen Wert als eine Zunahme. Normalerweise deutet diese Situation auf eine massive Nekrose der sekretierenden Zellen der Bauchspeicheldrüse bei akuter Entzündung oder auf eine Abnahme ihrer Anzahl bei einem chronischen Prozess hin..

Eine verminderte Alpha-Amylase im Serum kann ein zusätzliches diagnostisches Kriterium für solche Zustände sein:

  • Pankreasnekrose.
  • Chronische Pankreatitis mit schwerer enzymatischer Insuffizienz (bei Patienten mit Langzeiterkrankungen).
  • Schwere Hepatitis.
  • Thyreotoxikose.
  • Mukoviszidose - eine systemische Erkrankung mit Schädigung der Drüsen der äußeren Sekretion.

Eine Abnahme der Amylase wird bei massiven Verbrennungen, Toxikose schwangerer Frauen und Diabetes mellitus beobachtet. Erhöhte Cholesterin- und Triglyceridspiegel können auch die Amylase-Spiegel senken.

Amylase im Blut

8 Minuten Autor: Lyubov Dobretsova 1108

  • Die Rolle der Amylase im Körper
  • Normale Indikatoren
  • Werte erhöhen
  • Abnahme der Indikatoren
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Die meisten Prozesse des menschlichen Körpers sind nur unter Beteiligung biologisch aktiver Substanzen möglich - Enzyme, die verschiedene chemische Reaktionen beschleunigen können. Ein wesentlicher Teil ihrer Wirkung ist auf die Verdauung von Lebensmitteln zurückzuführen, und jeder von ihnen ist für die Durchführung der einen oder anderen Phase verantwortlich..

Da Enzyme nicht austauschbar sind, wirkt sich eine Verringerung der Synthese von Enzymen unmittelbar auf den Stoffwechsel aus, der sich in Form einer Vielzahl von Pathologien manifestiert. Zum Beispiel ist es aufgrund der Verletzung der Produktion von Amylase, die hauptsächlich von der Bauchspeicheldrüse synthetisiert wird, leicht, auf die Entwicklung einer Krankheit dieses Organs zu schließen.

Gleichzeitig sollte zur Bestätigung des Verdachts eine gründlichere Untersuchung des Patienten durchgeführt werden, um die spezifische Ursache der Veränderungen festzustellen. Die Interpretation der Ergebnisse zu diesem Enzym ist recht einfach, da die Amylase-Rate im Blut bei Frauen und Männern gleich ist, nur die Indikatoren bei Kindern unterscheiden sich je nach Alter.

Die Rolle der Amylase im Körper

Amylase oder Alpha-Amylase bezieht sich auf Verdauungsenzyme, und ihre Hauptproduktion wird von der Bauchspeicheldrüse ausgeführt, und ein kleinerer Teil wird von den Speicheldrüsen synthetisiert. Die Hauptaufgabe dieser Substanz besteht darin, Stärke in Olysaccharide, dh einfachere Kohlenhydrate, zu zerlegen. Unter der Wirkung des Enzyms zersetzen sie sich und werden dann ins Blut transportiert.

Dieser Prozess beginnt bereits in der Mundhöhle, unmittelbar nachdem die Nahrung in die Mundhöhle gelangt ist, und wird durch Amylase bereitgestellt, die von den Speicheldrüsen (S-Typ) produziert wird. Ferner setzt sich die Wirkung der Substanz in den folgenden Abschnitten des Verdauungssystems fort und wird durch Amylase ausgeführt, die von der Bauchspeicheldrüse synthetisiert wird (P-Typ).

Diese Art von Enzym wird Pankreas-Amylase genannt, und mit ihrer Hilfe wird der endgültige Abbau von Stärke durchgeführt. Nur dank der Wirkung der beschriebenen Substanz werden die Kohlenhydrate, aus denen sich ihre Zusammensetzung zusammensetzt, sicher vom Körper aufgenommen und für natürliche Bedürfnisse konsumiert. Die Qualität dieses Prozesses hängt direkt von den Eigenschaften des Enzyms und seiner Menge ab..

Normale Indikatoren

Amylase ist in der Regel in geringen Mengen im Blut enthalten. In diesem Fall beträgt die Pankreassubstanz etwa 40% und die von den Speicheldrüsen produzierte 60%. Bei der Durchführung eines biochemischen Bluttests (BAC) werden zwei Parameter bewertet, die diese Substanz charakterisieren: die Gesamtmenge und insbesondere die Pankreas-Amylase.

Die Diagnose wird durch ein enzymatisches kolorimetrisches Verfahren durchgeführt. Die Amylasekonzentration wird in Einheiten pro 1 Liter Blut (U / L) bestimmt. Es ist bekannt, dass die biochemischen Prozesse in weiblichen und männlichen Organismen einige Unterschiede aufweisen, aber trotz dieser Tatsache sind die normalen Indikatoren dieses bestimmten Enzyms für beide Geschlechter gleich. Sie sehen so aus:

Während fast des gesamten Lebens eines Erwachsenen ist die Alpha-Amylase-Rate nicht anfällig für Veränderungen, und nur bei älteren Menschen verlängert sich das Intervall geringfügig. Die Untergrenze sinkt und die Obergrenze steigt.

Die durchschnittlichen Indikatoren für die Norm der Alpha-Amylase im Blut haben einen ziemlich weiten Bereich, was auf die individuellen Merkmale einer bestimmten Person zurückzuführen ist. Gleichzeitig steigt der Pankreas-Amylase-Spiegel nach dem Erwachsenenalter an und bleibt dann auf dem gleichen Niveau.

Amylase-Rate bei Kindern

Bei kleinen Kindern, die noch nicht zwei Jahre alt sind, sollte der Alpha-Amylase-Gehalt 5–65 U / L nicht überschreiten. Zu Beginn von 2 Jahren steigt sein Niveau signifikant an. Dies ist auf die Tatsache zurückzuführen, dass die Ernährung des Kindes ab etwa diesem Alter allmählich einem Erwachsenen ähnelt und er sich an Lebensmittel anpasst, die Stärke enthalten..

Im beschriebenen Zeitraum können normale Enzymindizes im Bereich von 25–125 U / L schwanken. In diesem Fall sollte die Pankreas-Amylase bei Kindern die folgenden Koeffizienten aufweisen:

Während der ersten 12 Lebensmonate ist der Serumamylasegehalt bei Kindern unbedeutend, aber bei Erreichen eines Jahres steigt das von der Bauchspeicheldrüse produzierte Enzym um fast das Vierfache. Und in der Pubertät steigen die Indikatoren um mehrere Einheiten..

Werte erhöhen

Die im biochemischen Bluttest um einige Einheiten erhöhte Amylase verursacht beim Arzt keinerlei Angst, wenn keine alarmierenden klinischen Manifestationen vorliegen. Aber mit einem 2-3-fachen Sprung des Koeffizienten kann man sofort schließen, dass es pathologische Veränderungen im Körper gibt.

Sie sind leicht vorherzusagen, da ein derart starker Anstieg des Indikators häufig mit wiederkehrenden Schmerzen im Magenbereich und einer Verschlechterung des allgemeinen Wohlbefindens verbunden ist. Eine der wahrscheinlichsten Krankheiten, die mit einem übermäßigen Anstieg der Serumamylase verbunden sind, ist Pankreatitis oder eine entzündliche Erkrankung der Bauchspeicheldrüse. Es kann sowohl in akuter als auch in chronischer Form auftreten..

Akute Pankreatitis

Man könnte sagen, schnell eine sich schnell entwickelnde Pathologie. Das Organ ist von Enzymen seiner eigenen Produktion betroffen, von denen eine erhebliche Menge in das Serum eindringt, was eine Gefahr für das Leben und die Gesundheit des Patienten darstellt. Zahlreiche Studien und Beobachtungen zeigen, dass der Alpha-Amylase-Spiegel bei Pankreatitis um das Achtfache ansteigen kann. Seine maximale Konzentration wird 4 Stunden nach Beginn des Angriffs bestimmt.

Die Normalisierung des Enzymgehalts erfolgt in solchen Fällen erst nach wenigen Tagen. Die Krankheit tritt am häufigsten bei Erwachsenen auf und ihre Entwicklung ist nicht auf Geschlecht oder genetische Merkmale zurückzuführen. Es ist zu beachten, dass die Risikogruppe hauptsächlich Personen umfasst, die Alkohol missbrauchen..

Chronische Pankreatitis

Langsam aber stetig fortschreitende Entzündung, lokalisiert in der Bauchspeicheldrüse. Bei dieser Pathologie steigt die Amylaseaktivität häufig bis zum 3-5-fachen an. Einer der negativen Begleiterscheinungen der Krankheit ist, dass entzündliche Prozesse in den meisten Fällen auch nach Neutralisierung der Faktoren, die zu ihnen geführt haben, nicht beseitigt werden.

Mit der Zeit verliert die Bauchspeicheldrüse die Fähigkeit, die ihr zugewiesenen Funktionen auszuführen. Die Krankheit geht in fast allen Fällen mit schmerzhaften Empfindungen in der Magengrube einher, die häufig in das Hypochondrium (rechts oder links) übergehen, nach hinten ausstrahlen und häufig das Herz erreichen und Angina pectoris imitieren.

Andere Gründe

Weniger häufige Ursachen, die zu einer Erhöhung der Amylasekonzentration führen können, sind folgende:

  • Zysten, Bauchspeicheldrüsenkrebs oder die Bildung von Steinen darin. Dies führt zu strukturellen Schäden am Organ, die zu einer Kompression des Drüsengewebes führen. In dieser Situation kann die Synthese von Alpha-Amylase auf 200 U / l ansteigen.
  • Mumps (Mumps oder Mumps) ist eine Krankheit, die hauptsächlich Kinder im Alter von 3 bis 15 Jahren betrifft. Die Pathologie ist infektiös und ihre Entwicklung wird durch ein Paramicrovirus verursacht. Infolgedessen greift es die Speicheldrüse in der Nähe des Ohrs an, was zu einer merklichen Schwellung des Bereichs sowie zu Fieber und Schmerzen führt..
  • Peritonitis ist ein entzündlicher Prozess im Peritonealbereich, aufgrund dessen der Zustand des gesamten Körpers als schwerwiegend angesehen wird. Diese Pathologie reizt die Bauchspeicheldrüse, wodurch ihre Zellen dazu angeregt werden, eine erhöhte Menge an Amylase zu synthetisieren.
  • Diabetes mellitus ist eine Krankheit, die den Stoffwechsel pathologisch verändert und sich auch negativ auf die Kohlenhydrate auswirkt. Das beschriebene Enzym wird in dieser Situation nicht vollständig verschwendet, wodurch sein Spiegel im Blutserum ansteigt.
  • Nierenversagen ist ein Status, der mit einem teilweisen oder vollständigen Verlust der Nierenfunktion zur Ausscheidung oder Bildung von Urin einhergeht. Es entsteht eine Verletzung der Selbstregulation des Körpers, und das Enzym wird viel mehr produziert.

Darüber hinaus können die Gründe für die Bestimmung einer erhöhten Konzentration des Enzyms im LHC manchmal die folgenden sein:

  • Alkoholvergiftung;
  • Eileiterschwangerschaft;
  • unberechenbares Essen;
  • Abdominaltrauma;
  • Darmverschluss;
  • Funktionsstörung der Speicheldrüsen;
  • Gastroenteritis, Cholezystitis;
  • Epstein-Barr-Virus, Makroamylasämie;
  • Perforation des Magens, des Darms;
  • Verstopfung des Pankreasgangs;
  • Exazerbation nach der Operation.

Abnahme der Indikatoren

Wenn die Amylasekonzentration unter den Normalbereich fällt, wirkt sich dies auch negativ auf den Zustand des Körpers aus. Die folgenden Faktoren führen zu einem Rückgang des Niveaus. Akute oder chronische Hepatitis ist eine Entzündung der Leber. Diese Krankheit wird am häufigsten durch Virusinfektionen verursacht und ist mit Störungen des Kohlenhydratstoffwechsels verbunden..

Die Belastung aller Organe, die für die Produktion von Enzymen verantwortlich sind, steigt, ohne die Bauchspeicheldrüse auszuschließen. Anfangs ist sie immer noch in der Lage, eine ausreichende Menge Amylase zu synthetisieren, aber im Laufe der Zeit nimmt ihre Leistung ab und das Enzym wird viel weniger produziert, was durch einen biochemischen Bluttest bestätigt wird.

Onkologische Prozesse in der Bauchspeicheldrüse. Während sich Tumore entwickeln, treten pathologische Veränderungen in den Gewebestrukturen des betroffenen Organs auf, wodurch es die meisten seiner Funktionen verliert..

Mukoviszidose ist eine systemische Erkrankung erblicher Natur, deren pathologische Wirkung auf die endokrinen Drüsen und Atmungsorgane gerichtet ist und zum Verlust vieler ihrer Funktionen führt. Zusätzlich wird eine Abnahme der Amylasekonzentration bei Thyreotoxikose, Präeklampsie und Myokardinfarkt beobachtet..

Der Blutamylasespiegel bei Männern und Frauen kann gesenkt werden, wenn sie einen hohen Cholesterinspiegel haben. Dies ist ziemlich selten, aber es ist ein starker Beweis für das Vorhandensein schwerwiegender Fehlfunktionen im Körper. Oft ist eine Abnahme der Amylase auf eine beeinträchtigte Enzymaktivität der genetischen Ätiologie zurückzuführen.

Bestimmte Medikamente können auch den Serumamylasespiegel beeinflussen. Narkotische Analgetika, Captopril, Sekretin, Kortikosteroide, Asparaginase, Östrogen, Diuretika, orale Kontrazeptiva, Tetracycline, Sulfonamide, Nitrofurane, Ibuprofen, Methyldopa und Indomethacin können die Konzentration erhöhen. Oxalate und anabole Steroide können den Enzymspiegel senken.

Patienten. Die Sekretion von Amylase und ihre Konzentration im Blut kann sich aufgrund von Vergiftungen, Stürzen aus der Höhe und anderen Verletzungen ändern. Gleichzeitig sind Schwankungen des Stoffgehalts sowohl für das weibliche als auch für das männliche Geschlecht charakteristisch und können dazu führen, dass der Gehalt abnimmt oder umgekehrt zunimmt.

In jedem Fall sollten die Ergebnisse des LHC, bei denen festgestellt wurde, dass die Amylasekonzentration außerhalb des normalen Bereichs liegt, nicht ignoriert werden. Es ist unbedingt erforderlich, alle empfohlenen Diagnosen durchzugehen, mit denen der Arzt die Ursache für diese Änderungen ermitteln kann. In Moskau und vielen anderen Städten ist dies in wenigen Tagen möglich, ohne viel Zeit zu investieren..

Es sei daran erinnert, dass Änderungen im Gehalt eines bestimmten Enzyms häufig aus schwerwiegenden Gründen auftreten und solche Anzeichen nicht ignoriert werden können. In der Folge kann dies zu gefährlichen Komplikationen führen, die mit einer rechtzeitigen Diagnose und der erforderlichen Therapie hätten vermieden werden können..

Amylase insgesamt im Serum

Amylase - eines der Enzyme im Verdauungssaft, das von den Speicheldrüsen und der Bauchspeicheldrüse ausgeschieden wird.

Diastase, Serumamylase, Alpha-Amylase, Serumamylase.

Amy, Alpha-Amylase, AML, Diastase, 1,4-α-D-Glucanohydralase, Serumamylase, Blutamylase.

Kinetische kolorimetrische Methode.

U / L (Einheit pro Liter).

Welches Biomaterial kann für die Forschung verwendet werden??

Wie man sich richtig auf das Studium vorbereitet?

  1. Vor der Untersuchung 12 Stunden lang nicht essen.
  2. Beseitigen Sie physischen und emotionalen Stress und rauchen Sie 30 Minuten vor der Studie nicht.

Allgemeine Informationen zur Studie

Amylase ist eines von mehreren Enzymen, die in der Bauchspeicheldrüse produziert werden und Teil des Pankreassafts sind. Lipase baut Fette ab, Protease baut Proteine ​​ab und Amylase baut Kohlenhydrate ab. Von der Bauchspeicheldrüse gelangt Pankreassaft, der Amylase enthält, über den Pankreasgang in den Zwölffingerdarm, wo er bei der Verdauung von Nahrungsmitteln hilft.

Normalerweise zirkuliert nur eine geringe Menge Amylase im Blutkreislauf (aufgrund der Erneuerung der Zellen in der Bauchspeicheldrüse und den Speicheldrüsen) und gelangt in den Urin. Wenn eine Schädigung der Bauchspeicheldrüse auftritt, wie bei einer Pankreatitis, oder wenn der Pankreasgang durch einen Stein oder Tumor blockiert ist, beginnt Amylase in großen Mengen in den Blutkreislauf und dann in den Urin einzudringen.

In den Eierstöcken, im Darm, in den Bronchien und in den Skelettmuskeln werden geringe Mengen Amylase gebildet.

Wofür die Forschung verwendet wird?

  • Zur Diagnose einer akuten oder chronischen Pankreatitis und anderer Krankheiten, die die Bauchspeicheldrüse in den pathologischen Prozess einbeziehen (zusammen mit einem Lipasetest).
  • Zur Überwachung der Behandlung von Bauchspeicheldrüsenkrebs.
  • Um sicherzustellen, dass der Pankreasgang nach dem Entfernen der Gallensteine ​​nicht beeinträchtigt wird.

Wann ist die Studie geplant??

  • Wenn ein Patient Anzeichen einer Pankreas-Pathologie hat:
    • starke Schmerzen im Bauch und Rücken ("Gürtelschmerzen"),
    • Temperaturanstieg,
    • Appetitverlust,
    • Erbrechen.
  • Bei der Überwachung des Zustands eines Patienten mit einer Pankreaserkrankung und der Überwachung der Wirksamkeit seiner Behandlung.

Was die Ergebnisse bedeuten?

Referenzwerte: 28 - 100 U / l.

Ursachen für eine erhöhte Gesamtamylaseaktivität im Serum

  • Akute Pankreatitis. Bei dieser Krankheit kann die Amylaseaktivität das zulässige Niveau um das 6- bis 10-fache überschreiten. Der Anstieg tritt normalerweise 2-12 Stunden nach einer Schädigung der Bauchspeicheldrüse auf und hält 3-5 Tage an. Die Wahrscheinlichkeit, dass akute Schmerzen durch akute Pankreatitis verursacht werden, ist ziemlich hoch, wenn die Amylaseaktivität 1000 U / l überschreitet. Trotzdem steigt dieser Indikator bei einigen Patienten mit akuter Pankreatitis manchmal leicht an oder bleibt sogar normal. Im Allgemeinen spiegelt die Amylaseaktivität nicht den Schweregrad der Pankreasbeteiligung wider. Beispielsweise können bei einer massiven Pankreatitis die meisten Zellen, die Amylase produzieren, absterben, sodass sich ihre Aktivität nicht ändert.
  • Chronische Pankreatitis. Bei chronischer Pankreatitis ist die Amylaseaktivität zunächst mäßig erhöht, kann dann jedoch abnehmen und sich wieder normalisieren, wenn sich die Läsion der Bauchspeicheldrüse verschlechtert. Die Hauptursache für chronische Pankreatitis ist Alkoholismus.
  • Pankreastrauma.
  • Bauchspeicheldrüsenkrebs.
  • Verstopfung (Stein, Narbe) des Pankreasgangs.
  • Akute Blinddarmentzündung, Bauchfellentzündung.
  • Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs.
  • Dekompensation von Diabetes mellitus - diabetische Ketoazidose.
  • Abflussstörungen in den Speicheldrüsen oder Speichelgängen, z. B. bei Mumps (Mumps).
  • Operationen an den Bauchorganen.
  • Akute Cholezystitis - Entzündung der Gallenblase.
  • Darmverschluss.
  • Eine unterbrochene Tubenschwangerschaft.
  • Aortenaneurysma-Ruptur.
  • Makroamylasämie ist eine seltene gutartige Erkrankung, bei der sich Amylase mit großen Proteinen im Serum verbindet und daher nicht durch die im Serum akkumulierten Nierenglomeruli gelangen kann.

Ursachen für eine verminderte Gesamtamylaseaktivität im Serum

  • Verminderte Pankreasfunktion.
  • Schwere Hepatitis.
  • Mukoviszidose (Mukoviszidose) der Bauchspeicheldrüse ist eine schwere Erbkrankheit, die mit einer Schädigung der Drüsen der äußeren Sekretion (Lunge, Magen-Darm-Trakt) verbunden ist..
  • Entfernung der Bauchspeicheldrüse.

Was kann das Ergebnis beeinflussen?

  • Die Serumamylaseaktivität ist erhöht:
    1. bei schwangeren Frauen,
    2. bei der Einnahme von Captopril, Kortikosteroiden, oralen Kontrazeptiva, Furosemid, Ibuprofen, narkotischen Analgetika.
  • Erhöhtes Cholesterin kann die Amylaseaktivität senken.
  • Bei einer akuten Pankreatitis geht ein Anstieg der Amylase normalerweise mit einem Anstieg der Lipaseaktivität einher.
  • Die Amylaseaktivität bei Kindern in den ersten zwei Lebensmonaten ist gering und steigt bis zum Ende des ersten Jahres auf das Niveau von Erwachsenen an.

Wer weist die Studie zu?

Allgemeinarzt, Internist, Gastroenterologe, Chirurg.

Amylase - was es ist: der Spiegel eines Enzyms in Blut und Urin

Der Aufschlussprozess ist die mechanische und chemische Verarbeitung von Lebensmitteln. Komplexe organische Substanzen, die eine Person mit der Nahrung erhält, werden in einfache Bestandteile zerlegt. Diese biochemischen Reaktionen finden unter Beteiligung von Verdauungsenzymen statt, die Katalysatoren sind. Das Enzym Amylase sorgt für den Abbau komplexer Kohlenhydrate. Sein Name kommt von "Amilon", was aus dem Griechischen übersetzt "Stärke" bedeutet..

Amylase-Funktionen

Der Abbau von Kohlenhydraten erfolgt im Mund und Zwölffingerdarm. Amylase ist ein Verdauungsenzym, das Polysaccharide in Oligosaccharide und dann in Monosaccharide zerlegt. Mit anderen Worten, unter Einwirkung des Wirkstoffs zerfallen komplexe Kohlenhydrate (z. B. Stärke) in einfache Bestandteile (z. B. zu Glucose). Eine kleine Menge der Substanz wird von den Speicheldrüsen, dem Darm, der Leber, den Nieren, der Lunge, dem Fettgewebe und den Eileitern produziert. Die Bauchspeicheldrüse scheidet die Hauptmenge des Enzyms aus.

Polysaccharidmoleküle haben eine komplexe Struktur und werden vom Dünndarm schlecht absorbiert. Der Prozess der Verdauung komplexer Kohlenhydrate (Polysaccharide) unter Einwirkung von Amylase beginnt bereits, wenn Lebensmittel in den Mund gelangen. Daher müssen stärkehaltige Lebensmittel (Kartoffeln, Reis, Brot) gründlich gekaut werden, um gut mit Speichel angefeuchtet zu werden. Dies erleichtert ihre Verdauung durch den ersten Abschnitt des Dünndarms erheblich. Unter der Wirkung von Amylase wird der Metabolismus komplexer Kohlenhydrate beschleunigt, deren Absorption verbessert.

Das Enzym hat mehrere Namen - α-Amylase, Diastase, Pankreas. Es gibt Sorten: Alpha, Beta, Gamma. Der menschliche Körper synthetisiert nur Alpha-Amylase. Es ist ein allgemeiner Indikator für ein Verdauungsenzym. Pankreas-Amylase unterscheidet sich davon. Es wird von der Bauchspeicheldrüse produziert, die zu den endokrinen Drüsen gehört. Seine Hormone und Enzyme gelangen nicht nur in den Darm, sondern auch ins Blut. Die biochemische Analyse von Blut (oder Urin) bestimmt zwei Indikatoren: Pankreas und α-Amylase.

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Analyse auf α-Amylase

Störungen des Stoffwechsels, Entzündungen unterschiedlicher Herkunft führen zu Veränderungen in der Zusammensetzung des Blutes. Die Blutamylase wird überwiegend bei Verdacht auf akute oder chronische Pankreatitis (Entzündung der Bauchspeicheldrüse) bestimmt. Anfälle der Krankheit gehen mit Schmerzen im Nabelbereich, Übelkeit, Würgen und Fieber einher. Abnormale Enzymspiegel verursachen Tumore, Steine ​​in den Pankreasgängen.

Die Enzymparameter sind bei Diabetes mellitus, Hepatitis, Mumps (Mumps), Entzündungen der Bauchhöhle (oder Peritonitis) gestört. Zur biochemischen Analyse am Morgen wird venöses Blut auf dem mageren Magen entnommen. Um am Vortag zuverlässige Ergebnisse zu erzielen, sollten Sie keine scharfen und fettigen Lebensmittel oder Alkohol essen. Körperliche und emotionale Überlastung müssen beseitigt werden.

Während der normalen Verdauung enthält der flüssige Teil des Blutes etwa 60% Alpha-Amylase und 40% Pankreas. Die Aktivität des Enzyms wird durch die Tageszeit beeinflusst. Nachts ist Amylase weniger aktiv, so dass diejenigen, die nachts essen, ein hohes Risiko haben, eine Pankreatitis zu entwickeln. Für die Diagnose von Pathologien ist die Bestimmung des Enzymspiegels in Plasma und Serum von entscheidender Bedeutung. Pankreas-Amylase wird von den Nieren ausgeschieden, daher werden anhand der Analyse die Manifestationen einer Pankreatitis in den späteren Stadien aufgedeckt.

Innerhalb einer Stunde wird venöses Blut zur Forschung ins Labor geschickt. Zur Bestimmung des Enzymspiegels ist eine längere Leerlaufzeit des entnommenen Materials nicht akzeptabel. In Abwesenheit von Analysebedingungen wird das Serum nach Abtrennung des Gerinnsels eingefroren und später getestet. Die Methoden zur Bestimmung des Enzyms unterscheiden sich und hängen vom verwendeten Reagenz ab. Daher enthält das Analyseformular Informationen zu den festgelegten Indikatoren und zulässigen Normen.

Die Dynamik des Enzymspiegels ist von diagnostischem Wert. In bestimmten Stadien der Krankheit kann sich die Menge des Enzyms in 6-12 Stunden um das 30-fache erhöhen. Nach einem akuten Zustand sind die Indikatoren in 2-6 Tagen normalisiert. Wenn die Enzymindikatoren 5 Tage lang hoch bleiben, sprechen sie vom Fortschreiten des Entzündungsprozesses und einem hohen Risiko für die Entwicklung einer totalen Pankreasnekrose.

Amylaserate

Ein biochemischer Bluttest für den Enzymgehalt wird von jedem biochemischen Labor durchgeführt. Es zeigt den Gehalt herkömmlicher Einheiten eines Verdauungsenzyms in 1 Liter Blut. Die Konzentration der Substanz hängt vom Alter des Patienten ab. Die Rate des Enzyms im Blut hängt nicht vom Geschlecht ab:

Was ist Alpha-Amylase, die Norm bei Männern und Frauen nach Alter

Eine Blutuntersuchung ist nicht nur eine Bestimmung der Gruppe und des Rh-Faktors. Die biochemische Untersuchung dieser lebenswichtigen Flüssigkeit umfasst auch die Identifizierung einer Reihe wichtiger Enzyme. Eine davon ist Alpha-Amylase, auch als Diastase bekannt.

Durch den Nachweis des Gehalts dieser Substanz können eine Reihe von medizinischen Pathologien ausgeschlossen werden. Was ist dieses Enzym und warum müssen Sie auf Diastase getestet werden?.

Was ist Amylase??

Alpha-Amylase ist eines der Hauptenzyme in der Bauchspeicheldrüse. Dieses Organ sezerniert es über die Ausscheidungsgänge in den Zwölffingerdarm, wo die Substanz ihre Hauptfunktionen erfüllt.

Exokrine Zellen der Bauchspeicheldrüse sind an der Amylasesynthese beteiligt. Anhand des Enzymspiegels im Blut können Ärzte die Wirksamkeit des Organs beurteilen..

Normalerweise gelangt der größte Teil der Amylase nur in das Lumen des Dünndarms. Im Blut wird nur eine geringe Menge des Enzyms nachgewiesen.

Diastase spielt die Rolle eines Katalysators, der den Abbau von Kohlenhydratverbindungen im Darm auslöst. Komplexe Kohlenhydrate, die in den Zwölffingerdarm gelangen, unterliegen einer enzymatischen Aktivität und zerfallen in Glukose.

In dieser Form werden Kohlenhydrate für die Energieerzeugung in den Körperzellen verfügbar..

Ohne Alpha-Amylase nimmt der Körper nicht genügend Kohlenhydrate auf.

Dieses Phänomen wird als Malabsorption bezeichnet und kann zu Gewichtsverlust, Unwohlsein, Schweregefühl im Bauchraum und Darmproblemen führen..

In einigen Fällen steigt der Gehalt dieser Substanz im Blutkreislauf an, was aufgrund der starken enzymatischen Aktivität der Amylase zu verschiedenen Störungen im Gewebe des gesamten Organismus führt.

Warum wird ein Alpha-Amylase-Test verschrieben??

Der Amylase-Spiegel (aus der englischen Amylase) im Blutplasma ist ein Indikator, anhand dessen beurteilt werden kann, ob ein Patient an entzündlichen Erkrankungen wie Diabetes mellitus, Hepatitis und anderen leidet.

Ein Amylasetest wird vor allem für Personen verschrieben, die ein klinisches Bild einer Funktionsstörung der Bauchspeicheldrüse haben. Bei akuter und chronischer Pankreatitis muss diese Studie durchgeführt werden..

Die Bestimmung des Blutdiastasespiegels erfolgt auf nüchternen Magen.

Bei der biochemischen Analyse lohnt es sich, am Tag vor der Blutspende auf fetthaltige und würzige Lebensmittel zu verzichten.

Solche Lebensmittel können die Sekretion von Pankreasenzymen stören und zu falschen Ergebnissen führen..

Indikatornormen bei Kindern und Erwachsenen

Der normale Amylase-Spiegel hängt nicht mit dem Geschlecht zusammen, und bei allen Menschen liegt diese Zahl zwischen 20 und 125 U / l. Nur bei Kindern unter 2 Jahren kann der Mindestgehalt dieses Enzyms 5 U / l betragen.

Die Bauchspeicheldrüse ist ein sehr komplexes Organ, das gleichzeitig Hormone und Verdauungsenzyme absondert. Daher wird es eine Drüse mit gemischter Sekretion genannt..

Ein biochemischer Bluttest zeigt das Niveau von zwei miteinander verbundenen Indikatoren: Gesamt- und Pankreas-Amylase. Die Menge der letzteren wird bestimmt, um den genauen Ort der Pathologie zu identifizieren, falls vorhanden..

Amylase wird auch von den Speicheldrüsen ausgeschieden. Um Probleme mit der Bauchspeicheldrüse zu identifizieren, müssen diese Indikatoren getrennt werden. Wenn man sie einzeln betrachtet, kann man Störungen in den Speicheldrüsen, Eierstöcken und Bronchien beurteilen..

Die Normen dieses Enzyms für Männer, Frauen und Kinder sind in dieser Tabelle angegeben:

AmylaseBis zu 6 Monaten6 - 12 Monate12 Jahre2 - 70 Jahre altNach 70 JahrenSchwanger 1 TrimesterSchwanger 2 TrimesterSchwanger 3 Trimester
Alpha5 - 65 U / l5 - 65 U / l5 - 65 U / l25 - 125 U / l20 - 160 U / l24 - 83 U / l16 - 73 U / l15 - 81 U / l
Bauchspeicheldrüse& lt; 8 U / ml& lt; 23 U / ml& lt; 50 U / ml& lt; 50 U / ml& lt; 50 U / ml& lt; 50 U / ml& lt; 50 U / ml& lt; 50 U / ml

Warum Amylase über dem Normalwert liegt?

Der Amylasespiegel im Blut bei Erwachsenen und Kindern kann bei folgenden Pathologien signifikant ansteigen:

  • Akute Pankreatitis. In diesem Fall wird die Enzymaktivität um das 5- bis 10-fache erhöht. Da es sich um eine akute Erkrankung handelt, steigt die Rate innerhalb weniger Stunden nach einer Schädigung der Bauchspeicheldrüse an. Auf diesem Niveau dauert Amylase normalerweise 3 bis 5 Tage. Akute Schmerzen in der Bauchspeicheldrüsenregion können auftreten, wenn die Diastasemenge auf 1000 U / l ansteigt. Ein starker Anstieg der akuten Pankreatitis wird jedoch nicht immer beobachtet. Bei einigen Patienten steigt der Enzymspiegel leicht an oder kann innerhalb normaler Grenzen bleiben.

Sehr oft besteht kein direkter Zusammenhang zwischen dem Anstieg der Indikatoren und der Schwere der Pankreatitis. Dies ist eine Folge des schnellen Todes von Sekretionszellen, wodurch das Enzym in normalen Mengen produziert werden kann..

Mit der Zeit sterben immer mehr Zellen der Bauchspeicheldrüse ab, wodurch sich die Amylase wieder normalisiert.

  • Chronische Pankreatitis. Amylasämie (eine Erhöhung der Diastasemenge im Blut) kann eine Manifestation eines chronischen Entzündungsprozesses in der Drüse sein. Am häufigsten nehmen die Indikatoren moderat zu.
  • Mechanische Schädigung der Bauchspeicheldrüse.
  • Tumorneoplasmen.
  • Verstopfung des Pankreasgangs.
  • Akute Entzündung im Bauchraum mit Blinddarmentzündung und diffuser Peritonitis.
  • Perforation von Magengeschwüren.
  • Chirurgische Eingriffe an verschiedenen Organen.
  • Akute Entzündung der Gallenblase.
  • Makroamylasämie ist eine seltene Erkrankung, bei der sich ein Enzym mit Serumproteinen verbindet, wodurch verhindert wird, dass es den Nierenfilter passiert. Infolgedessen reichert sich Amylase im Blut an.

Pankreasfunktionsstörungen treten sehr häufig aufgrund von Alkoholmissbrauch, Ernährungsstörungen und Virusinfektionen auf.

Wenn die Biochemie keine signifikanten Verstöße gegen den Diastase-Spiegel ergab, ist dies keine hundertprozentige Bestätigung für das Fehlen einer Pankreas-Pathologie. Wenn der Patient Symptome hat, die für die Pathologien dieses Organs charakteristisch sind, kann der Arzt zusätzliche Tests verschreiben.

Chronische Pankreatitis ist schwer zu identifizieren.

In diesem Fall können die folgenden Studien nützlich sein:

  • Allgemeine Blutanalyse,
  • Gastroskopie,
  • Pankreas-Ultraschall,
  • Radiographie der Bauchorgane,
  • CT-Scan,
  • Endoskopische retrograde Cholangiopankreatographie.

Warum Amylase unter dem Normalwert liegt?

Abnahmen der Alpha-Amylase-Spiegel sind weniger häufig. Dies tritt bei schwerwiegenden fortgeschrittenen Pathologien der Bauchspeicheldrüse auf.

Die häufigsten Gründe für eine signifikante Verringerung der Diastasemenge sind:

  • Pankreasnekrose ist die Zerstörung eines Teils der Bauchspeicheldrüse infolge des Einflusses von Alkohol, fetthaltigen Lebensmitteln und Erkrankungen der Gallenwege. Bei einer leichten Ausbreitung der Nekrose wird der normale Amylasespiegel durch Erhöhen der Aktivität ganzer Zellen aufrechterhalten. Sobald der größte Teil des Organs absterbt, nimmt die Menge an Diastase ab, auch aufgrund der Erschöpfung noch funktionierender Zellen.
  • Bauchspeicheldrüsenkrebs. Tod der Drüse infolge der Ausbreitung bösartiger Metastasen.
  • Pankreasresektion. Eine solche Operation wird im Fall von Zysten im Organ, seiner krebsartigen Transformation, Nekrose durchgeführt.
  • Mukoviszidose ist eine genetisch bedingte Krankheit, die sich in einer Verletzung der Sekretionsfunktion der exokrinen Drüsen äußert. Die Aktivität nicht nur der Bauchspeicheldrüse, sondern auch der Drüsen der Atemwege ist gestört.

Biochemischer Bluttest - Normen, Bedeutung und Dekodierung von Indikatoren bei Männern, Frauen und Kindern (nach Alter). Enzymaktivität: Amylase, ALT, AST, GGT, CF, LDH, Lipase, Pepsinogene usw..

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Nachfolgend werden wir betrachten, was jeder Indikator eines biochemischen Bluttests sagt, was seine Referenzwerte und Dekodierung sind. Insbesondere werden wir über die Indikatoren der Enzymaktivität sprechen, die im Rahmen dieses Labortests ermittelt wurden..

Alpha-Amylase (Amylase)

Alpha-Amylase (Amylase) ist ein Enzym, das am Abbau von Lebensmittelstärke in Glykogen und Glukose beteiligt ist. Amylase wird von der Bauchspeicheldrüse und den Speicheldrüsen produziert. Darüber hinaus ist die Amylase der Speicheldrüsen vom S-Typ und die Amylase der Bauchspeicheldrüse vom P-Typ, aber beide Arten des Enzyms sind im Blut vorhanden. Die Bestimmung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut ist eine Berechnung der Aktivität beider Enzymtypen. Da dieses Enzym von der Bauchspeicheldrüse produziert wird, wird die Bestimmung seiner Aktivität im Blut zur Diagnose von Erkrankungen dieses Organs (Pankreatitis usw.) verwendet. Darüber hinaus kann die Amylaseaktivität auf das Vorhandensein anderer schwerer Pathologien der Bauchorgane hinweisen, deren Verlauf zu einer Reizung der Bauchspeicheldrüse führt (z. B. Peritonitis, akute Blinddarmentzündung, Darmverschluss, Eileiterschwangerschaft). Daher ist die Bestimmung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut ein wichtiger diagnostischer Test für verschiedene Pathologien der Bauchorgane..

Dementsprechend ist die Bestimmung der Aktivität der Alpha-Amylase im Blut im Rahmen der biochemischen Analyse in folgenden Fällen vorgeschrieben:

  • Verdacht auf oder zuvor identifizierte Pathologie der Bauchspeicheldrüse (Pankreatitis, Tumoren);
  • Cholelithiasis;
  • Mumps (Erkrankung der Speicheldrüsen);
  • Starke Bauchschmerzen oder Bauchverletzungen;
  • Jede Pathologie des Verdauungstraktes;
  • Verdacht auf oder zuvor identifizierte Mukoviszidose.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Blutamylase bei erwachsenen Männern und Frauen sowie bei Kindern über 1 Jahr 25 - 125 U / l (16 - 30 μkatal / l). Bei Kindern des ersten Lebensjahres liegt die normale Aktivität des Enzyms im Blut zwischen 5 und 65 U / l, was auf eine geringe Amylase-Produktion aufgrund einer geringen Menge stärkehaltiger Lebensmittel in der Ernährung eines Säuglings zurückzuführen ist.

Eine Erhöhung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

  • Pankreatitis (akut, chronisch, reaktiv);
  • Eine Zyste oder ein Tumor der Bauchspeicheldrüse;
  • Verstopfung des Pankreasgangs (z. B. Stein, Verwachsungen usw.);
  • Makroamylasämie;
  • Entzündung oder Schädigung der Speicheldrüsen (z. B. mit Mumps);
  • Akute Peritonitis oder Blinddarmentzündung;
  • Perforation (Perforation) eines Hohlorgans (z. B. Magen, Darm);
  • Diabetes mellitus (während der Ketoazidose);
  • Erkrankungen der Gallenwege (Cholezystitis, Gallensteinerkrankung);
  • Nierenversagen;
  • Eileiterschwangerschaft;
  • Erkrankungen des Verdauungstraktes (z. B. Magen- oder Zwölffingerdarmgeschwür, Darmverschluss, Darminfarkt);
  • Gefäßthrombose des Mesenteriums des Darms;
  • Aortenaneurysma-Ruptur;
  • Operation oder Trauma der Bauchorgane;
  • Bösartige Neubildungen.

Eine Abnahme der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut (Werte um Null) kann auf folgende Krankheiten hinweisen:
  • Insuffizienz der Bauchspeicheldrüse;
  • Mukoviszidose;
  • Folgen der Entfernung der Bauchspeicheldrüse;
  • Akute oder chronische Hepatitis;
  • Pankreasnekrose (Tod und Zerfall der Bauchspeicheldrüse im Endstadium);
  • Thyreotoxikose (hohe Schilddrüsenhormonspiegel im Körper);
  • Toxikose schwangerer Frauen.

Alaninaminotransferase (ALT)

Alaninaminotransferase (ALT) ist ein Enzym, das die Aminosäure Alanin von einem Protein auf ein anderes überträgt. Dementsprechend spielt dieses Enzym eine Schlüsselrolle bei der Proteinsynthese, dem Aminosäurestoffwechsel und der Energieproduktion durch Zellen. ALT wirkt in Zellen, daher ist normalerweise sein Gehalt und seine Aktivität in Geweben und Organen höher und im Blut niedriger. Wenn die Aktivität von ALT im Blut zunimmt, deutet dies auf eine Schädigung von Organen und Geweben und die Freisetzung des Enzyms aus diesen in den systemischen Kreislauf hin. Und da die größte Aktivität von ALT in den Zellen des Myokards, der Leber und der Skelettmuskulatur festgestellt wird, zeigt eine Zunahme des aktiven Enzyms im Blut die Schädigung dieser Gewebe an.

Die ausgeprägteste Aktivität von ALT im Blut nimmt mit der Schädigung von Leberzellen zu (z. B. bei akuter toxischer und viraler Hepatitis). Darüber hinaus nimmt die Aktivität des Enzyms bereits vor der Entwicklung von Gelbsucht und anderen klinischen Anzeichen einer Hepatitis zu. Ein etwas geringerer Anstieg der Enzymaktivität wird bei Verbrennungskrankheiten, Myokardinfarkt, akuter Pankreatitis und chronischen Lebererkrankungen (Tumor, Cholangitis, chronische Hepatitis usw.) beobachtet..

In Anbetracht der Rolle und der Organe, in denen ALT wirkt, sind die folgenden Zustände und Krankheiten Indikationen zur Bestimmung der Aktivität des Enzyms im Blut:

  • Alle Lebererkrankungen (Hepatitis, Tumoren, Cholestase, Zirrhose, Vergiftung);
  • Verdacht auf akuten Myokardinfarkt;
  • Muskelpathologie;
  • Überwachung des Leberzustands während der Einnahme von Medikamenten, die dieses Organ negativ beeinflussen;
  • Vorbeugende Untersuchungen;
  • Screening potenzieller Blut- und Organspender;
  • Untersuchung von Personen, die aufgrund des Kontakts mit Personen mit Virushepatitis möglicherweise mit Hepatitis infiziert wurden.

Normalerweise sollte die ALT-Aktivität im Blut bei erwachsenen Frauen (über 18 Jahre) weniger als 31 U / l und bei Männern weniger als 41 U / l betragen. Bei Kindern unter einem Jahr beträgt die normale ALT-Aktivität weniger als 54 U / l, 1 bis 3 Jahre - weniger als 33 U / Tag, 3 bis 6 Jahre - weniger als 29 U / l, 6 bis 12 Jahre - weniger als 39 U / l. Bei jugendlichen Mädchen im Alter von 12 bis 17 Jahren beträgt die normale ALAT-Aktivität weniger als 24 U / l und bei Jungen im Alter von 12 bis 17 Jahren weniger als 27 U / l. Bei Jungen und Mädchen über 17 Jahren ist die ALT-Aktivität normalerweise dieselbe wie bei erwachsenen Männern und Frauen..

Eine Erhöhung der Aktivität von ALAT im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

  • Akute oder chronische Lebererkrankungen (Hepatitis, Leberzirrhose, Fetthepatose, Tumor oder Metastasen in der Leber, alkoholische Leberschäden usw.);
  • Obstruktiver Ikterus (Verstopfung des Gallengangs mit einem Stein, Tumor usw.);
  • Akute oder chronische Pankreatitis;
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Myokarddystrophie;
  • Hitzschlag oder Verbrennungskrankheit;
  • Schock;
  • Hypoxie;
  • Trauma oder Nekrose (Tod) von Muskeln jeglicher Lokalisation;
  • Myositis;
  • Myopathien;
  • Hämolytische Anämie jeglichen Ursprungs;
  • Nierenversagen;
  • Präeklampsie;
  • Filariasis;
  • Einnahme von Medikamenten, die für die Leber giftig sind.

Eine Erhöhung der Aktivität von ALAT im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:
  • Vitamin B-Mangel6;;
  • Endstadien des Leberversagens;
  • Umfangreiche Leberschäden (Nekrose oder Zirrhose des größten Teils des Organs);
  • Verschlussikterus.

Aspartat-Aminotransferase (AsAT)

Aspartataminotransferase (ASAT) ist ein Enzym, das eine Aminogruppentransferreaktion zwischen Aspartat und Alpha-Ketoglutarat unter Bildung von Oxalessigsäure und Glutamat bereitstellt. Dementsprechend spielt ASAT eine Schlüsselrolle bei der Synthese und dem Abbau von Aminosäuren sowie bei der Energieerzeugung in Zellen..

AsAT ist wie ALT ein intrazelluläres Enzym, da es hauptsächlich in Zellen und nicht im Blut wirkt. Dementsprechend ist die Konzentration von AST in normalen Geweben höher als im Blut. Die größte Aktivität des Enzyms wird in den Zellen des Myokards, der Muskeln, der Leber, der Bauchspeicheldrüse, des Gehirns, der Nieren, der Lunge sowie in Leukozyten und Erythrozyten beobachtet. Wenn die Aktivität von AST im Blut zunimmt, zeigt dies die Freisetzung des Enzyms aus den Zellen in den systemischen Kreislauf an, die auftritt, wenn Organe beschädigt sind, in denen eine große Menge AST vorhanden ist. Das heißt, die Aktivität von AST im Blut nimmt bei Lebererkrankungen, akuter Pankreatitis, Muskelschäden und Myokardinfarkt stark zu.

Die Bestimmung der AST-Aktivität im Blut ist für die folgenden Zustände oder Krankheiten angezeigt:

  • Leber erkrankung;
  • Diagnose eines akuten Myokardinfarkts und anderer Pathologien des Herzmuskels;
  • Erkrankungen der Körpermuskulatur (Myositis usw.);
  • Vorbeugende Untersuchungen;
  • Screening potenzieller Blut- und Organspender;
  • Untersuchung von Personen, die Kontakt zu Patienten mit Virushepatitis hatten;
  • Kontrolle über den Zustand der Leber während der Einnahme von Medikamenten, die das Organ negativ beeinflussen.

Normalerweise beträgt die AST-Aktivität bei erwachsenen Männern weniger als 47 U / l und bei Frauen weniger als 31 U / l. Die Aktivität von AST bei Kindern unterscheidet sich normalerweise je nach Alter:
  • Kinder unter einem Jahr - weniger als 83 U / l;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 48 U / l;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 36 U / l;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 47 U / l;
  • Kinder von 12 bis 17 Jahren: Jungen - weniger als 29 U / l, Mädchen - weniger als 25 U / l;
  • Jugendliche über 17 Jahre - wie erwachsene Frauen und Männer.

Eine Zunahme der Aktivität von AST im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis, rheumatische Herzkrankheit;
  • Kardiogener oder toxischer Schock;
  • Lungenarterienthrombose;
  • Herzinsuffizienz;
  • Erkrankungen der Skelettmuskulatur (Myositis, Myopathie, Polymyalgie);
  • Zerstörung einer großen Anzahl von Muskeln (z. B. ausgedehntes Trauma, Verbrennungen, Nekrose);
  • Hohe körperliche Aktivität;
  • Hitzschlag;
  • Lebererkrankungen (Hepatitis, Cholestase, Krebs und Lebermetastasen usw.);
  • Pankreatitis;
  • Alkoholkonsum;
  • Nierenversagen;
  • Bösartige Neubildungen;
  • Hämolytische Anämien;
  • Thalassämie major;
  • Infektionskrankheiten, bei denen Skelettmuskeln, Herzmuskel, Lunge, Leber, Erythrozyten, Leukozyten geschädigt werden (z. B. Septikämie, infektiöse Mononukleose, Herpes, Lungentuberkulose, Typhus);
  • Zustand nach Herzoperation oder Angiokardiographie;
  • Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel im Blut);
  • Darmverschluss;
  • Laktatazidose;
  • Legionärskrankheit;
  • Maligne Hyperthermie (erhöhte Körpertemperatur);
  • Niereninfarkt;
  • Schlaganfall (hämorrhagisch oder ischämisch);
  • Vergiftung durch giftige Pilze;
  • Einnahme von Medikamenten, die die Leber negativ beeinflussen.

Eine Abnahme der Aktivität von AST im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Vitamin B-Mangel6;;
  • Schwere und massive Leberschäden (z. B. Leberruptur, Nekrose eines großen Teils der Leber usw.);
  • Leberversagen im Endstadium.

Gamma-Glutamyltransferase (GGT)

Gamma-Glutamyltransferase (GGT), auch Gamma-Glutamyltranspeptidase (GGT) genannt, ist ein Enzym, das die Aminosäure Gamma-Glutamyl von einem Proteinmolekül auf ein anderes überträgt. Dieses Enzym kommt in der größten Menge in den Membranen von Zellen mit Sekretions- oder Sorptionskapazität vor, beispielsweise in den Zellen des Epithels der Gallenwege, der Lebertubuli, der Nierentubuli, der Ausscheidungsgänge der Bauchspeicheldrüse, des Bürstensaums des Dünndarms usw. Dementsprechend ist dieses Enzym am aktivsten in den Nieren, der Leber, der Bauchspeicheldrüse und dem Bürstensaum des Dünndarms..

GGT ist ein intrazelluläres Enzym, daher ist seine Aktivität im Blut normalerweise gering. Und wenn die Aktivität von GGT im Blut zunimmt, deutet dies auf eine Schädigung von Zellen hin, die reich an diesem Enzym sind. Das heißt, die erhöhte Aktivität von GGT im Blut ist charakteristisch für jede Lebererkrankung mit Schädigung ihrer Zellen (einschließlich beim Trinken von Alkohol oder bei der Einnahme von Medikamenten). Darüber hinaus ist dieses Enzym sehr spezifisch für Leberschäden, dh eine Erhöhung seiner Aktivität im Blut ermöglicht es, die Niederlage dieses bestimmten Organs genau zu bestimmen, insbesondere wenn andere Analysen nicht eindeutig interpretiert werden können. Wenn beispielsweise die Aktivität von AST und alkalischer Phosphatase zunimmt, kann dies durch eine Pathologie nicht nur der Leber, sondern auch des Herzens, der Muskeln oder der Knochen ausgelöst werden. In diesem Fall ermöglicht die Bestimmung der GGT-Aktivität die Identifizierung eines erkrankten Organs, da bei einer Erhöhung seiner Aktivität hohe Werte für AST und alkalische Phosphatase auf Leberschäden zurückzuführen sind. Und wenn die Aktivität von GGT normal ist, ist die hohe Aktivität von AST und alkalischer Phosphatase auf die Pathologie von Muskeln oder Knochen zurückzuführen. Aus diesem Grund ist die Bestimmung der GGT-Aktivität ein wichtiger diagnostischer Test zur Erkennung von Lebererkrankungen oder -schäden..

Die Bestimmung der GGT-Aktivität ist für die folgenden Krankheiten und Zustände angezeigt:

  • Diagnose und Kontrolle des Verlaufs von Pathologien der Leber und der Gallenwege;
  • Überwachung der Wirksamkeit der Alkoholismustherapie;
  • Identifizierung von Lebermetastasen in bösartigen Tumoren jeglicher Lokalisation;
  • Bewertung des Krebsverlaufs der Prostata, der Bauchspeicheldrüse und des Hepatoms;
  • Beurteilung des Leberzustands bei Einnahme von Arzneimitteln, die das Organ negativ beeinflussen.

Normalerweise beträgt die Aktivität von GGT im Blut bei erwachsenen Frauen weniger als 36 U / ml und bei Männern weniger als 61 U / ml. Die normale Aktivität von GGT im Blutserum bei Kindern hängt vom Alter ab und ist wie folgt:
  • Säuglinge unter 6 Monaten - weniger als 204 U / ml;
  • Kinder 6 - 12 Monate - weniger als 34 U / ml;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 18 U / ml;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 23 U / ml;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 17 U / ml;
  • Jugendliche zwischen 12 und 17 Jahren: Jungen - weniger als 45 U / ml, Mädchen - weniger als 33 U / ml;
  • Jugendliche von 17 bis 18 Jahren - wie Erwachsene.

Bei der Beurteilung der Aktivität von GGT im Blut sollte berücksichtigt werden, dass die Aktivität des Enzyms umso höher ist, je höher das Körpergewicht der Person ist. Bei schwangeren Frauen in den ersten Schwangerschaftswochen ist die GGT-Aktivität verringert.

Eine Zunahme der GGT-Aktivität kann bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet werden:

  • Alle Erkrankungen der Leber und der Gallenwege (Hepatitis, toxische Leberschäden, Cholangitis, Steine ​​in der Gallenblase, Tumoren und Metastasen in der Leber);
  • Infektiöse Mononukleose;
  • Pankreatitis (akut und chronisch);
  • Tumoren der Bauchspeicheldrüse, Prostata;
  • Verschlimmerung von Glomerulonephritis und Pyelonephritis;
  • Alkoholische Getränke trinken;
  • Einnahme von Medikamenten, die für die Leber giftig sind.

Säurephosphatase (AC)

Säurephosphatase (AC) ist ein Enzym, das am Austausch von Phosphorsäure beteiligt ist. Es wird in fast allen Geweben produziert, aber die höchste Aktivität des Enzyms wird in der Prostata, der Leber, den Blutplättchen und den Erythrozyten festgestellt. Normalerweise ist die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut gering, da das Enzym in Zellen gefunden wird. Dementsprechend wird eine Zunahme der Aktivität des Enzyms mit der Zerstörung der darin reichen Zellen und der Freisetzung von Phosphatase in den systemischen Kreislauf festgestellt. Bei Männern wird die Hälfte der im Blut vorkommenden sauren Phosphatase von der Prostata produziert. Bei Frauen tritt saure Phosphatase im Blut aus Leber, Erythrozyten und Blutplättchen auf. Dies bedeutet, dass die Aktivität des Enzyms es ermöglicht, Erkrankungen der Prostata bei Männern sowie eine Pathologie des Blutsystems (Thrombozytopenie, hämolytische Erkrankung, Thromboembolie, Multiples Myelom, Morbus Paget, Morbus Gaucher, Morbus Niemann-Pick usw.) bei beiden Geschlechtern nachzuweisen.

Die Bestimmung der Säurephosphataseaktivität ist bei Verdacht auf Prostatakrankheit bei Männern und Leber- oder Nierenerkrankungen bei beiden Geschlechtern angezeigt.

Männer sollten sich daran erinnern, dass eine Blutuntersuchung auf saure Phosphataseaktivität mindestens 2 Tage (und vorzugsweise 6-7 Tage) nach Manipulationen an der Prostata durchgeführt werden sollte (z. B. Prostatamassage, transrektaler Ultraschall, Biopsie usw.).... Darüber hinaus sollten Vertreter beider Geschlechter wissen, dass die Analyse der Säurephosphataseaktivität frühestens zwei Tage nach instrumentellen Untersuchungen der Blase und des Darms (Zystoskopie, Sigmoidoskopie, Koloskopie, digitale Untersuchung der Rektalampulle usw.) durchgeführt wird..

Normalerweise beträgt die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut bei Männern 0 bis 6,5 U / l und bei Frauen 0 bis 5,5 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität der sauren Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

  • Erkrankungen der Prostata bei Männern (Prostatakrebs, Prostataadenom, Prostatitis);
  • Paget-Krankheit;
  • Gaucher-Krankheit;
  • Niemann-Pick-Krankheit;
  • Multiples Myelom;
  • Thromboembolie;
  • Hämolytische Erkrankung;
  • Thrombozytopenie durch Zerstörung von Blutplättchen;
  • Osteoporose;
  • Erkrankungen des retikuloendothelialen Systems;
  • Pathologie der Leber und der Gallenwege;
  • Knochenmetastasen bei bösartigen Tumoren verschiedener Lokalisation;
  • In den letzten 2-7 Tagen wurden diagnostische Manipulationen an den Organen des Urogenitalsystems (rektale digitale Untersuchung, Sammlung von Prostatasekreten, Koloskopie, Zystoskopie usw.) durchgeführt..

Kreatinphosphokinase (CPK)

Kreatinphosphokinase (CPK) wird auch als Kreatinkinase (CK) bezeichnet. Dieses Enzym katalysiert den Prozess der Abspaltung eines Phosphorsäurerests von ATP (Adenosintriphosphorsäure) unter Bildung von ADP (Adenosindiphosphorsäure) und Kreatinphosphat. Kreatinphosphat ist wichtig für normale Stoffwechselprozesse und Muskelkontraktion und -entspannung. Kreatinphosphokinase kommt in fast allen Organen und Geweben vor, aber der größte Teil dieses Enzyms kommt in Muskeln und im Myokard vor. Die minimale Menge an Kreatinphosphokinase befindet sich im Gehirn, in der Schilddrüse, in der Gebärmutter und in der Lunge.

Normalerweise enthält das Blut eine kleine Menge Kreatinkinase und seine Aktivität kann zunehmen, wenn Muskeln, Myokard oder Gehirn geschädigt werden. Es gibt drei Varianten der Kreatinkinase - KK-MM, KK-MB und KK-BB, und KK-MM ist eine Unterart des Enzyms aus Muskeln, KK-MB ist eine Unterart aus dem Myokard und KK-BB ist eine Unterart aus dem Gehirn. Normalerweise sind 95% der Kreatinkinase im Blut vom Subtyp KK-MM, und die Unterarten KK-MB und KK-BB werden in Spuren bestimmt. Derzeit impliziert die Bestimmung der Aktivität der Kreatinkinase im Blut die Bewertung der Aktivität aller drei Unterarten.

Die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität von CPK im Blut sind die folgenden Bedingungen:

  • Akute und chronische Erkrankungen des Herz-Kreislauf-Systems (akuter Myokardinfarkt);
  • Muskelerkrankungen (Myopathie, Muskeldystrophie usw.);
  • Erkrankungen des Zentralnervensystems;
  • Erkrankungen der Schilddrüse (Hypothyreose);
  • Verletzungen;
  • Bösartige Tumoren an jedem Ort.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut bei erwachsenen Männern weniger als 190 U / l und bei Frauen weniger als 167 U / l. Bei Kindern nimmt die Enzymaktivität je nach Alter normalerweise die folgenden Werte an:
  • Die ersten fünf Lebenstage - bis zu 650 U / l;
  • 5 Tage - 6 Monate - 0 - 295 U / l;
  • 6 Monate - 3 Jahre - weniger als 220 U / l;
  • 3 - 6 Jahre - weniger als 150 U / l;
  • 6 - 12 Jahre: Jungen - weniger als 245 U / l und Mädchen - weniger als 155 U / l;
  • 12 - 17 Jahre: Jungen - weniger als 270 U / l, Mädchen - weniger als 125 U / l;
  • Über 17 Jahre alt - wie Erwachsene.

Eine Zunahme der Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Chronische Herzkrankheit (Myokarddystrophie, Arrhythmie, instabile Angina pectoris, Herzinsuffizienz);
  • Verschobenes Trauma oder Operation am Herzen und anderen Organen;
  • Akute Hirnschädigung;
  • Koma;
  • Schädigung der Skelettmuskulatur (ausgedehntes Trauma, Verbrennungen, Nekrose, elektrischer Schlag);
  • Muskelerkrankungen (Myositis, Polymyalgie, Dermatomyositis, Polymyositis, Myodystrophie usw.);
  • Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel);
  • Intravenöse und intramuskuläre Injektionen;
  • Geisteskrankheit (Schizophrenie, Epilepsie);
  • Lungenembolie;
  • Starke Muskelkontraktionen (Geburt, Krämpfe, Krämpfe);
  • Tetanus;
  • Hohe körperliche Aktivität;
  • Hunger;
  • Dehydration (Dehydration des Körpers vor dem Hintergrund von Erbrechen, Durchfall, starkem Schwitzen usw.);
  • Länger andauernde Unterkühlung oder Überhitzung;
  • Bösartige Tumoren der Blase, des Darms, der Brust, des Darms, der Gebärmutter, der Lunge, der Prostata und der Leber.

Eine Abnahme der Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Längerer Aufenthalt in einem sitzenden Zustand (Hypodynamie);
  • Kleine Muskelmasse.

Kreatinphosphokinase, MV-Untereinheit (CPK-MB)

Eine Unterart der Kreatinkinase CPK-MB ist ausschließlich im Myokard enthalten, im Blut normalerweise sehr klein. Eine Zunahme der Aktivität von CPK-MB im Blut wird bei der Zerstörung von Herzmuskelzellen, dh bei Myokardinfarkt, beobachtet. Die erhöhte Aktivität des Enzyms wird 4 bis 8 Stunden nach einem Herzinfarkt aufgezeichnet, erreicht nach 12 bis 24 Stunden ein Maximum und am 3. Tag, während des normalen Verlaufs der Wiederherstellung des Herzmuskels, kehrt die Aktivität von CPK-MB zur Normalität zurück. Aus diesem Grund wird die Bestimmung der Aktivität von CPK-MB zur Diagnose eines Myokardinfarkts und zur anschließenden Überwachung der Erholungsprozesse im Herzmuskel verwendet. In Anbetracht der Rolle und des Ortes von CPK-MB wird die Bestimmung der Aktivität dieses Enzyms nur zur Diagnose eines Myokardinfarkts und zur Unterscheidung dieser Krankheit von einem Lungeninfarkt oder einem schweren Angina-Anfall gezeigt.

Normalerweise beträgt die Aktivität von CPK-MB im Blut von erwachsenen Männern und Frauen sowie von Kindern weniger als 24 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität von CPK-MB wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:

  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Toxische Myokardschäden durch Vergiftung oder Infektionskrankheit;
  • Zustände nach Trauma, Operationen und diagnostischen Verfahren am Herzen;
  • Chronische Herzkrankheit (Myokarddystrophie, Herzinsuffizienz, Arrhythmie);
  • Lungenembolie;
  • Krankheiten und Verletzungen der Skelettmuskulatur (Myositis, Dermatomyositis, Degeneration, Trauma, Operation, Verbrennungen);
  • Schock;
  • Reye-Syndrom.

Laktatdehydrogenase (LDH)

Laktatdehydrogenase (LDH) ist ein Enzym, das die Reaktion der Umwandlung von Laktat in Pyruvat erleichtert und daher für die Energieerzeugung durch Zellen sehr wichtig ist. LDH kommt im normalen Blut und in Zellen fast aller Organe vor. Die größte Menge des Enzyms ist jedoch in Leber, Muskeln, Myokard, Erythrozyten, Leukozyten, Nieren, Lungen, Lymphgewebe und Blutplättchen fixiert. Eine Zunahme der LDH-Aktivität wird normalerweise bei der Zerstörung von Zellen beobachtet, in denen sie in großen Mengen enthalten sind. Dies bedeutet, dass die hohe Aktivität des Enzyms für eine Schädigung des Myokards (Myokarditis, Herzinfarkt, Arrhythmien), der Leber (Hepatitis usw.), der Nieren und der Erythrozyten charakteristisch ist.

Dementsprechend sind die Indikationen zur Bestimmung der LDH-Aktivität im Blut die folgenden Zustände oder Krankheiten:

  • Erkrankungen der Leber und der Gallenwege;
  • Myokardschaden (Myokarditis, Myokardinfarkt);
  • Hämolytische Anämien;
  • Myopathien;
  • Bösartige Neubildungen verschiedener Organe;
  • Lungenembolie.

Normalerweise beträgt die LDH-Aktivität im Blut bei erwachsenen Männern und Frauen 125 bis 220 U / l (bei Verwendung einiger Reagenzienkits kann die Norm 140 bis 350 U / l betragen). Bei Kindern ist die normale Aktivität des Enzyms im Blut je nach Alter unterschiedlich und beträgt folgende Werte:
  • Kinder unter einem Jahr - weniger als 450 U / l;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 344 U / l;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 315 U / l;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 330 U / l;
  • Jugendliche von 12 bis 17 Jahren - weniger als 280 U / l;
  • Jugendliche von 17 bis 18 Jahren - wie Erwachsene.

Eine Zunahme der LDH-Aktivität im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Schwangerschaftszeit;
  • Neugeborene bis zu 10 Tagen;
  • Intensive körperliche Aktivität;
  • Lebererkrankungen (Hepatitis, Zirrhose, Gelbsucht aufgrund einer Verstopfung der Gallenwege);
  • Herzinfarkt;
  • Lungenembolie oder Infarkt;
  • Erkrankungen des Blutsystems (akute Leukämie, Anämie);
  • Krankheiten und Muskelschäden (Trauma, Atrophie, Myositis, Myodystrophie usw.);
  • Nierenerkrankung (Glomerulonephritis, Pyelonephritis, Niereninfarkt);
  • Akute Pankreatitis;
  • Alle Zustände, die mit einem massiven Zelltod einhergehen (Schock, Hämolyse, Verbrennungen, Hypoxie, schwere Unterkühlung usw.);
  • Bösartige Tumoren verschiedener Lokalisation;
  • Einnahme von lebertoxischen Medikamenten (Koffein, Steroidhormone, Cephalosporin-Antibiotika usw.), Alkoholkonsum.

Eine Abnahme der LDH-Aktivität im Blut wird bei einer genetischen Störung oder einem vollständigen Fehlen von Enzymuntereinheiten beobachtet.

Lipase

Lipase ist ein Enzym, das die Reaktion der Spaltung von Triglyceriden in Glycerin und Fettsäuren sicherstellt. Das heißt, Lipase ist wichtig für die normale Verdauung von Fetten, die mit der Nahrung in den Körper gelangen. Das Enzym wird von einer Reihe von Organen und Geweben produziert, aber der Löwenanteil der im Blut zirkulierenden Lipase stammt aus der Bauchspeicheldrüse. Nach der Produktion in der Bauchspeicheldrüse gelangt Lipase in den Zwölffingerdarm und den Dünndarm, wo sie Fette aus der Nahrung abbaut. Aufgrund ihrer geringen Größe gelangt Lipase durch die Darmwand in die Blutgefäße und zirkuliert im Blutkreislauf, wo sie weiterhin Fette in Bestandteile zerlegt, die von den Zellen absorbiert werden.

Die Zunahme der Lipaseaktivität im Blut ist meist auf die Zerstörung von Pankreaszellen und die Freisetzung einer großen Menge des Enzyms in den Blutkreislauf zurückzuführen. Aus diesem Grund spielt die Bestimmung der Lipaseaktivität eine sehr wichtige Rolle bei der Diagnose einer Pankreatitis oder einer Blockade der Pankreasgänge durch einen Tumor, einen Stein, eine Zyste usw. Zusätzlich kann bei Nierenerkrankungen eine hohe Aktivität der Lipase im Blut beobachtet werden, wenn das Enzym im Blutkreislauf zurückgehalten wird..

Somit ist es offensichtlich, dass die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der Lipase im Blut die folgenden Zustände und Krankheiten sind:

  • Verdacht auf akute oder Verschlimmerung einer chronischen Pankreatitis;
  • Chronische Pankreatitis;
  • Cholelithiasis;
  • Akuten Cholezystitis;
  • Akutes oder chronisches Nierenversagen
  • Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs;
  • Dünndarmverschluss;
  • Leberzirrhose;
  • Abdominaltrauma;
  • Alkoholismus.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Lipase im Blut bei Erwachsenen 8 bis 78 U / l und bei Kindern 3 bis 57 U / l. Bei der Bestimmung der Aktivität von Lipase mit anderen Reagenziengruppen beträgt der Normalwert des Indikators bei Erwachsenen weniger als 190 U / l und bei Kindern weniger als 130 U / l..

Eine Zunahme der Lipaseaktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

  • Akute oder chronische Pankreatitis;
  • Krebs, Zyste oder Pseudozyste der Bauchspeicheldrüse;
  • Alkoholismus;
  • Gallenkolik;
  • Intrahepatische Cholestase;
  • Chronische Gallenblasenerkrankung;
  • Strangulation oder Infarkt des Darms;
  • Stoffwechselerkrankungen (Diabetes, Gicht, Fettleibigkeit);
  • Akutes oder chronisches Nierenversagen
  • Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs;
  • Dünndarmverschluss;
  • Peritonitis;
  • Epidemische Parotitis, die mit einer Schädigung der Bauchspeicheldrüse auftritt;
  • Einnahme von Arzneimitteln, die einen Spasmus des Schließmuskels von Oddi verursachen (Morphin, Indomethacin, Heparin, Barbiturate usw.).

Eine Abnahme der Lipaseaktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:
  • Maligne Tumoren verschiedener Lokalisation (außer Pankreaskarzinom);
  • Überschüssige Triglyceride im Blut vor dem Hintergrund von Unterernährung oder mit erblicher Hyperlipidämie.

Pepsinogene I und II

Die Pepsinogene I und II sind Vorläufer des Hauptmagenzyms Pepsin. Sie werden von den Magenzellen produziert. Einige der Pepsinogene aus dem Magen gelangen in den systemischen Kreislauf, wo ihre Konzentration mit verschiedenen biochemischen Methoden bestimmt werden kann. Im Magen werden Pepsinogene unter dem Einfluss von Salzsäure in das Enzym Pepsin umgewandelt, das mit der Nahrung aufgenommene Proteine ​​abbaut. Dementsprechend ermöglicht es Ihnen die Konzentration von Pepsinogenen im Blut, Informationen über den Zustand der Sekretionsfunktion des Magens zu erhalten und die Art der Gastritis (atrophisch, hyperacid) zu identifizieren..

Pepsinogen I wird von den Zellen des Fundus und des Magenkörpers synthetisiert, und Pepsinogen II wird von Zellen aller Teile des Magens und des oberen Teils des Zwölffingerdarms synthetisiert. Die Bestimmung der Konzentration von Pepsinogen I ermöglicht es Ihnen daher, den Zustand des Körpers und des Fundus des Magens sowie von Pepsinogen II - allen Teilen des Magens - zu beurteilen.

Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut verringert wird, deutet dies auf den Tod der Hauptzellen des Körpers und des Fundus des Magens hin, die diesen Vorläufer von Pepsin produzieren. Dementsprechend kann ein niedriger Pepsinogen I-Spiegel auf eine atrophische Gastritis hinweisen. Darüber hinaus kann der Pepsinogen II-Spiegel vor dem Hintergrund einer atrophischen Gastritis lange Zeit innerhalb normaler Grenzen bleiben. Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut erhöht wird, deutet dies auf eine hohe Aktivität der Hauptzellen des Fundus und des Magenkörpers und daher auf eine Gastritis mit hohem Säuregehalt hin. Ein hoher Pepsinogen II-Spiegel im Blut weist auf ein hohes Risiko für Magengeschwüre hin, da die sekretierenden Zellen nicht nur Enzymvorläufer, sondern auch Salzsäure zu aktiv produzieren.

Für die klinische Praxis ist die Berechnung des Verhältnisses von Pepsinogen I zu Pepsinogen II von großer Bedeutung, da dieser Koeffizient die Erkennung von atrophischer Gastritis und ein hohes Risiko für die Entwicklung von Magengeschwüren und Krebs ermöglicht. Wenn der Koeffizient also weniger als 2,5 beträgt, sprechen wir von atrophischer Gastritis und einem hohen Risiko für Magenkrebs. Und mit einem Koeffizienten von mehr als 2,5 - über ein hohes Risiko für Magengeschwüre. Darüber hinaus ermöglicht das Verhältnis der Konzentrationen von Pepsinogenen im Blut die Unterscheidung zwischen funktionellen Verdauungsstörungen (z. B. vor dem Hintergrund von Stress, Unterernährung usw.) und realen organischen Veränderungen im Magen. Daher ist die Bestimmung der Aktivität von Pepsinogenen mit der Berechnung ihres Verhältnisses derzeit eine Alternative zur Gastroskopie für diejenigen Personen, die sich aus irgendeinem Grund diesen Untersuchungen nicht unterziehen können..

Die Bestimmung der Aktivität der Pepsinogene I und II wird in folgenden Fällen gezeigt:

  • Beurteilung des Zustands der Magenschleimhaut bei Menschen mit atrophischer Gastritis;
  • Identifizierung einer progressiven atrophischen Gastritis mit einem hohen Risiko, an Magenkrebs zu erkranken;
  • Identifizierung von Magen- und Zwölffingerdarmgeschwüren;
  • Erkennung von Magenkrebs;
  • Überwachung der Wirksamkeit der Therapie bei Gastritis und Magengeschwüren.

Normalerweise beträgt die Aktivität jedes Pepsinogens (I und II) 4 - 22 μg / l.

In den folgenden Fällen wird eine Erhöhung des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut beobachtet:

  • Akute und chronische Gastritis;
  • Zollinger-Ellison-Syndrom;
  • Zwölffingerdarmgeschwür;
  • Alle Bedingungen, unter denen die Salzsäurekonzentration im Magensaft erhöht ist (nur für Pepsinogen I).

In den folgenden Fällen wird eine Abnahme des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut beobachtet:
  • Progressive atrophische Gastritis;
  • Magenkarzinom (Krebs);
  • Addison-Krankheit;
  • Perniziöse Anämie (nur für Pepsinogen I), auch Addison-Birmer-Krankheit genannt;
  • Myxödem;
  • Zustand nach Resektion (Entfernung) des Magens.

Cholinesterase (ChE)

Der gleiche Name "Cholinesterase" bezieht sich normalerweise auf zwei Enzyme - echte Cholinesterase und Pseudocholinesterase. Beide Enzyme können Acetylcholin abbauen, das ein Neurotransmitter in Nervenverbindungen ist. Echte Cholinesterase ist an der Übertragung von Nervenimpulsen beteiligt und kommt in großen Mengen in Hirngeweben, Nervenenden, Lungen, Milz und Erythrozyten vor. Pseudocholinesterase spiegelt die Fähigkeit der Leber wider, Proteine ​​zu synthetisieren, und spiegelt die funktionelle Aktivität dieses Organs wider.

Beide Cholinesterasen sind im Blutserum vorhanden, und daher wird die Gesamtaktivität beider Enzyme bestimmt. Infolgedessen wird die Bestimmung der Cholinesteraseaktivität im Blut verwendet, um Patienten zu identifizieren, bei denen Muskelrelaxantien (Medikamente, die die Muskeln entspannen) eine Langzeitwirkung haben, was in der Praxis eines Anästhesisten wichtig ist, um die richtige Dosierung von Medikamenten zu berechnen und einen cholinergen Schock zu vermeiden. Zusätzlich wird die Enzymaktivität bestimmt, um eine Vergiftung mit Organophosphorverbindungen (viele landwirtschaftliche Pestizide, Herbizide) und Carbamaten nachzuweisen, bei denen die Cholinesteraseaktivität verringert ist. In Abwesenheit der Gefahr einer Vergiftung und einer geplanten Operation wird die Cholinesteraseaktivität bestimmt, um den Funktionszustand der Leber zu beurteilen..

Die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität von Cholinesterase sind die folgenden Bedingungen:

  • Diagnose und Bewertung der Wirksamkeit der Therapie bei Lebererkrankungen;
  • Nachweis einer Vergiftung mit Organophosphorverbindungen (Insektiziden);
  • Bestimmung des Komplikationsrisikos bei geplanten Operationen unter Verwendung von Muskelrelaxantien.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Cholinesterase im Blut bei Erwachsenen 3700 - 13200 U / l, wenn Butyrylcholin als Substrat verwendet wird. Bei Kindern von der Geburt bis zu sechs Monaten ist die Enzymaktivität sehr gering, von 6 Monaten bis 5 Jahren - 4900 - 19800 U / l, von 6 bis 12 Jahren - 4200 - 16300 U / l und von 12 Jahren - wie bei Erwachsenen.

Eine Zunahme der Cholinesteraseaktivität wird bei folgenden Zuständen und Krankheiten beobachtet:

  • Hyperlipoproteinämie Typ IV;
  • Nephrose oder nephrotisches Syndrom;
  • Fettleibigkeit;
  • Typ II Diabetes mellitus;
  • Brusttumoren bei Frauen;
  • Magengeschwür;
  • Bronchialasthma;
  • Exsudative Enteropathie;
  • Geisteskrankheit (manisch-depressive Psychose, depressive Neurose);
  • Alkoholismus;
  • Die ersten Wochen der Schwangerschaft.

Eine Abnahme der Cholinesteraseaktivität wird bei folgenden Zuständen und Krankheiten beobachtet:
  • Genetisch bestimmte Varianten der Cholinesteraseaktivität;
  • Vergiftung mit Organophosphaten (Insektiziden usw.);
  • Hepatitis;
  • Leberzirrhose;
  • Kongestive Leber mit Herzinsuffizienz;
  • Metastasen von bösartigen Tumoren der Leber;
  • Hepatische Amöbiasis;
  • Erkrankungen der Gallenwege (Cholangitis, Cholezystitis);
  • Akute Infektionen;
  • Lungenembolie;
  • Erkrankungen der Skelettmuskulatur (Dermatomyositis, Dystrophie);
  • Zustände nach Operation und Plasmapherese;
  • Chronisches Nierenleiden;
  • Späte Schwangerschaft;
  • Alle Zustände, die mit einer Abnahme des Albuminspiegels im Blut einhergehen (z. B. Malabsorptionssyndrom, Fasten);
  • Peeling-Dermatitis;
  • Myelom;
  • Rheuma;
  • Herzinfarkt;
  • Bösartige Tumoren jeglicher Lokalisation;
  • Einnahme bestimmter Medikamente (orale Kontrazeptiva, Steroidhormone, Glukokortikoide).

Alkalische Phosphatase (ALP)

Alkalische Phosphatase (ALP) ist ein Enzym, das Phosphorsäureester spaltet und am Phosphor-Calcium-Metabolismus in Knochengewebe und Leber beteiligt ist. Die größte Menge befindet sich in Knochen und Leber und gelangt von diesen Geweben in den Blutkreislauf. Dementsprechend ist im Blut ein Teil der alkalischen Phosphatase aus dem Knochen und ein Teil aus der Leber. Normalerweise gelangt wenig alkalische Phosphatase in den Blutkreislauf und ihre Aktivität nimmt mit der Zerstörung von Knochen- und Leberzellen zu, was bei Hepatitis, Cholestase, Osteodystrophie, Knochentumoren, Osteoporose usw. möglich ist. Daher ist das Enzym ein Indikator für den Zustand von Knochen und Leber..

Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut sind folgende Zustände und Krankheiten:

  • Identifizierung von Leberschäden im Zusammenhang mit einer Blockade der Gallenwege (z. B. Gallensteinerkrankung, Tumor, Zyste, Abszess);
  • Diagnose von Knochenerkrankungen, bei denen Knochenzerstörung auftritt (Osteoporose, Osteodystrophie, Osteomalazie, Tumoren und Knochenmetastasen);
  • Diagnose von Morbus Paget;
  • Krebs des Kopfes der Bauchspeicheldrüse und der Nieren;
  • Darmerkrankung;
  • Bewertung der Wirksamkeit der Behandlung von Rachitis mit Vitamin D..

Normalerweise beträgt die Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut bei erwachsenen Männern und Frauen 30 - 150 U / l. Bei Kindern und Jugendlichen ist die Aktivität des Enzyms aufgrund aktiverer Stoffwechselprozesse in den Knochen höher als bei Erwachsenen. Die normale Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut bei Kindern unterschiedlichen Alters ist wie folgt:
  • Kinder unter 1 Jahr: Jungen - 80 - 480 U / l, Mädchen - 124 - 440 U / l;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren: Jungen - 104 - 345 U / l, Mädchen - 108 - 310 U / l;
  • Kinder 3 - 6 Jahre: Jungen - 90 - 310 U / l, Mädchen - 96 - 295 U / l;
  • Kinder von 6 bis 9 Jahren: Jungen - 85 - 315 U / l, Mädchen - 70 - 325 U / l;
  • Kinder 9 - 12 Jahre: Jungen - 40 - 360 U / l, Mädchen - 50 - 330 U / l;
  • Kinder 12 - 15 Jahre: Jungen - 75 - 510 U / l, Mädchen - 50 - 260 U / l;
  • Kinder 15 - 18 Jahre: Jungen - 52 - 165 U / l, Mädchen - 45 - 150 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Knochenerkrankungen mit erhöhtem Knochenabbau (Morbus Paget, Morbus Gaucher, Osteoporose, Osteomalazie, Krebs und Knochenmetastasen);
  • Hyperparathyreoidismus (erhöhte Konzentration von Nebenschilddrüsenhormonen im Blut);
  • Diffuser giftiger Kropf;
  • Leukämie;
  • Rachitis;
  • Frakturheilungszeit;
  • Lebererkrankungen (Leberzirrhose, Nekrose, Krebs und Lebermetastasen, infektiös, toxisch, Arzneimittelhepatitis, Sarkoidose, Tuberkulose, parasitäre Infektionen);
  • Verstopfung der Gallenwege (Cholangitis, Steine ​​der Gallenwege und der Gallenblase, Tumoren der Gallenwege);
  • Mangel an Kalzium und Phosphat im Körper (z. B. aufgrund von Hunger oder schlechter Ernährung);
  • Zytomegalie bei Kindern;
  • Infektiöse Mononukleose;
  • Lungen- oder Niereninfarkt;
  • Frühchen;
  • Drittes Schwangerschaftstrimester;
  • Eine Zeit schnellen Wachstums bei Kindern;
  • Darmerkrankungen (Colitis ulcerosa, Enteritis, bakterielle Infektionen usw.);
  • Einnahme lebertoxischer Medikamente (Methotrexat, Chlorpromazin, Antibiotika, Sulfonamide, große Dosen Vitamin C, Magnesia).

Eine Abnahme der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Hypothyreose (Mangel an Schilddrüsenhormonen);
  • Skorbut;
  • Schwere Anämie;
  • Kwashiorkor;
  • Mangel an Kalzium, Magnesium, Phosphaten, Vitamin C und B.12;;
  • Überschüssiges Vitamin D;
  • Osteoporose;
  • Achondroplasie;
  • Kretinismus;
  • Hereditäre Hypophosphatasie;
  • Bestimmte Medikamente wie Azathioprin, Clofibrat, Danazol, Östrogene und orale Kontrazeptiva.

Autor: Nasedkina A.K. Spezialist für biomedizinische Forschung.