Amylase - was es ist: der Spiegel eines Enzyms in Blut und Urin

Der Aufschlussprozess ist die mechanische und chemische Verarbeitung von Lebensmitteln. Komplexe organische Substanzen, die eine Person mit der Nahrung erhält, werden in einfache Bestandteile zerlegt. Diese biochemischen Reaktionen finden unter Beteiligung von Verdauungsenzymen statt, die Katalysatoren sind. Das Enzym Amylase sorgt für den Abbau komplexer Kohlenhydrate. Sein Name kommt von "Amilon", was aus dem Griechischen übersetzt "Stärke" bedeutet..

Amylase-Funktionen

Der Abbau von Kohlenhydraten erfolgt im Mund und Zwölffingerdarm. Amylase ist ein Verdauungsenzym, das Polysaccharide in Oligosaccharide und dann in Monosaccharide zerlegt. Mit anderen Worten, unter Einwirkung des Wirkstoffs zerfallen komplexe Kohlenhydrate (z. B. Stärke) in einfache Bestandteile (z. B. zu Glucose). Eine kleine Menge der Substanz wird von den Speicheldrüsen, dem Darm, der Leber, den Nieren, der Lunge, dem Fettgewebe und den Eileitern produziert. Die Bauchspeicheldrüse scheidet die Hauptmenge des Enzyms aus.

Polysaccharidmoleküle haben eine komplexe Struktur und werden vom Dünndarm schlecht absorbiert. Der Prozess der Verdauung komplexer Kohlenhydrate (Polysaccharide) unter Einwirkung von Amylase beginnt bereits, wenn Lebensmittel in den Mund gelangen. Daher müssen stärkehaltige Lebensmittel (Kartoffeln, Reis, Brot) gründlich gekaut werden, um gut mit Speichel angefeuchtet zu werden. Dies erleichtert ihre Verdauung durch den ersten Abschnitt des Dünndarms erheblich. Unter der Wirkung von Amylase wird der Metabolismus komplexer Kohlenhydrate beschleunigt, deren Absorption verbessert.

Das Enzym hat mehrere Namen - α-Amylase, Diastase, Pankreas. Es gibt Sorten: Alpha, Beta, Gamma. Der menschliche Körper synthetisiert nur Alpha-Amylase. Es ist ein allgemeiner Indikator für ein Verdauungsenzym. Pankreas-Amylase unterscheidet sich davon. Es wird von der Bauchspeicheldrüse produziert, die zu den endokrinen Drüsen gehört. Seine Hormone und Enzyme gelangen nicht nur in den Darm, sondern auch ins Blut. Die biochemische Analyse von Blut (oder Urin) bestimmt zwei Indikatoren: Pankreas und α-Amylase.

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Analyse auf α-Amylase

Störungen des Stoffwechsels, Entzündungen unterschiedlicher Herkunft führen zu Veränderungen in der Zusammensetzung des Blutes. Die Blutamylase wird überwiegend bei Verdacht auf akute oder chronische Pankreatitis (Entzündung der Bauchspeicheldrüse) bestimmt. Anfälle der Krankheit gehen mit Schmerzen im Nabelbereich, Übelkeit, Würgen und Fieber einher. Abnormale Enzymspiegel verursachen Tumore, Steine ​​in den Pankreasgängen.

Die Enzymparameter sind bei Diabetes mellitus, Hepatitis, Mumps (Mumps), Entzündungen der Bauchhöhle (oder Peritonitis) gestört. Zur biochemischen Analyse am Morgen wird venöses Blut auf dem mageren Magen entnommen. Um am Vortag zuverlässige Ergebnisse zu erzielen, sollten Sie keine scharfen und fettigen Lebensmittel oder Alkohol essen. Körperliche und emotionale Überlastung müssen beseitigt werden.

Während der normalen Verdauung enthält der flüssige Teil des Blutes etwa 60% Alpha-Amylase und 40% Pankreas. Die Aktivität des Enzyms wird durch die Tageszeit beeinflusst. Nachts ist Amylase weniger aktiv, so dass diejenigen, die nachts essen, ein hohes Risiko haben, eine Pankreatitis zu entwickeln. Für die Diagnose von Pathologien ist die Bestimmung des Enzymspiegels in Plasma und Serum von entscheidender Bedeutung. Pankreas-Amylase wird von den Nieren ausgeschieden, daher werden anhand der Analyse die Manifestationen einer Pankreatitis in den späteren Stadien aufgedeckt.

Innerhalb einer Stunde wird venöses Blut zur Forschung ins Labor geschickt. Zur Bestimmung des Enzymspiegels ist eine längere Leerlaufzeit des entnommenen Materials nicht akzeptabel. In Abwesenheit von Analysebedingungen wird das Serum nach Abtrennung des Gerinnsels eingefroren und später getestet. Die Methoden zur Bestimmung des Enzyms unterscheiden sich und hängen vom verwendeten Reagenz ab. Daher enthält das Analyseformular Informationen zu den festgelegten Indikatoren und zulässigen Normen.

Die Dynamik des Enzymspiegels ist von diagnostischem Wert. In bestimmten Stadien der Krankheit kann sich die Menge des Enzyms in 6-12 Stunden um das 30-fache erhöhen. Nach einem akuten Zustand sind die Indikatoren in 2-6 Tagen normalisiert. Wenn die Enzymindikatoren 5 Tage lang hoch bleiben, sprechen sie vom Fortschreiten des Entzündungsprozesses und einem hohen Risiko für die Entwicklung einer totalen Pankreasnekrose.

Amylaserate

Ein biochemischer Bluttest für den Enzymgehalt wird von jedem biochemischen Labor durchgeführt. Es zeigt den Gehalt herkömmlicher Einheiten eines Verdauungsenzyms in 1 Liter Blut. Die Konzentration der Substanz hängt vom Alter des Patienten ab. Die Rate des Enzyms im Blut hängt nicht vom Geschlecht ab:

Erhöhte Blutamylase - wie man Werte normalisiert

Welche Werte der Amylase-Spiegel gelten als erhöht??

Jedes Alter hat seine eigenen Referenzwerte

Amylase ist eine Proteinverbindung, die die Fragmentierung komplexer Kohlenhydrate für ihre anschließende Absorption im Darm erleichtert. Der Amylase-Spiegel ist für die Diagnose sehr wichtig. Es hilft, mögliche entzündliche Prozesse des Verdauungssystems zu identifizieren..

Die Überprüfung der Amylaseaktivität umfasst 3 Komponenten.

  1. Analyse des Alpha-Amylase-Spiegels im Blut. Im menschlichen Körper ist Amylase in verschiedenen Organen vorhanden. Die Gesamtzahl der Enzymeinheiten unterschiedlicher Herkunft im Blutplasma wird als Alpha-Amylase bezeichnet. Erhöhte Alpha-Amylase-Aktivität:
    • für Kinder unter 2 Jahren -> 65 U / l;
    • für alle von 2 bis 65 Jahren -> 125 U / l;
    • für alle ab 70 Jahren -> 160 U / l.
  2. Analyse des P-Amylase-Spiegels im Blut. Die Enzyme, aus denen der Verdauungssaft besteht, werden P-Amylase oder Pankreas genannt. Erhöhte P-Amylase-Zirkulation:
    • für Neugeborene bis 6 Monate -> 8 U / l;
    • für Kinder von 6 Monaten bis 1 Jahr -> 23 U / l;
    • für alle über 1 Jahr -> 50 U / l.
  3. Analyse der Anzahl der Amylaseeinheiten im Urin. Im Gegensatz zu anderen Enzymsubstanzen, deren Vorhandensein im Urin nicht akzeptabel ist, sind in der körpereigenen Abfallflüssigkeit ständig geringe Mengen Amylase vorhanden. Erhöhte Enzymspiegel:
    • für Kinder -> 64 U / l;
    • für Erwachsene -> 70 U / l.

Was auf einen erhöhten Amylasespiegel hinweist?

Meist bleiben hohe Amylase-Spiegel nicht unbemerkt.

Die Zellen jedes Organs werden regelmäßig erneuert. Der Prozess der Geweberegeneration einiger Drüsen geht mit der Freisetzung von Amylase in den Blutkreislauf einher. Die Leber neutralisiert dann das Enzym und die Nieren scheiden es im Urin aus. Somit tauscht der Körper ständig Enzyme aus und ihre Menge bleibt auf dem gleichen Niveau..

Das Wachstum von Enzymeinheiten in Urin und Blut weist auf die Destabilisierung natürlicher Prozesse im Körper hin. Eine Schädigung des Gewebes der inneren Organe führt zur Freisetzung von biologisch aktiveren Substanzen. Solche Verstöße gehen meist mit folgenden Symptomen einher:

  • allgemeine Lethargie des Körpers, Schläfrigkeit;
  • verärgerter Stuhl;
  • schmerzhaftes Gefühl im Magenbereich;
  • Schmerzattacken im Oberbauch, Rücken;
  • verminderter oder Appetitlosigkeit;
  • Herzklopfen, kalter Schweiß;
  • Muskelzittern und Schwäche.

Gründe auf hoher Ebene.

Bestimmte Medikamente können den Enzymspiegel erhöhen

In einigen Fällen sind erhöhte Testergebnisse kein Zeichen für entzündliche Prozesse. Einer der Gründe kann eine unsachgemäße Vorbereitung auf Tests sein (Alkohol trinken, Rauchen, Stress vor der Blutentnahme). Ein weiterer Grund ist die Einnahme einer Reihe von Medikamenten, die den Gehalt an biologisch aktiven Substanzen beeinflussen können (Diuretika, Hormone, Schmerzmittel)..

Während der Schwangerschaft weicht der Spiegel des Enzyms mit der Entwicklung des Fötus mehr und weniger stark von der Norm ab. Im ersten Schwangerschaftstrimester nimmt die Menge an Amylase ab. Dann beginnt es zu wachsen und erreicht nach 34 Schwangerschaftswochen die Maximalwerte. Im letzten Stadium nimmt der Amylasegehalt wieder ab.

Eine Vergiftung führt kurzfristig zum Wachstum von Amylase. Und die Hauptgründe für das hohe Niveau sind:

  • zerstörerische Prozesse im Gewebe der Bauchspeicheldrüse,
  • Erkrankungen der Drüsenorgane,
  • Tumorbildung,
  • Diabetes mellitus,
  • Entzündung der Bauchorgane,
  • Vergiftung des Körpers,
  • zystische Formationen,
  • Zerstörung des Nierengewebes,
  • Hyperamilasämie,
  • Eileiterschwangerschaft oder Schwangerschaftsabbruch.

Wie man hohe Amylase-Spiegel diagnostiziert?

Amylase-Spiegel werden in Urin und Blut gemessen

Der Gehalt des Enzyms in Blutserum und Urin variiert während des Tages. Die kleinste Menge an Alpha-Amylase im Körper eines gesunden Menschen zirkuliert nachts. Eine Analyse des Spiegels dieses Enzyms wird am Morgen verschrieben. Blut auf leeren Magen spenden. In extremen Fällen wird jederzeit eine Blutuntersuchung durchgeführt, wenn es um die kritische Entwicklung entzündlicher Phänomene geht..

In diesem Fall wird eine Urinanalyse am Morgen nicht empfohlen. Im Gegenteil, der erste Teil der Flüssigkeit wird in der Studie nicht verwendet. Sammeln Sie den ganzen Tag Urin..

Ein Anfall von Pankreatitis führt zu einer scharfen Freisetzung von Amylase in das Plasma. Nach 2-3 Stunden beginnt die Anzahl der Enzymeinheiten zu wachsen und erreicht am nächsten Tag ein Maximum. Während dieses Zeitraums überschreiten Abweichungen bei den Indikatoren die Norm um das Zehnfache. Der Enzymgehalt nimmt allmählich ab und erreicht nach 3-4 Tagen die Referenzwerte. Im Urin tritt 6-7 Stunden nach Ausbruch der Krankheit ein Anstieg des Amylasespiegels auf, und die Indikatoren normalisieren sich am 5. Tag wieder.

Im Falle einer Verletzung des Abflusses von Drüsensekreten bleibt ein erhöhter Spiegel für eine lange Zeit bestehen. Zysten, Tumoren und Steine ​​in den Gängen üben Druck auf das Drüsengewebe aus. Die Enzymmenge kann mehr als 200 U / l erreichen.

Wie man die Amylase-Spiegel im Blut senkt.

Arzneimittelbehandlung in Kombination mit Diätkorrektur

Die Hauptursache für die überschätzten Indikatoren sind Erkrankungen des Verdauungssystems. Daher ist es notwendig, den Prozess der Senkung der Amylase mit der Eliminierung der Faktoren zu beginnen, die ihr Wachstum provoziert haben. Der Komplex der therapeutischen Verfahren wird vom behandelnden Arzt verschrieben.

Die Optimierung der Ernährung und der Ernährung wird dazu beitragen, den Gehalt an biologisch aktiven Substanzen zu reduzieren. Würzige, gebratene, geräucherte und fetthaltige Lebensmittel sollten ausgeschlossen werden. Koffeinhaltige Getränke, Schokolade und Alkohol werden in dieser Zeit nicht empfohlen. In einigen Fällen kann ein vollständiges Fasten vorgeschrieben sein..

Zusätzlich kann der Arzt die folgenden Verfahren verschreiben:

  • Tropfer mit Natriumchloridlösung;
  • Medikamente, die die gastrointestinale Motilität normalisieren (Domperidon, Metoclopramid);
  • Mittel, die die Produktion von Salzsäure unterdrücken (Famosan, Ranitidin, Lanzap);
  • Schmerzmittel (Paracetamol);
  • krampflösende Mittel (Papaverin, Drotaverin).

Gefahren und Folgen hoher Amylase-Spiegel.

Erhöhte Enzymspiegel sind gefährlich für die Entwicklung von Diabetes

Das Wachstum des Enzyms im Blutkreislauf ist ein Marker für eine Reihe von Krankheiten. Es ist notwendig, die Ursache für die Abweichung von der Norm genau zu bestimmen. Der Arzt kann zusätzliche Tests anordnen, um eine genaue Diagnose zu erstellen. Durch rechtzeitige Behandlung wird die erhöhte Konzentration des Enzyms beseitigt.

Wenn der Anstieg der Enzymeinheiten anhält, kann eine mögliche Komplikation eine Verletzung des Kohlenhydratstoffwechsels sein. Eine Veränderung des Kohlenhydratstoffwechsels führt zu übermäßigen oder starken Schwankungen des Blutzuckers. Dies kann zur Entwicklung von Diabetes mellitus, zur Störung des gesamten Stoffwechsels (einschließlich des Stoffwechsels von Proteinen und Fetten) und zum Auftreten von Fermentationsprozessen führen.

Verhütung.

Prävention von hohen Amylase-Spiegeln - ein gesunder Lebensstil

Ein gesunder Lebensstil und eine richtige Ernährung tragen dazu bei, das Wachstum von Amylase zu verhindern. Die wichtigsten Regeln für die Prävention sind:

  1. Fractional Food. Die Menge der pro Tag verzehrten Lebensmittel sollte gleichmäßig auf kleine Portionen verteilt werden. Übermäßiges Essen sowie nächtliches Naschen führen zu einer Fehlfunktion bei der Produktion von Amylase.
  2. Optimale körperliche Aktivität. Bewegung ist für jeden Körper notwendig, aber die Belastung sollte nicht übermäßig sein.
  3. Ausreichende Zeit zum Ausruhen. Schlafmangel führt zu Störungen aller Körperfunktionen, einschließlich des Enzymstoffwechsels.
  4. Vermeiden Sie alkoholhaltige Produkte oder minimieren Sie die Häufigkeit ihrer Verwendung.
  5. Rationelle Verwendung von Kohlenhydraten. Kohlenhydrate spielen eine wichtige Rolle in der menschlichen Ernährung, aber nicht alle sind nützlich. Die nützlichsten Kohlenhydrate sind Getreide, Gemüse, Obst, Getreide. Der tägliche Verzehr von Zucker und Produkten auf Zuckerbasis kann den Kreislauf der Amylase stören.
  6. Minimierung der Aufnahme von fettem, würzigem Essen in den Körper. Ein zu häufiger Verzehr solcher Nahrungsbestandteile führt zu einer Verzögerung der Enzyme in der Bauchspeicheldrüse.
  7. Ein gesunder emotionaler Zustand. Ständiger Stress erhöht den Amylase-Spiegel und führt zu negativen Folgen.

Ein gesunder Lebensstil dient als grundlegendes Instrument zur Unterstützung natürlicher Prozesse im Körper und ist eine vorbeugende Maßnahme zur Vermeidung von Krankheiten.

Amylase im Blut

8 Minuten Autor: Lyubov Dobretsova 1108

  • Die Rolle der Amylase im Körper
  • Normale Indikatoren
  • Werte erhöhen
  • Abnahme der Indikatoren
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Die meisten Prozesse des menschlichen Körpers sind nur unter Beteiligung biologisch aktiver Substanzen möglich - Enzyme, die verschiedene chemische Reaktionen beschleunigen können. Ein wesentlicher Teil ihrer Wirkung ist auf die Verdauung von Lebensmitteln zurückzuführen, und jeder von ihnen ist für die Durchführung der einen oder anderen Phase verantwortlich..

Da Enzyme nicht austauschbar sind, wirkt sich eine Verringerung der Synthese von Enzymen unmittelbar auf den Stoffwechsel aus, der sich in Form einer Vielzahl von Pathologien manifestiert. Zum Beispiel ist es aufgrund der Verletzung der Produktion von Amylase, die hauptsächlich von der Bauchspeicheldrüse synthetisiert wird, leicht, auf die Entwicklung einer Krankheit dieses Organs zu schließen.

Gleichzeitig sollte zur Bestätigung des Verdachts eine gründlichere Untersuchung des Patienten durchgeführt werden, um die spezifische Ursache der Veränderungen festzustellen. Die Interpretation der Ergebnisse zu diesem Enzym ist recht einfach, da die Amylase-Rate im Blut bei Frauen und Männern gleich ist, nur die Indikatoren bei Kindern unterscheiden sich je nach Alter.

Die Rolle der Amylase im Körper

Amylase oder Alpha-Amylase bezieht sich auf Verdauungsenzyme, und ihre Hauptproduktion wird von der Bauchspeicheldrüse ausgeführt, und ein kleinerer Teil wird von den Speicheldrüsen synthetisiert. Die Hauptaufgabe dieser Substanz besteht darin, Stärke in Olysaccharide, dh einfachere Kohlenhydrate, zu zerlegen. Unter der Wirkung des Enzyms zersetzen sie sich und werden dann ins Blut transportiert.

Dieser Prozess beginnt bereits in der Mundhöhle, unmittelbar nachdem die Nahrung in die Mundhöhle gelangt ist, und wird durch Amylase bereitgestellt, die von den Speicheldrüsen (S-Typ) produziert wird. Ferner setzt sich die Wirkung der Substanz in den folgenden Abschnitten des Verdauungssystems fort und wird durch Amylase ausgeführt, die von der Bauchspeicheldrüse synthetisiert wird (P-Typ).

Diese Art von Enzym wird Pankreas-Amylase genannt, und mit ihrer Hilfe wird der endgültige Abbau von Stärke durchgeführt. Nur dank der Wirkung der beschriebenen Substanz werden die Kohlenhydrate, aus denen sich ihre Zusammensetzung zusammensetzt, sicher vom Körper aufgenommen und für natürliche Bedürfnisse konsumiert. Die Qualität dieses Prozesses hängt direkt von den Eigenschaften des Enzyms und seiner Menge ab..

Normale Indikatoren

Amylase ist in der Regel in geringen Mengen im Blut enthalten. In diesem Fall beträgt die Pankreassubstanz etwa 40% und die von den Speicheldrüsen produzierte 60%. Bei der Durchführung eines biochemischen Bluttests (BAC) werden zwei Parameter bewertet, die diese Substanz charakterisieren: die Gesamtmenge und insbesondere die Pankreas-Amylase.

Die Diagnose wird durch ein enzymatisches kolorimetrisches Verfahren durchgeführt. Die Amylasekonzentration wird in Einheiten pro 1 Liter Blut (U / L) bestimmt. Es ist bekannt, dass die biochemischen Prozesse in weiblichen und männlichen Organismen einige Unterschiede aufweisen, aber trotz dieser Tatsache sind die normalen Indikatoren dieses bestimmten Enzyms für beide Geschlechter gleich. Sie sehen so aus:

Während fast des gesamten Lebens eines Erwachsenen ist die Alpha-Amylase-Rate nicht anfällig für Veränderungen, und nur bei älteren Menschen verlängert sich das Intervall geringfügig. Die Untergrenze sinkt und die Obergrenze steigt.

Die durchschnittlichen Indikatoren für die Norm der Alpha-Amylase im Blut haben einen ziemlich weiten Bereich, was auf die individuellen Merkmale einer bestimmten Person zurückzuführen ist. Gleichzeitig steigt der Pankreas-Amylase-Spiegel nach dem Erwachsenenalter an und bleibt dann auf dem gleichen Niveau.

Amylase-Rate bei Kindern

Bei kleinen Kindern, die noch nicht zwei Jahre alt sind, sollte der Alpha-Amylase-Gehalt 5–65 U / L nicht überschreiten. Zu Beginn von 2 Jahren steigt sein Niveau signifikant an. Dies ist auf die Tatsache zurückzuführen, dass die Ernährung des Kindes ab etwa diesem Alter allmählich einem Erwachsenen ähnelt und er sich an Lebensmittel anpasst, die Stärke enthalten..

Im beschriebenen Zeitraum können normale Enzymindizes im Bereich von 25–125 U / L schwanken. In diesem Fall sollte die Pankreas-Amylase bei Kindern die folgenden Koeffizienten aufweisen:

Während der ersten 12 Lebensmonate ist der Serumamylasegehalt bei Kindern unbedeutend, aber bei Erreichen eines Jahres steigt das von der Bauchspeicheldrüse produzierte Enzym um fast das Vierfache. Und in der Pubertät steigen die Indikatoren um mehrere Einheiten..

Werte erhöhen

Die im biochemischen Bluttest um einige Einheiten erhöhte Amylase verursacht beim Arzt keinerlei Angst, wenn keine alarmierenden klinischen Manifestationen vorliegen. Aber mit einem 2-3-fachen Sprung des Koeffizienten kann man sofort schließen, dass es pathologische Veränderungen im Körper gibt.

Sie sind leicht vorherzusagen, da ein derart starker Anstieg des Indikators häufig mit wiederkehrenden Schmerzen im Magenbereich und einer Verschlechterung des allgemeinen Wohlbefindens verbunden ist. Eine der wahrscheinlichsten Krankheiten, die mit einem übermäßigen Anstieg der Serumamylase verbunden sind, ist Pankreatitis oder eine entzündliche Erkrankung der Bauchspeicheldrüse. Es kann sowohl in akuter als auch in chronischer Form auftreten..

Akute Pankreatitis

Man könnte sagen, schnell eine sich schnell entwickelnde Pathologie. Das Organ ist von Enzymen seiner eigenen Produktion betroffen, von denen eine erhebliche Menge in das Serum eindringt, was eine Gefahr für das Leben und die Gesundheit des Patienten darstellt. Zahlreiche Studien und Beobachtungen zeigen, dass der Alpha-Amylase-Spiegel bei Pankreatitis um das Achtfache ansteigen kann. Seine maximale Konzentration wird 4 Stunden nach Beginn des Angriffs bestimmt.

Die Normalisierung des Enzymgehalts erfolgt in solchen Fällen erst nach wenigen Tagen. Die Krankheit tritt am häufigsten bei Erwachsenen auf und ihre Entwicklung ist nicht auf Geschlecht oder genetische Merkmale zurückzuführen. Es ist zu beachten, dass die Risikogruppe hauptsächlich Personen umfasst, die Alkohol missbrauchen..

Chronische Pankreatitis

Langsam aber stetig fortschreitende Entzündung, lokalisiert in der Bauchspeicheldrüse. Bei dieser Pathologie steigt die Amylaseaktivität häufig bis zum 3-5-fachen an. Einer der negativen Begleiterscheinungen der Krankheit ist, dass entzündliche Prozesse in den meisten Fällen auch nach Neutralisierung der Faktoren, die zu ihnen geführt haben, nicht beseitigt werden.

Mit der Zeit verliert die Bauchspeicheldrüse die Fähigkeit, die ihr zugewiesenen Funktionen auszuführen. Die Krankheit geht in fast allen Fällen mit schmerzhaften Empfindungen in der Magengrube einher, die häufig in das Hypochondrium (rechts oder links) übergehen, nach hinten ausstrahlen und häufig das Herz erreichen und Angina pectoris imitieren.

Andere Gründe

Weniger häufige Ursachen, die zu einer Erhöhung der Amylasekonzentration führen können, sind folgende:

  • Zysten, Bauchspeicheldrüsenkrebs oder die Bildung von Steinen darin. Dies führt zu strukturellen Schäden am Organ, die zu einer Kompression des Drüsengewebes führen. In dieser Situation kann die Synthese von Alpha-Amylase auf 200 U / l ansteigen.
  • Mumps (Mumps oder Mumps) ist eine Krankheit, die hauptsächlich Kinder im Alter von 3 bis 15 Jahren betrifft. Die Pathologie ist infektiös und ihre Entwicklung wird durch ein Paramicrovirus verursacht. Infolgedessen greift es die Speicheldrüse in der Nähe des Ohrs an, was zu einer merklichen Schwellung des Bereichs sowie zu Fieber und Schmerzen führt..
  • Peritonitis ist ein entzündlicher Prozess im Peritonealbereich, aufgrund dessen der Zustand des gesamten Körpers als schwerwiegend angesehen wird. Diese Pathologie reizt die Bauchspeicheldrüse, wodurch ihre Zellen dazu angeregt werden, eine erhöhte Menge an Amylase zu synthetisieren.
  • Diabetes mellitus ist eine Krankheit, die den Stoffwechsel pathologisch verändert und sich auch negativ auf die Kohlenhydrate auswirkt. Das beschriebene Enzym wird in dieser Situation nicht vollständig verschwendet, wodurch sein Spiegel im Blutserum ansteigt.
  • Nierenversagen ist ein Status, der mit einem teilweisen oder vollständigen Verlust der Nierenfunktion zur Ausscheidung oder Bildung von Urin einhergeht. Es entsteht eine Verletzung der Selbstregulation des Körpers, und das Enzym wird viel mehr produziert.

Darüber hinaus können die Gründe für die Bestimmung einer erhöhten Konzentration des Enzyms im LHC manchmal die folgenden sein:

  • Alkoholvergiftung;
  • Eileiterschwangerschaft;
  • unberechenbares Essen;
  • Abdominaltrauma;
  • Darmverschluss;
  • Funktionsstörung der Speicheldrüsen;
  • Gastroenteritis, Cholezystitis;
  • Epstein-Barr-Virus, Makroamylasämie;
  • Perforation des Magens, des Darms;
  • Verstopfung des Pankreasgangs;
  • Exazerbation nach der Operation.

Abnahme der Indikatoren

Wenn die Amylasekonzentration unter den Normalbereich fällt, wirkt sich dies auch negativ auf den Zustand des Körpers aus. Die folgenden Faktoren führen zu einem Rückgang des Niveaus. Akute oder chronische Hepatitis ist eine Entzündung der Leber. Diese Krankheit wird am häufigsten durch Virusinfektionen verursacht und ist mit Störungen des Kohlenhydratstoffwechsels verbunden..

Die Belastung aller Organe, die für die Produktion von Enzymen verantwortlich sind, steigt, ohne die Bauchspeicheldrüse auszuschließen. Anfangs ist sie immer noch in der Lage, eine ausreichende Menge Amylase zu synthetisieren, aber im Laufe der Zeit nimmt ihre Leistung ab und das Enzym wird viel weniger produziert, was durch einen biochemischen Bluttest bestätigt wird.

Onkologische Prozesse in der Bauchspeicheldrüse. Während sich Tumore entwickeln, treten pathologische Veränderungen in den Gewebestrukturen des betroffenen Organs auf, wodurch es die meisten seiner Funktionen verliert..

Mukoviszidose ist eine systemische Erkrankung erblicher Natur, deren pathologische Wirkung auf die endokrinen Drüsen und Atmungsorgane gerichtet ist und zum Verlust vieler ihrer Funktionen führt. Zusätzlich wird eine Abnahme der Amylasekonzentration bei Thyreotoxikose, Präeklampsie und Myokardinfarkt beobachtet..

Der Blutamylasespiegel bei Männern und Frauen kann gesenkt werden, wenn sie einen hohen Cholesterinspiegel haben. Dies ist ziemlich selten, aber es ist ein starker Beweis für das Vorhandensein schwerwiegender Fehlfunktionen im Körper. Oft ist eine Abnahme der Amylase auf eine beeinträchtigte Enzymaktivität der genetischen Ätiologie zurückzuführen.

Bestimmte Medikamente können auch den Serumamylasespiegel beeinflussen. Narkotische Analgetika, Captopril, Sekretin, Kortikosteroide, Asparaginase, Östrogen, Diuretika, orale Kontrazeptiva, Tetracycline, Sulfonamide, Nitrofurane, Ibuprofen, Methyldopa und Indomethacin können die Konzentration erhöhen. Oxalate und anabole Steroide können den Enzymspiegel senken.

Patienten. Die Sekretion von Amylase und ihre Konzentration im Blut kann sich aufgrund von Vergiftungen, Stürzen aus der Höhe und anderen Verletzungen ändern. Gleichzeitig sind Schwankungen des Stoffgehalts sowohl für das weibliche als auch für das männliche Geschlecht charakteristisch und können dazu führen, dass der Gehalt abnimmt oder umgekehrt zunimmt.

In jedem Fall sollten die Ergebnisse des LHC, bei denen festgestellt wurde, dass die Amylasekonzentration außerhalb des normalen Bereichs liegt, nicht ignoriert werden. Es ist unbedingt erforderlich, alle empfohlenen Diagnosen durchzugehen, mit denen der Arzt die Ursache für diese Änderungen ermitteln kann. In Moskau und vielen anderen Städten ist dies in wenigen Tagen möglich, ohne viel Zeit zu investieren..

Es sei daran erinnert, dass Änderungen im Gehalt eines bestimmten Enzyms häufig aus schwerwiegenden Gründen auftreten und solche Anzeichen nicht ignoriert werden können. In der Folge kann dies zu gefährlichen Komplikationen führen, die mit einer rechtzeitigen Diagnose und der erforderlichen Therapie hätten vermieden werden können..

Blutuntersuchung auf Amylase

Normalwerte

Gesamtamylase nach Alter

  • 0-30 Tage (Neugeborenes): 0-6 Einheiten / l;
  • 31-182 Tage: 1-17 Einheiten / l;
  • 183-365 Tage: 6-44 Einheiten / l;
  • 1-3 Jahre: 8-79 Einheiten / l;
  • 4-17 Jahre alt: 21-110 Einheiten / l;
  • nach 18 Jahren (Erwachsene): 26-102 Einheiten / l.

Pankreas-Amylase nach Alter

  • 0-24 Monate: 0-20 Einheiten / l;
  • 2-18 Jahre alt: 9-35 Einheiten / l;
  • nach 18 Jahren: 11-54 Einheiten / l.

(Achtung, die Kontrollintervalle können von Labor zu Labor unterschiedlich sein. Achten Sie daher bei Blut- und Urintests auf die im Bericht angegebenen Intervalle.).

Was ist Amylase??

Amylasen (Alpha-Amylase) - sind eine Gruppe von Enzymen, die zum Abbau komplexer Kohlenhydrate verwendet werden. In der Bauchspeicheldrüse, die eine exokrine Drüse ist, wird das Enzym von Azinuszellen synthetisiert und wandert dann durch die Pankreasgänge und erreicht den Verdauungstrakt.

Amylasen werden auch von den Speicheldrüsen, der Dünndarmschleimhaut, den Eierstöcken, der Plazenta und der Leber produziert. Isoenzyme der Bauchspeicheldrüse und des Speichels werden im Blut in hoher Konzentration durch Untersuchung gefunden.

Unter normalen Bedingungen ist Amylase in geringen Mengen im Blut und im Urin vorhanden. Wenn die Zellen der Bauchspeicheldrüse jedoch Probleme haben, wie z. B. Pankreatitis oder wenn die Bauchspeicheldrüse durch einen Stein oder in seltenen Fällen durch einen Tumor blockiert wird, werden Enzyme leichter in den Kreislauf aufgenommen, sodass ihre Konzentration wie in zunimmt Blut und Urin (Amylase verlässt den Körper durch Urin).

Ein Amylasetest wird häufig von Ärzten zur Diagnose von Pankreatitis verwendet. Die Untersuchung der Pankreas-Amylase (P-Isoenzym der Amylase) ist am nützlichsten für die Labordiagnose einer akuten Pankreatitis.

Das Gesamtserum (im Blut) ist nach wie vor der am häufigsten verwendete diagnostische Test für akute Pankreatitis und wird mit einer Genauigkeit von 95% gerechtfertigt (Genauigkeit des diagnostischen Tests bedeutet, dass er echte Werte liefern kann)..

Das Problem bei dieser Analyse ist jedoch die relativ geringe Spezifität, die zwischen 70 und 80% liegt (die Spezifität eines diagnostischen Tests ist definiert als die Fähigkeit, gesunde Menschen korrekt zu identifizieren, d. H. Diejenigen, die nicht von einer Krankheit oder einem Zustand betroffen sind, der erkannt werden sollte)..

Interpretation von Abweichungen

Gesamtamylase

Während Episoden einer akuten Pankreatitis steigen die Serumamylasespiegel vorübergehend zwischen 2 und 12 Stunden nach Beginn des Anfalls an. Die Konzentration normalisiert sich am dritten oder vierten Tag wieder. Der zwischen 12 und 72 Stunden erzielte Peak ist normalerweise das 4- bis 6-fache des Maximums des Normalwerts, aber bei einer signifikanten Anzahl von Patienten steigt der Wert weniger an und steigt häufig überhaupt nicht an. Es sollte jedoch beachtet werden, dass die Zunahme der Enzymaktivität nicht proportional zur Schwere der Störung ist..

Bei einer mit Hyperlipidämie verbundenen akuten Pankreatitis kann die Serumamylase maskieren und normal erscheinen, möglicherweise aufgrund der Wirkung hoher Lipidspiegel auf den kalorimetrischen Messwert des Tests.

Ein erheblicher Teil des Enzyms wird im Urin ausgeschieden, so dass die Zunahme der Serumaktivität einer Zunahme der Amylase im Urin entspricht, die bei viel mehr Patienten als im Serum zunimmt, höhere Werte erreicht und über lange Zeiträume hoch bleibt.

Bei chronisch stiller Pankreatitis liegen sowohl die Serumaktivität als auch die Amylaseaktivität im Urin normalerweise unter dem Normalwert.

Die Gesamtamylase ist kein spezifischer Indikator für die Pankreasfunktion, da sie von verschiedenen Organen produziert wird. Hohe Werte wurden auch bei anderen Krankheiten und Situationen festgestellt, die die Bauchspeicheldrüse nicht betreffen, wie z.

  • Parotitis;
  • Verstopfung der Speichelgänge;
  • Eileiterschwangerschaft;
  • Obstruktion / Darmgrippe.

Bei akuter Pankreatitis steigt die Amylase normalerweise gleichzeitig mit der Pankreaslipase an, in einigen Fällen kann letztere jedoch:

  • steigt länger an;
  • und bleibt länger auf einem hohen Niveau.

Chronische Pankreatitis ist oft mit Alkoholismus verbunden. Es kann auch durch ein Trauma oder eine Verstopfung der Pankreasgänge verursacht werden oder mit genetischen Störungen wie Mukoviszidose verbunden sein.

Ein Anstieg der Gesamtserum-Alpha-Amylase ist kein spezifischer Indikator für Pankreaserkrankungen, da dieses Enzym auch von den Speicheldrüsen, der Dünndarmschleimhaut, den Eierstöcken, der Plazenta und der Leber produziert wird. Es gibt zwei Isoenzyme in Serum, Bauchspeicheldrüse und Speichel. Pankreas-Amylase ist für die Diagnose und Kontrolle einer akuten Pankreatitis nützlicher als allgemeine Amylase.

Enzymwerte können auch bei Menschen mit Obstruktion und Bauchspeicheldrüsenkrebs signifikant erhöht werden.

Niedrige Werte bei Patienten mit Pankreatitis führen stattdessen zu dem Gedanken an eine irreversible Schädigung der Pankreaszellen.

Pankreas-Amylase

Bei einer akuten Pankreatitis bleibt die Pankreas-Amylase in den ersten 12 Stunden nach Beginn eines Anfalls normalerweise erhöht und dauert 3-4 Tage und erreicht normalerweise das 4-6-fache des maximalen Normalwerts.

Die Untersuchung der Form der Bauchspeicheldrüse hilft nicht bei der Diagnose von Bauchspeicheldrüsenkrebs.

Die Untersuchung der Pankreas-Amylase bei Anfällen einer akuten Pankreatitis ist der einzige Weg, um eine chronische Pankreatitis zu diagnostizieren.

Schließlich kann ein leichter Anstieg (bis zu 78 U / l) von geringer klinischer Bedeutung sein..

Niedrige Amylasewerte:

Hohe Amylasespiegel:

  • Alkoholmissbrauch (Alkoholismus);
  • diabetische Ketoazidose;
  • Steine ​​in der Gallenblase;
  • Schwangerschaft;
  • Entzündung der Speicheldrüsen;
  • Hyperlipidämie;
  • Hyperthyreose;
  • Schweinchen;
  • Verstopfung der Gallenwege;
  • Pankreatitis;
  • Darmperforation;
  • ulzerative Perforation.

Achtung, nicht erschöpfende Liste. Es sollte auch beachtet werden, dass häufig kleine Abweichungen von Referenzbereichen klinisch nicht relevant sind..

Faktoren, die die Analysen beeinflussen

Eine Reihe von Medikamenten kann die Testergebnisse beeinträchtigen, darunter einige entzündungshemmende Medikamente, Antibabypillen, Cortison usw. und das Trinken von Alkohol kurz vor dem Test.

Allgemeines

Der Gesamtwert kann bei Patienten mit Makrohämämie höher als normal sein.

Makroamylase ist eine Form von Amylase, die im Blutserum vorkommt und ein hohes Molekulargewicht aufweist. Es wurden verschiedene Ursachen für eine Makroamylasämie vorgeschlagen, beispielsweise wird angenommen, dass Amylase mit Immunglobulin einen Komplex bildet. Makroamylase kann nicht im Urin ausgeschieden werden, da sie zu groß ist und daher normalerweise die Serumamylase erhöht. In diesem Fall wird kein hoher Wert zur Diagnose einer Pankreatitis verwendet..

Die gleichzeitige Untersuchung von Serum und Amylase im Urin ermöglicht es zu verstehen, ob der Patient an Makrohämämie leidet.

Die Werte können auch durch eine Vielzahl anderer Zustände und Krankheiten steigen, zum Beispiel:

  • Berechnungen mit der Gallenblase
  • Ovarialkarzinom;
  • Lungenkrebs;
  • Eileiterschwangerschaft;
  • akute Blinddarmentzündung;
  • diabetische Ketoazidose;
  • Parotitis;
  • Darmverschluss;
  • Perforiertes Geschwür.

In diesen Fällen verliert die Analyse ihren diagnostischen Nutzen..

Bauchspeicheldrüse

Die Ergebnisse der Untersuchung der Form der Bauchspeicheldrüse können bei Patienten mit Makrohämämie hoch sein.

Die Untersuchung der Pankreas-Amylase bei Anfällen einer akuten Pankreatitis ist der einzige Weg, um eine chronische Pankreatitis zu diagnostizieren.

Wann und warum ist ein Amylasetest erforderlich?

In den meisten Fällen wird eine Zunahme der Serumamylase durch eine Zunahme der Menge eines Enzyms, das in den Blutkreislauf gelangt, und / oder eine Abnahme seiner Ausscheidung verursacht. Der Test wird hauptsächlich zur Diagnose und Kontrolle von akuter Pankreatitis und anderen Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse verwendet und gleichzeitig mit Lipase durchgeführt.

Das Niveau kann auch im Fall von Bauchspeicheldrüsenkrebs erhöht werden, aber normalerweise tritt der Anstieg zu spät auf, um einen diagnostischen Nutzen zu haben. Die Ergebnisse können jedoch verwendet werden, um zu testen, ob die Krebstherapie im Fall von Krebs wirksam ist.

Schließlich wird es von Ärzten verschrieben, wenn Symptome noch nicht erklärt sind, zum Beispiel:

  • schwere Bauchschmerzen;
  • Fieber (hohe Temperatur);
  • verminderter Appetit;
  • Übelkeit, Erbrechen.

Vorbereitung zur Analyse

Der Patient sollte in den letzten 24 Stunden keinen Alkohol konsumiert haben und sich dem Eingriff auf nüchternen Magen unterziehen.

Blutamylase-Assay

Überblick

Amylase ist ein Enzym, das von der Bauchspeicheldrüse und den Speicheldrüsen produziert wird. Die Bauchspeicheldrüse ist ein Organ, das verschiedene Enzyme produziert, die dem Darm helfen, Nahrung zu verdauen.

Die Hauptfunktion der Amylase besteht darin, dem Körper zu helfen, Kohlenhydrate aus der Nahrung aufzunehmen. Darüber hinaus muss der Arzt manchmal den Amylase-Spiegel kennen, um bestimmte Krankheiten oder Störungen zu erkennen. Bei Erkrankungen oder Entzündungen der Bauchspeicheldrüse wird Amylase ins Blut freigesetzt.

Verwenden von

Im menschlichen Körper ist immer eine bestimmte Menge Amylase vorhanden. Sein Spiegel kann in einer Blutprobe gemessen werden. Eine zu hohe oder zu niedrige Amylase im Blut kann auf eine Vielzahl von Problemen hinweisen, insbesondere mit der Bauchspeicheldrüse.

Amylase-Spiegel können auch im Urin gemessen werden.

Verfahren

Das Verfahren beinhaltet die Entnahme von Blutproben aus einer Vene, normalerweise am Arm.

Eine Krankenschwester oder ein Labortechniker verwendet ein Antiseptikum an der Stelle auf der Haut, an der die Punktion durchgeführt wird. Der Arm über dem Ellbogen wird mit einem Gummiband gezogen, um den erforderlichen Druck zu erzeugen, und die Venen werden mit Blut gefüllt.

Dann durchbohrt die Krankenschwester die Vene mit einer Nadel. Nachdem die Nadel in die Vene eingedrungen ist, füllt Blut den an der Nadel befestigten Schlauch. Nachdem eine ausreichende Menge Blut entnommen wurde, entfernt die Krankenschwester die Nadel, drückt auf die Einstichstelle und versiegelt sie mit Klebeband.

Ausbildung

Alkoholkonsum sollte vor der Analyse ausgeschlossen werden.

Sie sollten Ihren Arzt bezüglich der Einnahme von Medikamenten konsultieren. Einige Arzneimittel können den Amylase-Spiegel im Blut beeinflussen. Ihr Arzt wird Sie möglicherweise bitten, die Einnahme bestimmter Arzneimittel vorübergehend abzubrechen oder die Dosierung zu ändern, bevor Sie auf Amylase testen.

Hier ist eine Liste einiger Medikamente, die den Amylase-Spiegel im Blut erhöhen können:

  • Asparaginase;
  • Aspirin;
  • Antibabypillen;
  • cholinerge Medikamente;
  • Ethacrylsäure;
  • Methyldopa;
  • Opiate (Codein, Meperidin, Morphin);
  • Thiaziddiuretika (Chlorthiazid, Hydrochlorothiazid, Indapamid, Metolazon).

Ergebnisse

Verschiedene Laboratorien können unterschiedliche Kriterien für die Amylase-Rate im Blut haben. In einigen Labors liegt die Norm zwischen 23 und 85 Einheiten pro Liter, in anderen zwischen 40 und 140.

Besprechen Sie die Testergebnisse mit Ihrem Arzt, um sie besser zu verstehen..

Die Gründe für die pathologischen Ergebnisse können unterschiedlich sein und davon abhängen, ob der Enzymspiegel verringert oder erhöht wird. Zum Beispiel könnte ein hoher oder niedriger Wert ein Zeichen für Bauchspeicheldrüsenkrebs sein. Hohe Werte können auch ein Warnsignal für Lungen- oder Eierstockkrebs sein..

Andere Ursachen für hohe Blutamylase:

  • Akute oder chronische Pankreatitis: Eine Funktionsstörung von Enzymen, die beim Abbau von Nahrungsmitteln im Darm helfen - sie beginnen, das Gewebe der Bauchspeicheldrüse zu zerstören. Akute Pankreatitis tritt plötzlich auf, hält aber möglicherweise nicht lange an, und chronische Pankreatitis heilt nicht vollständig aus und verschlechtert sich mit der Zeit.
  • Cholezystitis: Entzündung der Gallenblase Cholezystitis wird durch Gallensteine ​​verursacht. Sie sind Ablagerungen von gehärtetem Cholesterin und anderen Substanzen, die sich in der Gallenblase bilden und die Gallenwege blockieren können. Dieser Zustand kann auch durch einen Tumor verursacht werden..
  • Makroamylasämie: das Vorhandensein von Makroamylase im Blut. Es ist eine abnormale Kombination von Enzym und Protein.
  • Gastroenteritis: Entzündung des Magen-Darm-Trakts.
  • Perforiertes Geschwür: Ein entzündlicher Prozess in der Magen- oder Darmschleimhaut führt zur Bildung eines Geschwürs. Wenn ein Geschwür in ein Gewebe oder eine Organperforation des Geschwürs eindringt, ist dringend ärztliche Hilfe erforderlich.
  • Tubenschwangerschaft: Ein befruchtetes Ei (Embryo) befindet sich in einem der Eileiter (den Tuben, die die Eierstöcke mit der Gebärmutter verbinden), nicht in der Gebärmutter. Es wird auch als Eileiterschwangerschaft bezeichnet, da es sich außerhalb der Gebärmutter entwickelt.
  • Andere Zustände: Erhöhte Amylase-Spiegel können auch Infektionen der Speicheldrüsen oder Darmverschluss verursachen.

Ein niedriger Pegel kann ein Zeichen für die folgenden Probleme sein:

  • Präeklampsie ist eine bei schwangeren Frauen beobachtete Erkrankung, die auch als Schwangerschaftstoxizität bezeichnet wird. eines seiner Anzeichen ist auch Bluthochdruck;
  • Schädigung der Bauchspeicheldrüse;
  • Nierenerkrankung.

Biochemischer Bluttest - Normen, Bedeutung und Dekodierung von Indikatoren bei Männern, Frauen und Kindern (nach Alter). Enzymaktivität: Amylase, ALT, AST, GGT, CF, LDH, Lipase, Pepsinogene usw..

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Nachfolgend werden wir betrachten, was jeder Indikator eines biochemischen Bluttests sagt, was seine Referenzwerte und Dekodierung sind. Insbesondere werden wir über die Indikatoren der Enzymaktivität sprechen, die im Rahmen dieses Labortests ermittelt wurden..

Alpha-Amylase (Amylase)

Alpha-Amylase (Amylase) ist ein Enzym, das am Abbau von Lebensmittelstärke in Glykogen und Glukose beteiligt ist. Amylase wird von der Bauchspeicheldrüse und den Speicheldrüsen produziert. Darüber hinaus ist die Amylase der Speicheldrüsen vom S-Typ und die Amylase der Bauchspeicheldrüse vom P-Typ, aber beide Arten des Enzyms sind im Blut vorhanden. Die Bestimmung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut ist eine Berechnung der Aktivität beider Enzymtypen. Da dieses Enzym von der Bauchspeicheldrüse produziert wird, wird die Bestimmung seiner Aktivität im Blut zur Diagnose von Erkrankungen dieses Organs (Pankreatitis usw.) verwendet. Darüber hinaus kann die Amylaseaktivität auf das Vorhandensein anderer schwerer Pathologien der Bauchorgane hinweisen, deren Verlauf zu einer Reizung der Bauchspeicheldrüse führt (z. B. Peritonitis, akute Blinddarmentzündung, Darmverschluss, Eileiterschwangerschaft). Daher ist die Bestimmung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut ein wichtiger diagnostischer Test für verschiedene Pathologien der Bauchorgane..

Dementsprechend ist die Bestimmung der Aktivität der Alpha-Amylase im Blut im Rahmen der biochemischen Analyse in folgenden Fällen vorgeschrieben:

  • Verdacht auf oder zuvor identifizierte Pathologie der Bauchspeicheldrüse (Pankreatitis, Tumoren);
  • Cholelithiasis;
  • Mumps (Erkrankung der Speicheldrüsen);
  • Starke Bauchschmerzen oder Bauchverletzungen;
  • Jede Pathologie des Verdauungstraktes;
  • Verdacht auf oder zuvor identifizierte Mukoviszidose.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Blutamylase bei erwachsenen Männern und Frauen sowie bei Kindern über 1 Jahr 25 - 125 U / l (16 - 30 μkatal / l). Bei Kindern des ersten Lebensjahres liegt die normale Aktivität des Enzyms im Blut zwischen 5 und 65 U / l, was auf eine geringe Amylase-Produktion aufgrund einer geringen Menge stärkehaltiger Lebensmittel in der Ernährung eines Säuglings zurückzuführen ist.

Eine Erhöhung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

  • Pankreatitis (akut, chronisch, reaktiv);
  • Eine Zyste oder ein Tumor der Bauchspeicheldrüse;
  • Verstopfung des Pankreasgangs (z. B. Stein, Verwachsungen usw.);
  • Makroamylasämie;
  • Entzündung oder Schädigung der Speicheldrüsen (z. B. mit Mumps);
  • Akute Peritonitis oder Blinddarmentzündung;
  • Perforation (Perforation) eines Hohlorgans (z. B. Magen, Darm);
  • Diabetes mellitus (während der Ketoazidose);
  • Erkrankungen der Gallenwege (Cholezystitis, Gallensteinerkrankung);
  • Nierenversagen;
  • Eileiterschwangerschaft;
  • Erkrankungen des Verdauungstraktes (z. B. Magen- oder Zwölffingerdarmgeschwür, Darmverschluss, Darminfarkt);
  • Gefäßthrombose des Mesenteriums des Darms;
  • Aortenaneurysma-Ruptur;
  • Operation oder Trauma der Bauchorgane;
  • Bösartige Neubildungen.

Eine Abnahme der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut (Werte um Null) kann auf folgende Krankheiten hinweisen:
  • Insuffizienz der Bauchspeicheldrüse;
  • Mukoviszidose;
  • Folgen der Entfernung der Bauchspeicheldrüse;
  • Akute oder chronische Hepatitis;
  • Pankreasnekrose (Tod und Zerfall der Bauchspeicheldrüse im Endstadium);
  • Thyreotoxikose (hohe Schilddrüsenhormonspiegel im Körper);
  • Toxikose schwangerer Frauen.

Alaninaminotransferase (ALT)

Alaninaminotransferase (ALT) ist ein Enzym, das die Aminosäure Alanin von einem Protein auf ein anderes überträgt. Dementsprechend spielt dieses Enzym eine Schlüsselrolle bei der Proteinsynthese, dem Aminosäurestoffwechsel und der Energieproduktion durch Zellen. ALT wirkt in Zellen, daher ist normalerweise sein Gehalt und seine Aktivität in Geweben und Organen höher und im Blut niedriger. Wenn die Aktivität von ALT im Blut zunimmt, deutet dies auf eine Schädigung von Organen und Geweben und die Freisetzung des Enzyms aus diesen in den systemischen Kreislauf hin. Und da die größte Aktivität von ALT in den Zellen des Myokards, der Leber und der Skelettmuskulatur festgestellt wird, zeigt eine Zunahme des aktiven Enzyms im Blut die Schädigung dieser Gewebe an.

Die ausgeprägteste Aktivität von ALT im Blut nimmt mit der Schädigung von Leberzellen zu (z. B. bei akuter toxischer und viraler Hepatitis). Darüber hinaus nimmt die Aktivität des Enzyms bereits vor der Entwicklung von Gelbsucht und anderen klinischen Anzeichen einer Hepatitis zu. Ein etwas geringerer Anstieg der Enzymaktivität wird bei Verbrennungskrankheiten, Myokardinfarkt, akuter Pankreatitis und chronischen Lebererkrankungen (Tumor, Cholangitis, chronische Hepatitis usw.) beobachtet..

In Anbetracht der Rolle und der Organe, in denen ALT wirkt, sind die folgenden Zustände und Krankheiten Indikationen zur Bestimmung der Aktivität des Enzyms im Blut:

  • Alle Lebererkrankungen (Hepatitis, Tumoren, Cholestase, Zirrhose, Vergiftung);
  • Verdacht auf akuten Myokardinfarkt;
  • Muskelpathologie;
  • Überwachung des Leberzustands während der Einnahme von Medikamenten, die dieses Organ negativ beeinflussen;
  • Vorbeugende Untersuchungen;
  • Screening potenzieller Blut- und Organspender;
  • Untersuchung von Personen, die aufgrund des Kontakts mit Personen mit Virushepatitis möglicherweise mit Hepatitis infiziert wurden.

Normalerweise sollte die ALT-Aktivität im Blut bei erwachsenen Frauen (über 18 Jahre) weniger als 31 U / l und bei Männern weniger als 41 U / l betragen. Bei Kindern unter einem Jahr beträgt die normale ALT-Aktivität weniger als 54 U / l, 1 bis 3 Jahre - weniger als 33 U / Tag, 3 bis 6 Jahre - weniger als 29 U / l, 6 bis 12 Jahre - weniger als 39 U / l. Bei jugendlichen Mädchen im Alter von 12 bis 17 Jahren beträgt die normale ALAT-Aktivität weniger als 24 U / l und bei Jungen im Alter von 12 bis 17 Jahren weniger als 27 U / l. Bei Jungen und Mädchen über 17 Jahren ist die ALT-Aktivität normalerweise dieselbe wie bei erwachsenen Männern und Frauen..

Eine Erhöhung der Aktivität von ALAT im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

  • Akute oder chronische Lebererkrankungen (Hepatitis, Leberzirrhose, Fetthepatose, Tumor oder Metastasen in der Leber, alkoholische Leberschäden usw.);
  • Obstruktiver Ikterus (Verstopfung des Gallengangs mit einem Stein, Tumor usw.);
  • Akute oder chronische Pankreatitis;
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Myokarddystrophie;
  • Hitzschlag oder Verbrennungskrankheit;
  • Schock;
  • Hypoxie;
  • Trauma oder Nekrose (Tod) von Muskeln jeglicher Lokalisation;
  • Myositis;
  • Myopathien;
  • Hämolytische Anämie jeglichen Ursprungs;
  • Nierenversagen;
  • Präeklampsie;
  • Filariasis;
  • Einnahme von Medikamenten, die für die Leber giftig sind.

Eine Erhöhung der Aktivität von ALAT im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:
  • Vitamin B-Mangel6;;
  • Endstadien des Leberversagens;
  • Umfangreiche Leberschäden (Nekrose oder Zirrhose des größten Teils des Organs);
  • Verschlussikterus.

Aspartat-Aminotransferase (AsAT)

Aspartataminotransferase (ASAT) ist ein Enzym, das eine Aminogruppentransferreaktion zwischen Aspartat und Alpha-Ketoglutarat unter Bildung von Oxalessigsäure und Glutamat bereitstellt. Dementsprechend spielt ASAT eine Schlüsselrolle bei der Synthese und dem Abbau von Aminosäuren sowie bei der Energieerzeugung in Zellen..

AsAT ist wie ALT ein intrazelluläres Enzym, da es hauptsächlich in Zellen und nicht im Blut wirkt. Dementsprechend ist die Konzentration von AST in normalen Geweben höher als im Blut. Die größte Aktivität des Enzyms wird in den Zellen des Myokards, der Muskeln, der Leber, der Bauchspeicheldrüse, des Gehirns, der Nieren, der Lunge sowie in Leukozyten und Erythrozyten beobachtet. Wenn die Aktivität von AST im Blut zunimmt, zeigt dies die Freisetzung des Enzyms aus den Zellen in den systemischen Kreislauf an, die auftritt, wenn Organe beschädigt sind, in denen eine große Menge AST vorhanden ist. Das heißt, die Aktivität von AST im Blut nimmt bei Lebererkrankungen, akuter Pankreatitis, Muskelschäden und Myokardinfarkt stark zu.

Die Bestimmung der AST-Aktivität im Blut ist für die folgenden Zustände oder Krankheiten angezeigt:

  • Leber erkrankung;
  • Diagnose eines akuten Myokardinfarkts und anderer Pathologien des Herzmuskels;
  • Erkrankungen der Körpermuskulatur (Myositis usw.);
  • Vorbeugende Untersuchungen;
  • Screening potenzieller Blut- und Organspender;
  • Untersuchung von Personen, die Kontakt zu Patienten mit Virushepatitis hatten;
  • Kontrolle über den Zustand der Leber während der Einnahme von Medikamenten, die das Organ negativ beeinflussen.

Normalerweise beträgt die AST-Aktivität bei erwachsenen Männern weniger als 47 U / l und bei Frauen weniger als 31 U / l. Die Aktivität von AST bei Kindern unterscheidet sich normalerweise je nach Alter:
  • Kinder unter einem Jahr - weniger als 83 U / l;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 48 U / l;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 36 U / l;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 47 U / l;
  • Kinder von 12 bis 17 Jahren: Jungen - weniger als 29 U / l, Mädchen - weniger als 25 U / l;
  • Jugendliche über 17 Jahre - wie erwachsene Frauen und Männer.

Eine Zunahme der Aktivität von AST im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis, rheumatische Herzkrankheit;
  • Kardiogener oder toxischer Schock;
  • Lungenarterienthrombose;
  • Herzinsuffizienz;
  • Erkrankungen der Skelettmuskulatur (Myositis, Myopathie, Polymyalgie);
  • Zerstörung einer großen Anzahl von Muskeln (z. B. ausgedehntes Trauma, Verbrennungen, Nekrose);
  • Hohe körperliche Aktivität;
  • Hitzschlag;
  • Lebererkrankungen (Hepatitis, Cholestase, Krebs und Lebermetastasen usw.);
  • Pankreatitis;
  • Alkoholkonsum;
  • Nierenversagen;
  • Bösartige Neubildungen;
  • Hämolytische Anämien;
  • Thalassämie major;
  • Infektionskrankheiten, bei denen Skelettmuskeln, Herzmuskel, Lunge, Leber, Erythrozyten, Leukozyten geschädigt werden (z. B. Septikämie, infektiöse Mononukleose, Herpes, Lungentuberkulose, Typhus);
  • Zustand nach Herzoperation oder Angiokardiographie;
  • Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel im Blut);
  • Darmverschluss;
  • Laktatazidose;
  • Legionärskrankheit;
  • Maligne Hyperthermie (erhöhte Körpertemperatur);
  • Niereninfarkt;
  • Schlaganfall (hämorrhagisch oder ischämisch);
  • Vergiftung durch giftige Pilze;
  • Einnahme von Medikamenten, die die Leber negativ beeinflussen.

Eine Abnahme der Aktivität von AST im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Vitamin B-Mangel6;;
  • Schwere und massive Leberschäden (z. B. Leberruptur, Nekrose eines großen Teils der Leber usw.);
  • Leberversagen im Endstadium.

Gamma-Glutamyltransferase (GGT)

Gamma-Glutamyltransferase (GGT), auch Gamma-Glutamyltranspeptidase (GGT) genannt, ist ein Enzym, das die Aminosäure Gamma-Glutamyl von einem Proteinmolekül auf ein anderes überträgt. Dieses Enzym kommt in der größten Menge in den Membranen von Zellen mit Sekretions- oder Sorptionskapazität vor, beispielsweise in den Zellen des Epithels der Gallenwege, der Lebertubuli, der Nierentubuli, der Ausscheidungsgänge der Bauchspeicheldrüse, des Bürstensaums des Dünndarms usw. Dementsprechend ist dieses Enzym am aktivsten in den Nieren, der Leber, der Bauchspeicheldrüse und dem Bürstensaum des Dünndarms..

GGT ist ein intrazelluläres Enzym, daher ist seine Aktivität im Blut normalerweise gering. Und wenn die Aktivität von GGT im Blut zunimmt, deutet dies auf eine Schädigung von Zellen hin, die reich an diesem Enzym sind. Das heißt, die erhöhte Aktivität von GGT im Blut ist charakteristisch für jede Lebererkrankung mit Schädigung ihrer Zellen (einschließlich beim Trinken von Alkohol oder bei der Einnahme von Medikamenten). Darüber hinaus ist dieses Enzym sehr spezifisch für Leberschäden, dh eine Erhöhung seiner Aktivität im Blut ermöglicht es, die Niederlage dieses bestimmten Organs genau zu bestimmen, insbesondere wenn andere Analysen nicht eindeutig interpretiert werden können. Wenn beispielsweise die Aktivität von AST und alkalischer Phosphatase zunimmt, kann dies durch eine Pathologie nicht nur der Leber, sondern auch des Herzens, der Muskeln oder der Knochen ausgelöst werden. In diesem Fall ermöglicht die Bestimmung der GGT-Aktivität die Identifizierung eines erkrankten Organs, da bei einer Erhöhung seiner Aktivität hohe Werte für AST und alkalische Phosphatase auf Leberschäden zurückzuführen sind. Und wenn die Aktivität von GGT normal ist, ist die hohe Aktivität von AST und alkalischer Phosphatase auf die Pathologie von Muskeln oder Knochen zurückzuführen. Aus diesem Grund ist die Bestimmung der GGT-Aktivität ein wichtiger diagnostischer Test zur Erkennung von Lebererkrankungen oder -schäden..

Die Bestimmung der GGT-Aktivität ist für die folgenden Krankheiten und Zustände angezeigt:

  • Diagnose und Kontrolle des Verlaufs von Pathologien der Leber und der Gallenwege;
  • Überwachung der Wirksamkeit der Alkoholismustherapie;
  • Identifizierung von Lebermetastasen in bösartigen Tumoren jeglicher Lokalisation;
  • Bewertung des Krebsverlaufs der Prostata, der Bauchspeicheldrüse und des Hepatoms;
  • Beurteilung des Leberzustands bei Einnahme von Arzneimitteln, die das Organ negativ beeinflussen.

Normalerweise beträgt die Aktivität von GGT im Blut bei erwachsenen Frauen weniger als 36 U / ml und bei Männern weniger als 61 U / ml. Die normale Aktivität von GGT im Blutserum bei Kindern hängt vom Alter ab und ist wie folgt:
  • Säuglinge unter 6 Monaten - weniger als 204 U / ml;
  • Kinder 6 - 12 Monate - weniger als 34 U / ml;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 18 U / ml;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 23 U / ml;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 17 U / ml;
  • Jugendliche zwischen 12 und 17 Jahren: Jungen - weniger als 45 U / ml, Mädchen - weniger als 33 U / ml;
  • Jugendliche von 17 bis 18 Jahren - wie Erwachsene.

Bei der Beurteilung der Aktivität von GGT im Blut sollte berücksichtigt werden, dass die Aktivität des Enzyms umso höher ist, je höher das Körpergewicht der Person ist. Bei schwangeren Frauen in den ersten Schwangerschaftswochen ist die GGT-Aktivität verringert.

Eine Zunahme der GGT-Aktivität kann bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet werden:

  • Alle Erkrankungen der Leber und der Gallenwege (Hepatitis, toxische Leberschäden, Cholangitis, Steine ​​in der Gallenblase, Tumoren und Metastasen in der Leber);
  • Infektiöse Mononukleose;
  • Pankreatitis (akut und chronisch);
  • Tumoren der Bauchspeicheldrüse, Prostata;
  • Verschlimmerung von Glomerulonephritis und Pyelonephritis;
  • Alkoholische Getränke trinken;
  • Einnahme von Medikamenten, die für die Leber giftig sind.

Säurephosphatase (AC)

Säurephosphatase (AC) ist ein Enzym, das am Austausch von Phosphorsäure beteiligt ist. Es wird in fast allen Geweben produziert, aber die höchste Aktivität des Enzyms wird in der Prostata, der Leber, den Blutplättchen und den Erythrozyten festgestellt. Normalerweise ist die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut gering, da das Enzym in Zellen gefunden wird. Dementsprechend wird eine Zunahme der Aktivität des Enzyms mit der Zerstörung der darin reichen Zellen und der Freisetzung von Phosphatase in den systemischen Kreislauf festgestellt. Bei Männern wird die Hälfte der im Blut vorkommenden sauren Phosphatase von der Prostata produziert. Bei Frauen tritt saure Phosphatase im Blut aus Leber, Erythrozyten und Blutplättchen auf. Dies bedeutet, dass die Aktivität des Enzyms es ermöglicht, Erkrankungen der Prostata bei Männern sowie eine Pathologie des Blutsystems (Thrombozytopenie, hämolytische Erkrankung, Thromboembolie, Multiples Myelom, Morbus Paget, Morbus Gaucher, Morbus Niemann-Pick usw.) bei beiden Geschlechtern nachzuweisen.

Die Bestimmung der Säurephosphataseaktivität ist bei Verdacht auf Prostatakrankheit bei Männern und Leber- oder Nierenerkrankungen bei beiden Geschlechtern angezeigt.

Männer sollten sich daran erinnern, dass eine Blutuntersuchung auf saure Phosphataseaktivität mindestens 2 Tage (und vorzugsweise 6-7 Tage) nach Manipulationen an der Prostata durchgeführt werden sollte (z. B. Prostatamassage, transrektaler Ultraschall, Biopsie usw.).... Darüber hinaus sollten Vertreter beider Geschlechter wissen, dass die Analyse der Säurephosphataseaktivität frühestens zwei Tage nach instrumentellen Untersuchungen der Blase und des Darms (Zystoskopie, Sigmoidoskopie, Koloskopie, digitale Untersuchung der Rektalampulle usw.) durchgeführt wird..

Normalerweise beträgt die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut bei Männern 0 bis 6,5 U / l und bei Frauen 0 bis 5,5 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität der sauren Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

  • Erkrankungen der Prostata bei Männern (Prostatakrebs, Prostataadenom, Prostatitis);
  • Paget-Krankheit;
  • Gaucher-Krankheit;
  • Niemann-Pick-Krankheit;
  • Multiples Myelom;
  • Thromboembolie;
  • Hämolytische Erkrankung;
  • Thrombozytopenie durch Zerstörung von Blutplättchen;
  • Osteoporose;
  • Erkrankungen des retikuloendothelialen Systems;
  • Pathologie der Leber und der Gallenwege;
  • Knochenmetastasen bei bösartigen Tumoren verschiedener Lokalisation;
  • In den letzten 2-7 Tagen wurden diagnostische Manipulationen an den Organen des Urogenitalsystems (rektale digitale Untersuchung, Sammlung von Prostatasekreten, Koloskopie, Zystoskopie usw.) durchgeführt..

Kreatinphosphokinase (CPK)

Kreatinphosphokinase (CPK) wird auch als Kreatinkinase (CK) bezeichnet. Dieses Enzym katalysiert den Prozess der Abspaltung eines Phosphorsäurerests von ATP (Adenosintriphosphorsäure) unter Bildung von ADP (Adenosindiphosphorsäure) und Kreatinphosphat. Kreatinphosphat ist wichtig für normale Stoffwechselprozesse und Muskelkontraktion und -entspannung. Kreatinphosphokinase kommt in fast allen Organen und Geweben vor, aber der größte Teil dieses Enzyms kommt in Muskeln und im Myokard vor. Die minimale Menge an Kreatinphosphokinase befindet sich im Gehirn, in der Schilddrüse, in der Gebärmutter und in der Lunge.

Normalerweise enthält das Blut eine kleine Menge Kreatinkinase und seine Aktivität kann zunehmen, wenn Muskeln, Myokard oder Gehirn geschädigt werden. Es gibt drei Varianten der Kreatinkinase - KK-MM, KK-MB und KK-BB, und KK-MM ist eine Unterart des Enzyms aus Muskeln, KK-MB ist eine Unterart aus dem Myokard und KK-BB ist eine Unterart aus dem Gehirn. Normalerweise sind 95% der Kreatinkinase im Blut vom Subtyp KK-MM, und die Unterarten KK-MB und KK-BB werden in Spuren bestimmt. Derzeit impliziert die Bestimmung der Aktivität der Kreatinkinase im Blut die Bewertung der Aktivität aller drei Unterarten.

Die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität von CPK im Blut sind die folgenden Bedingungen:

  • Akute und chronische Erkrankungen des Herz-Kreislauf-Systems (akuter Myokardinfarkt);
  • Muskelerkrankungen (Myopathie, Muskeldystrophie usw.);
  • Erkrankungen des Zentralnervensystems;
  • Erkrankungen der Schilddrüse (Hypothyreose);
  • Verletzungen;
  • Bösartige Tumoren an jedem Ort.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut bei erwachsenen Männern weniger als 190 U / l und bei Frauen weniger als 167 U / l. Bei Kindern nimmt die Enzymaktivität je nach Alter normalerweise die folgenden Werte an:
  • Die ersten fünf Lebenstage - bis zu 650 U / l;
  • 5 Tage - 6 Monate - 0 - 295 U / l;
  • 6 Monate - 3 Jahre - weniger als 220 U / l;
  • 3 - 6 Jahre - weniger als 150 U / l;
  • 6 - 12 Jahre: Jungen - weniger als 245 U / l und Mädchen - weniger als 155 U / l;
  • 12 - 17 Jahre: Jungen - weniger als 270 U / l, Mädchen - weniger als 125 U / l;
  • Über 17 Jahre alt - wie Erwachsene.

Eine Zunahme der Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Chronische Herzkrankheit (Myokarddystrophie, Arrhythmie, instabile Angina pectoris, Herzinsuffizienz);
  • Verschobenes Trauma oder Operation am Herzen und anderen Organen;
  • Akute Hirnschädigung;
  • Koma;
  • Schädigung der Skelettmuskulatur (ausgedehntes Trauma, Verbrennungen, Nekrose, elektrischer Schlag);
  • Muskelerkrankungen (Myositis, Polymyalgie, Dermatomyositis, Polymyositis, Myodystrophie usw.);
  • Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel);
  • Intravenöse und intramuskuläre Injektionen;
  • Geisteskrankheit (Schizophrenie, Epilepsie);
  • Lungenembolie;
  • Starke Muskelkontraktionen (Geburt, Krämpfe, Krämpfe);
  • Tetanus;
  • Hohe körperliche Aktivität;
  • Hunger;
  • Dehydration (Dehydration des Körpers vor dem Hintergrund von Erbrechen, Durchfall, starkem Schwitzen usw.);
  • Länger andauernde Unterkühlung oder Überhitzung;
  • Bösartige Tumoren der Blase, des Darms, der Brust, des Darms, der Gebärmutter, der Lunge, der Prostata und der Leber.

Eine Abnahme der Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Längerer Aufenthalt in einem sitzenden Zustand (Hypodynamie);
  • Kleine Muskelmasse.

Kreatinphosphokinase, MV-Untereinheit (CPK-MB)

Eine Unterart der Kreatinkinase CPK-MB ist ausschließlich im Myokard enthalten, im Blut normalerweise sehr klein. Eine Zunahme der Aktivität von CPK-MB im Blut wird bei der Zerstörung von Herzmuskelzellen, dh bei Myokardinfarkt, beobachtet. Die erhöhte Aktivität des Enzyms wird 4 bis 8 Stunden nach einem Herzinfarkt aufgezeichnet, erreicht nach 12 bis 24 Stunden ein Maximum und am 3. Tag, während des normalen Verlaufs der Wiederherstellung des Herzmuskels, kehrt die Aktivität von CPK-MB zur Normalität zurück. Aus diesem Grund wird die Bestimmung der Aktivität von CPK-MB zur Diagnose eines Myokardinfarkts und zur anschließenden Überwachung der Erholungsprozesse im Herzmuskel verwendet. In Anbetracht der Rolle und des Ortes von CPK-MB wird die Bestimmung der Aktivität dieses Enzyms nur zur Diagnose eines Myokardinfarkts und zur Unterscheidung dieser Krankheit von einem Lungeninfarkt oder einem schweren Angina-Anfall gezeigt.

Normalerweise beträgt die Aktivität von CPK-MB im Blut von erwachsenen Männern und Frauen sowie von Kindern weniger als 24 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität von CPK-MB wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:

  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Toxische Myokardschäden durch Vergiftung oder Infektionskrankheit;
  • Zustände nach Trauma, Operationen und diagnostischen Verfahren am Herzen;
  • Chronische Herzkrankheit (Myokarddystrophie, Herzinsuffizienz, Arrhythmie);
  • Lungenembolie;
  • Krankheiten und Verletzungen der Skelettmuskulatur (Myositis, Dermatomyositis, Degeneration, Trauma, Operation, Verbrennungen);
  • Schock;
  • Reye-Syndrom.

Laktatdehydrogenase (LDH)

Laktatdehydrogenase (LDH) ist ein Enzym, das die Reaktion der Umwandlung von Laktat in Pyruvat erleichtert und daher für die Energieerzeugung durch Zellen sehr wichtig ist. LDH kommt im normalen Blut und in Zellen fast aller Organe vor. Die größte Menge des Enzyms ist jedoch in Leber, Muskeln, Myokard, Erythrozyten, Leukozyten, Nieren, Lungen, Lymphgewebe und Blutplättchen fixiert. Eine Zunahme der LDH-Aktivität wird normalerweise bei der Zerstörung von Zellen beobachtet, in denen sie in großen Mengen enthalten sind. Dies bedeutet, dass die hohe Aktivität des Enzyms für eine Schädigung des Myokards (Myokarditis, Herzinfarkt, Arrhythmien), der Leber (Hepatitis usw.), der Nieren und der Erythrozyten charakteristisch ist.

Dementsprechend sind die Indikationen zur Bestimmung der LDH-Aktivität im Blut die folgenden Zustände oder Krankheiten:

  • Erkrankungen der Leber und der Gallenwege;
  • Myokardschaden (Myokarditis, Myokardinfarkt);
  • Hämolytische Anämien;
  • Myopathien;
  • Bösartige Neubildungen verschiedener Organe;
  • Lungenembolie.

Normalerweise beträgt die LDH-Aktivität im Blut bei erwachsenen Männern und Frauen 125 bis 220 U / l (bei Verwendung einiger Reagenzienkits kann die Norm 140 bis 350 U / l betragen). Bei Kindern ist die normale Aktivität des Enzyms im Blut je nach Alter unterschiedlich und beträgt folgende Werte:
  • Kinder unter einem Jahr - weniger als 450 U / l;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 344 U / l;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 315 U / l;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 330 U / l;
  • Jugendliche von 12 bis 17 Jahren - weniger als 280 U / l;
  • Jugendliche von 17 bis 18 Jahren - wie Erwachsene.

Eine Zunahme der LDH-Aktivität im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Schwangerschaftszeit;
  • Neugeborene bis zu 10 Tagen;
  • Intensive körperliche Aktivität;
  • Lebererkrankungen (Hepatitis, Zirrhose, Gelbsucht aufgrund einer Verstopfung der Gallenwege);
  • Herzinfarkt;
  • Lungenembolie oder Infarkt;
  • Erkrankungen des Blutsystems (akute Leukämie, Anämie);
  • Krankheiten und Muskelschäden (Trauma, Atrophie, Myositis, Myodystrophie usw.);
  • Nierenerkrankung (Glomerulonephritis, Pyelonephritis, Niereninfarkt);
  • Akute Pankreatitis;
  • Alle Zustände, die mit einem massiven Zelltod einhergehen (Schock, Hämolyse, Verbrennungen, Hypoxie, schwere Unterkühlung usw.);
  • Bösartige Tumoren verschiedener Lokalisation;
  • Einnahme von lebertoxischen Medikamenten (Koffein, Steroidhormone, Cephalosporin-Antibiotika usw.), Alkoholkonsum.

Eine Abnahme der LDH-Aktivität im Blut wird bei einer genetischen Störung oder einem vollständigen Fehlen von Enzymuntereinheiten beobachtet.

Lipase

Lipase ist ein Enzym, das die Reaktion der Spaltung von Triglyceriden in Glycerin und Fettsäuren sicherstellt. Das heißt, Lipase ist wichtig für die normale Verdauung von Fetten, die mit der Nahrung in den Körper gelangen. Das Enzym wird von einer Reihe von Organen und Geweben produziert, aber der Löwenanteil der im Blut zirkulierenden Lipase stammt aus der Bauchspeicheldrüse. Nach der Produktion in der Bauchspeicheldrüse gelangt Lipase in den Zwölffingerdarm und den Dünndarm, wo sie Fette aus der Nahrung abbaut. Aufgrund ihrer geringen Größe gelangt Lipase durch die Darmwand in die Blutgefäße und zirkuliert im Blutkreislauf, wo sie weiterhin Fette in Bestandteile zerlegt, die von den Zellen absorbiert werden.

Die Zunahme der Lipaseaktivität im Blut ist meist auf die Zerstörung von Pankreaszellen und die Freisetzung einer großen Menge des Enzyms in den Blutkreislauf zurückzuführen. Aus diesem Grund spielt die Bestimmung der Lipaseaktivität eine sehr wichtige Rolle bei der Diagnose einer Pankreatitis oder einer Blockade der Pankreasgänge durch einen Tumor, einen Stein, eine Zyste usw. Zusätzlich kann bei Nierenerkrankungen eine hohe Aktivität der Lipase im Blut beobachtet werden, wenn das Enzym im Blutkreislauf zurückgehalten wird..

Somit ist es offensichtlich, dass die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der Lipase im Blut die folgenden Zustände und Krankheiten sind:

  • Verdacht auf akute oder Verschlimmerung einer chronischen Pankreatitis;
  • Chronische Pankreatitis;
  • Cholelithiasis;
  • Akuten Cholezystitis;
  • Akutes oder chronisches Nierenversagen
  • Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs;
  • Dünndarmverschluss;
  • Leberzirrhose;
  • Abdominaltrauma;
  • Alkoholismus.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Lipase im Blut bei Erwachsenen 8 bis 78 U / l und bei Kindern 3 bis 57 U / l. Bei der Bestimmung der Aktivität von Lipase mit anderen Reagenziengruppen beträgt der Normalwert des Indikators bei Erwachsenen weniger als 190 U / l und bei Kindern weniger als 130 U / l..

Eine Zunahme der Lipaseaktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

  • Akute oder chronische Pankreatitis;
  • Krebs, Zyste oder Pseudozyste der Bauchspeicheldrüse;
  • Alkoholismus;
  • Gallenkolik;
  • Intrahepatische Cholestase;
  • Chronische Gallenblasenerkrankung;
  • Strangulation oder Infarkt des Darms;
  • Stoffwechselerkrankungen (Diabetes, Gicht, Fettleibigkeit);
  • Akutes oder chronisches Nierenversagen
  • Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs;
  • Dünndarmverschluss;
  • Peritonitis;
  • Epidemische Parotitis, die mit einer Schädigung der Bauchspeicheldrüse auftritt;
  • Einnahme von Arzneimitteln, die einen Spasmus des Schließmuskels von Oddi verursachen (Morphin, Indomethacin, Heparin, Barbiturate usw.).

Eine Abnahme der Lipaseaktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:
  • Maligne Tumoren verschiedener Lokalisation (außer Pankreaskarzinom);
  • Überschüssige Triglyceride im Blut vor dem Hintergrund von Unterernährung oder mit erblicher Hyperlipidämie.

Pepsinogene I und II

Die Pepsinogene I und II sind Vorläufer des Hauptmagenzyms Pepsin. Sie werden von den Magenzellen produziert. Einige der Pepsinogene aus dem Magen gelangen in den systemischen Kreislauf, wo ihre Konzentration mit verschiedenen biochemischen Methoden bestimmt werden kann. Im Magen werden Pepsinogene unter dem Einfluss von Salzsäure in das Enzym Pepsin umgewandelt, das mit der Nahrung aufgenommene Proteine ​​abbaut. Dementsprechend ermöglicht es Ihnen die Konzentration von Pepsinogenen im Blut, Informationen über den Zustand der Sekretionsfunktion des Magens zu erhalten und die Art der Gastritis (atrophisch, hyperacid) zu identifizieren..

Pepsinogen I wird von den Zellen des Fundus und des Magenkörpers synthetisiert, und Pepsinogen II wird von Zellen aller Teile des Magens und des oberen Teils des Zwölffingerdarms synthetisiert. Die Bestimmung der Konzentration von Pepsinogen I ermöglicht es Ihnen daher, den Zustand des Körpers und des Fundus des Magens sowie von Pepsinogen II - allen Teilen des Magens - zu beurteilen.

Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut verringert wird, deutet dies auf den Tod der Hauptzellen des Körpers und des Fundus des Magens hin, die diesen Vorläufer von Pepsin produzieren. Dementsprechend kann ein niedriger Pepsinogen I-Spiegel auf eine atrophische Gastritis hinweisen. Darüber hinaus kann der Pepsinogen II-Spiegel vor dem Hintergrund einer atrophischen Gastritis lange Zeit innerhalb normaler Grenzen bleiben. Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut erhöht wird, deutet dies auf eine hohe Aktivität der Hauptzellen des Fundus und des Magenkörpers und daher auf eine Gastritis mit hohem Säuregehalt hin. Ein hoher Pepsinogen II-Spiegel im Blut weist auf ein hohes Risiko für Magengeschwüre hin, da die sekretierenden Zellen nicht nur Enzymvorläufer, sondern auch Salzsäure zu aktiv produzieren.

Für die klinische Praxis ist die Berechnung des Verhältnisses von Pepsinogen I zu Pepsinogen II von großer Bedeutung, da dieser Koeffizient die Erkennung von atrophischer Gastritis und ein hohes Risiko für die Entwicklung von Magengeschwüren und Krebs ermöglicht. Wenn der Koeffizient also weniger als 2,5 beträgt, sprechen wir von atrophischer Gastritis und einem hohen Risiko für Magenkrebs. Und mit einem Koeffizienten von mehr als 2,5 - über ein hohes Risiko für Magengeschwüre. Darüber hinaus ermöglicht das Verhältnis der Konzentrationen von Pepsinogenen im Blut die Unterscheidung zwischen funktionellen Verdauungsstörungen (z. B. vor dem Hintergrund von Stress, Unterernährung usw.) und realen organischen Veränderungen im Magen. Daher ist die Bestimmung der Aktivität von Pepsinogenen mit der Berechnung ihres Verhältnisses derzeit eine Alternative zur Gastroskopie für diejenigen Personen, die sich aus irgendeinem Grund diesen Untersuchungen nicht unterziehen können..

Die Bestimmung der Aktivität der Pepsinogene I und II wird in folgenden Fällen gezeigt:

  • Beurteilung des Zustands der Magenschleimhaut bei Menschen mit atrophischer Gastritis;
  • Identifizierung einer progressiven atrophischen Gastritis mit einem hohen Risiko, an Magenkrebs zu erkranken;
  • Identifizierung von Magen- und Zwölffingerdarmgeschwüren;
  • Erkennung von Magenkrebs;
  • Überwachung der Wirksamkeit der Therapie bei Gastritis und Magengeschwüren.

Normalerweise beträgt die Aktivität jedes Pepsinogens (I und II) 4 - 22 μg / l.

In den folgenden Fällen wird eine Erhöhung des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut beobachtet:

  • Akute und chronische Gastritis;
  • Zollinger-Ellison-Syndrom;
  • Zwölffingerdarmgeschwür;
  • Alle Bedingungen, unter denen die Salzsäurekonzentration im Magensaft erhöht ist (nur für Pepsinogen I).

In den folgenden Fällen wird eine Abnahme des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut beobachtet:
  • Progressive atrophische Gastritis;
  • Magenkarzinom (Krebs);
  • Addison-Krankheit;
  • Perniziöse Anämie (nur für Pepsinogen I), auch Addison-Birmer-Krankheit genannt;
  • Myxödem;
  • Zustand nach Resektion (Entfernung) des Magens.

Cholinesterase (ChE)

Der gleiche Name "Cholinesterase" bezieht sich normalerweise auf zwei Enzyme - echte Cholinesterase und Pseudocholinesterase. Beide Enzyme können Acetylcholin abbauen, das ein Neurotransmitter in Nervenverbindungen ist. Echte Cholinesterase ist an der Übertragung von Nervenimpulsen beteiligt und kommt in großen Mengen in Hirngeweben, Nervenenden, Lungen, Milz und Erythrozyten vor. Pseudocholinesterase spiegelt die Fähigkeit der Leber wider, Proteine ​​zu synthetisieren, und spiegelt die funktionelle Aktivität dieses Organs wider.

Beide Cholinesterasen sind im Blutserum vorhanden, und daher wird die Gesamtaktivität beider Enzyme bestimmt. Infolgedessen wird die Bestimmung der Cholinesteraseaktivität im Blut verwendet, um Patienten zu identifizieren, bei denen Muskelrelaxantien (Medikamente, die die Muskeln entspannen) eine Langzeitwirkung haben, was in der Praxis eines Anästhesisten wichtig ist, um die richtige Dosierung von Medikamenten zu berechnen und einen cholinergen Schock zu vermeiden. Zusätzlich wird die Enzymaktivität bestimmt, um eine Vergiftung mit Organophosphorverbindungen (viele landwirtschaftliche Pestizide, Herbizide) und Carbamaten nachzuweisen, bei denen die Cholinesteraseaktivität verringert ist. In Abwesenheit der Gefahr einer Vergiftung und einer geplanten Operation wird die Cholinesteraseaktivität bestimmt, um den Funktionszustand der Leber zu beurteilen..

Die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität von Cholinesterase sind die folgenden Bedingungen:

  • Diagnose und Bewertung der Wirksamkeit der Therapie bei Lebererkrankungen;
  • Nachweis einer Vergiftung mit Organophosphorverbindungen (Insektiziden);
  • Bestimmung des Komplikationsrisikos bei geplanten Operationen unter Verwendung von Muskelrelaxantien.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Cholinesterase im Blut bei Erwachsenen 3700 - 13200 U / l, wenn Butyrylcholin als Substrat verwendet wird. Bei Kindern von der Geburt bis zu sechs Monaten ist die Enzymaktivität sehr gering, von 6 Monaten bis 5 Jahren - 4900 - 19800 U / l, von 6 bis 12 Jahren - 4200 - 16300 U / l und von 12 Jahren - wie bei Erwachsenen.

Eine Zunahme der Cholinesteraseaktivität wird bei folgenden Zuständen und Krankheiten beobachtet:

  • Hyperlipoproteinämie Typ IV;
  • Nephrose oder nephrotisches Syndrom;
  • Fettleibigkeit;
  • Typ II Diabetes mellitus;
  • Brusttumoren bei Frauen;
  • Magengeschwür;
  • Bronchialasthma;
  • Exsudative Enteropathie;
  • Geisteskrankheit (manisch-depressive Psychose, depressive Neurose);
  • Alkoholismus;
  • Die ersten Wochen der Schwangerschaft.

Eine Abnahme der Cholinesteraseaktivität wird bei folgenden Zuständen und Krankheiten beobachtet:
  • Genetisch bestimmte Varianten der Cholinesteraseaktivität;
  • Vergiftung mit Organophosphaten (Insektiziden usw.);
  • Hepatitis;
  • Leberzirrhose;
  • Kongestive Leber mit Herzinsuffizienz;
  • Metastasen von bösartigen Tumoren der Leber;
  • Hepatische Amöbiasis;
  • Erkrankungen der Gallenwege (Cholangitis, Cholezystitis);
  • Akute Infektionen;
  • Lungenembolie;
  • Erkrankungen der Skelettmuskulatur (Dermatomyositis, Dystrophie);
  • Zustände nach Operation und Plasmapherese;
  • Chronisches Nierenleiden;
  • Späte Schwangerschaft;
  • Alle Zustände, die mit einer Abnahme des Albuminspiegels im Blut einhergehen (z. B. Malabsorptionssyndrom, Fasten);
  • Peeling-Dermatitis;
  • Myelom;
  • Rheuma;
  • Herzinfarkt;
  • Bösartige Tumoren jeglicher Lokalisation;
  • Einnahme bestimmter Medikamente (orale Kontrazeptiva, Steroidhormone, Glukokortikoide).

Alkalische Phosphatase (ALP)

Alkalische Phosphatase (ALP) ist ein Enzym, das Phosphorsäureester spaltet und am Phosphor-Calcium-Metabolismus in Knochengewebe und Leber beteiligt ist. Die größte Menge befindet sich in Knochen und Leber und gelangt von diesen Geweben in den Blutkreislauf. Dementsprechend ist im Blut ein Teil der alkalischen Phosphatase aus dem Knochen und ein Teil aus der Leber. Normalerweise gelangt wenig alkalische Phosphatase in den Blutkreislauf und ihre Aktivität nimmt mit der Zerstörung von Knochen- und Leberzellen zu, was bei Hepatitis, Cholestase, Osteodystrophie, Knochentumoren, Osteoporose usw. möglich ist. Daher ist das Enzym ein Indikator für den Zustand von Knochen und Leber..

Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut sind folgende Zustände und Krankheiten:

  • Identifizierung von Leberschäden im Zusammenhang mit einer Blockade der Gallenwege (z. B. Gallensteinerkrankung, Tumor, Zyste, Abszess);
  • Diagnose von Knochenerkrankungen, bei denen Knochenzerstörung auftritt (Osteoporose, Osteodystrophie, Osteomalazie, Tumoren und Knochenmetastasen);
  • Diagnose von Morbus Paget;
  • Krebs des Kopfes der Bauchspeicheldrüse und der Nieren;
  • Darmerkrankung;
  • Bewertung der Wirksamkeit der Behandlung von Rachitis mit Vitamin D..

Normalerweise beträgt die Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut bei erwachsenen Männern und Frauen 30 - 150 U / l. Bei Kindern und Jugendlichen ist die Aktivität des Enzyms aufgrund aktiverer Stoffwechselprozesse in den Knochen höher als bei Erwachsenen. Die normale Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut bei Kindern unterschiedlichen Alters ist wie folgt:
  • Kinder unter 1 Jahr: Jungen - 80 - 480 U / l, Mädchen - 124 - 440 U / l;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren: Jungen - 104 - 345 U / l, Mädchen - 108 - 310 U / l;
  • Kinder 3 - 6 Jahre: Jungen - 90 - 310 U / l, Mädchen - 96 - 295 U / l;
  • Kinder von 6 bis 9 Jahren: Jungen - 85 - 315 U / l, Mädchen - 70 - 325 U / l;
  • Kinder 9 - 12 Jahre: Jungen - 40 - 360 U / l, Mädchen - 50 - 330 U / l;
  • Kinder 12 - 15 Jahre: Jungen - 75 - 510 U / l, Mädchen - 50 - 260 U / l;
  • Kinder 15 - 18 Jahre: Jungen - 52 - 165 U / l, Mädchen - 45 - 150 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Knochenerkrankungen mit erhöhtem Knochenabbau (Morbus Paget, Morbus Gaucher, Osteoporose, Osteomalazie, Krebs und Knochenmetastasen);
  • Hyperparathyreoidismus (erhöhte Konzentration von Nebenschilddrüsenhormonen im Blut);
  • Diffuser giftiger Kropf;
  • Leukämie;
  • Rachitis;
  • Frakturheilungszeit;
  • Lebererkrankungen (Leberzirrhose, Nekrose, Krebs und Lebermetastasen, infektiös, toxisch, Arzneimittelhepatitis, Sarkoidose, Tuberkulose, parasitäre Infektionen);
  • Verstopfung der Gallenwege (Cholangitis, Steine ​​der Gallenwege und der Gallenblase, Tumoren der Gallenwege);
  • Mangel an Kalzium und Phosphat im Körper (z. B. aufgrund von Hunger oder schlechter Ernährung);
  • Zytomegalie bei Kindern;
  • Infektiöse Mononukleose;
  • Lungen- oder Niereninfarkt;
  • Frühchen;
  • Drittes Schwangerschaftstrimester;
  • Eine Zeit schnellen Wachstums bei Kindern;
  • Darmerkrankungen (Colitis ulcerosa, Enteritis, bakterielle Infektionen usw.);
  • Einnahme lebertoxischer Medikamente (Methotrexat, Chlorpromazin, Antibiotika, Sulfonamide, große Dosen Vitamin C, Magnesia).

Eine Abnahme der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Hypothyreose (Mangel an Schilddrüsenhormonen);
  • Skorbut;
  • Schwere Anämie;
  • Kwashiorkor;
  • Mangel an Kalzium, Magnesium, Phosphaten, Vitamin C und B.12;;
  • Überschüssiges Vitamin D;
  • Osteoporose;
  • Achondroplasie;
  • Kretinismus;
  • Hereditäre Hypophosphatasie;
  • Bestimmte Medikamente wie Azathioprin, Clofibrat, Danazol, Östrogene und orale Kontrazeptiva.

Autor: Nasedkina A.K. Spezialist für biomedizinische Forschung.