Amylase in einem biochemischen Bluttest

Der menschliche Magen-Darm-Trakt arbeitet aufgrund einer Reihe von darin enthaltenen Verdauungsenzymen harmonisch und harmonisch. Ein ehrenwerter Platz unter ihnen ist das Enzym Amylase. In der Literatur finden Sie Synonyme für diesen Begriff - Gesamtamylase, Serumamylase usw..

Was ist Amylase in einem biochemischen Bluttest?

Amylase ist ein Verdauungsenzym und kommt in drei Typen vor - Alpha, Beta und Gamma. Beim Menschen ist der Amylase-Typ vom Alpha- und Gamma-Typ vorhanden. Alpha-Amylase ist von diagnostischem Wert, da eine Erhöhung ihres Spiegels im zirkulierenden Blut auf eine Reihe von Krankheiten hinweist. Alpha-Amylase wird durch Pankreas- und Speichelamylase dargestellt.

Pankreas-Amylase ist vom P-Typ und ist Teil des Pankreassafts, Speichel-Amylase ist vom S-Typ und ist Teil der Sekretion der Speicheldrüsen. Amylase ist ein Calcium / Chlor-abhängiges Enzym und wird in Gegenwart von Calcium- und Chlorionen aktiviert.

Speichel- und Pankreas-Amylasen haben ihre eigenen Funktionen. Speichelamylase ist die erste, die in den Verdauungsprozess eintritt. Die mit Lebensmitteln versorgten Kohlenhydrate werden bereits teilweise in der Mundhöhle verarbeitet. Ferner gelangt Nahrung in den Magen und den Zwölffingerdarm, wo sie mit Pankreas-Amylase gefunden wird. Im Wesentlichen bereitet Speichelamylase den Nahrungsbolus für Pankreas-Amylase vor. Der Hauptprozess des Abbaus von Kohlenhydraten findet im Dünndarm statt..

Die Funktion der Alpha-Amylase ist die Aufspaltung von Polysacchariden (Stärke, Glykogen, Inulin) in Oligosaccharide. Warum findet im Dünndarm der Hauptprozess der Verdauung von Kohlenhydraten statt? Die Antwort ist einfach: Hier gibt es alle optimalen Bedingungen für diesen Prozess, nämlich eine schwache alkalische Umgebung und zusätzliche Verdauungsenzyme, die Kohlenhydratbindungen lösen.

Bei Kindern ist die Amylaseaktivität gering, da sie alle vorgefertigten "Baumaterialien" erhalten, die sie mit Muttermilch benötigen. Ab zwei Monaten beginnt die Aktivität des Enzyms zuzunehmen und erreicht bis zum Ende des ersten Jahres das Niveau eines Erwachsenen, da Ergänzungsnahrungsmittel in die Ernährung der Krümel aufgenommen werden. Das Enzym wird über den Urin über den Urin (über das Harnsystem) aus dem Körper ausgeschieden..

Amylasetypen

Die Funktion der Alpha-Amylase besteht darin, Kohlenhydrate abzubauen

Trotz der Tatsache, dass klinisches und diagnostisches Interesse mit Alpha-Amylase verbunden ist, werden wir alle existierenden Typen dieses Enzyms ansprechen..

  • Alpha-Amylase ist ein Enzym, das in zwei Typen unterteilt ist - sekretierte und nicht sekretierte Amylase. Einfach ausgedrückt, der erste Typ zirkuliert im Körper, wenn er ins Blut freigesetzt wird. Daher kann der Spiegel des Enzyms im Blut gemessen werden. Der zweite Typ ist intrazellulär und gelangt nicht in den Blutkreislauf. Intrazelluläre Amylase hilft beim Abbau von Polysacchariden zu Dextrinen. Es gibt zwei Arten von sekretierter Amylase. 40 Prozent des im Blut zirkulierenden Enzyms werden von den Zellen der Bauchspeicheldrüse ausgeschieden. 60 Prozent sind Speichelamylase. Zusätzlich zu den Pankreas- und Speicheldrüsen wird das Enzym von der Schleimhaut des Dünn- und Dickdarms, der Eierstöcke, der Eileiter und der Leber ausgeschieden.
  • Der Beta-Typ ist ein Enzym, das in Pflanzen, Pilzen und Bakterien vorkommt. Dank dessen wird die Fruchtstärke in Zucker zerlegt, was den süßen Geschmack reifer Früchte erklärt. Obwohl dieser Typ nicht direkt mit der menschlichen Physiologie zusammenhängt, wird er in wissenschaftlichen und klinischen Labors umfassend untersucht. Ein Enzym, das am Austausch von Polysacchariden beteiligt ist, hilft dabei, wertvolle Informationen bei der Untersuchung der Glykogenose zu erhalten. Diese Gruppe umfasst Erbkrankheiten, die auf einer Funktionsstörung von Enzymen beruhen, die an der Synthese und dem Abbau von Glykogen beteiligt sind.
  • Der Gamma-Typ ist Glucoamylase. Diese Art von Amylase baut Glykogen und Stärke vollständig zu Glucose ab. Gamma-Amylase ist im menschlichen Körper vorhanden und wird durch zwei Typen dargestellt: saure und neutrale Amylase. Säure ist in Lysosomen lokalisiert, neutral - in Mikrosomen und im Hyaloplasma von Zellen. Die Fähigkeit der Gamma-Amylase, Glykogen abzubauen, ermöglicht die Verwendung bei der Behandlung von Glykogenose. Die Einführung dieses Enzyms in den Körper führt zu einer wichtigen therapeutischen Wirkung - einer Verringerung der Glykogenmenge in lebenswichtigen Organen - Leber, Herz usw..

Indikationen für den Test

Indikation für den Test - "akuter Bauch"

Die Konzentration der Amylase-Spiegel nimmt mit pathologischen Veränderungen der Bauchspeicheldrüse, der Speicheldrüsen, des Darms, der Leber und des Magens zu oder ab. Da das Enzym über die Nieren ausgeschieden wird, wird empfohlen, parallel zum Blut einen Urintest durchzuführen. In den folgenden Fällen kann der Patient zur Blutentnahme überwiesen werden, um die Amylase-Spiegel zu bestimmen:

  • Differentialdiagnose von Bauchschmerzen;
  • akute und chronische Pankreatitis;
  • Steine ​​in den Pankreasgängen;
  • Kanalneoplasmen;
  • Pankreaszysten;
  • Entzündung der Speicheldrüse der Parotis - Mumps;
  • akute Peritonitis;
  • Diabetes mellitus;
  • Entzündung der Gallenblase (Cholezystitis);
  • Nierenversagen;
  • Darmverschluss;
  • verminderte Produktion von Amylase im Körper;
  • Ovarialkarzinom;
  • Lungenkrebs;
  • chronischer Alkoholismus;
  • perforiertes Magengeschwür;
  • Ruptur des Aortenaneurysmas;
  • Herzinfarkt;
  • Thyreotoxikose;
  • Opiatvergiftung;
  • Eileiterschwangerschaft.

Test-Vorbereitungen

Der Patient muss auf den Test vorbereitet sein

Zur Bestimmung des Amylasespiegels wird venöses Blut entnommen. Die Studie wird auf nüchternen Magen durchgeführt. Wie bei den meisten Labortests sollte der Patient nur minimal auf die Studie vorbereitet sein. Die Vorbereitung erfordert nicht viel Aufwand und Zeit. Es ist wichtig, Folgendes zu beachten:

  • kein Alkohol;
  • am Vortag gebratene und würzige Speisen ausschließen;
  • morgens kann man keinen tee und kaffee trinken, gewöhnliches trinkwasser ist erlaubt;
  • Es wird nicht empfohlen, die Blutentnahme unmittelbar nach einigen diagnostischen Verfahren durchzuführen - Fluorographie, Radiographie, Ultraschalluntersuchung, Physiotherapie;
  • Keine Medikamente am Tag des Tests. Es ist besonders wichtig, Folgendes abzusagen: Captopril, Furosemid, Ibuprofen, orale Kontrazeptiva, Kortikosteroide, narkotische Analgetika;
  • Rauchen Sie vor dem Test nicht.
  • Morgensport ausschließen;
  • am Tag zuvor das Bad und die Sauna absagen;
  • 15 Minuten Pause vor dem Eingriff.

Eine Änderung des Amylasespiegels wird in den ersten 12 Stunden beobachtet

In den ersten 12 Stunden wird eine Zunahme der Amylaseaktivität beobachtet. Der wichtige Punkt ist, dass Amylase keinen eigenen "Goldstandard" hat. Die Konzentration im Blut kann tagsüber erheblich schwanken. Jedes Labor hat seine eigenen Indikatoren, je nachdem, welche diagnostischen Methoden zur Bestimmung der Konzentration des Enzyms verwendet werden. Normale Blutamylasewerte bei Personen unter 50 sind wie folgt:

  • Gesamt-Alpha-Amylase - in Serum oder Plasma bis zu 100 Einheiten pro Liter;
  • Pankreas-Amylase - in Serum oder Plasma bis zu 53 Einheiten pro Liter.

Nach 50 Jahren liegt der Bereich akzeptabler Werte zwischen 25 und 120 Einheiten pro Liter.

Bei Kindern des ersten Lebensjahres unterscheiden sich die Laborparameter. Der normale Bereich beträgt 5 bis 65 Einheiten pro Liter.

Amylase während der Schwangerschaft

Die Amylase-Spiegel steigen mit der Eileiterschwangerschaft

Ein separates Problem ist der Alpha-Amylase-Spiegel in der Eileiterschwangerschaft. Wenn die Eizelle am Endometrium in der Gebärmutter befestigt ist, unterscheidet sich der Amylase-Spiegel nicht von dem vor der Schwangerschaft. Eine Erhöhung oder Verringerung der Konzentration des Indikators kann unter den oben aufgeführten Bedingungen erfolgen. Wenn die Eizelle in den Eileiter oder den Eierstock implantiert wird, erhöht sich der Pegel des Indikators um das Achtfache. Dies ist auf die Tatsache zurückzuführen, dass die Eileiter und Eierstöcke beginnen, dieses Enzym aktiv abzuscheiden..

Amylase im Blut

8 Minuten Autor: Lyubov Dobretsova 1108

  • Die Rolle der Amylase im Körper
  • Normale Indikatoren
  • Werte erhöhen
  • Abnahme der Indikatoren
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Die meisten Prozesse des menschlichen Körpers sind nur unter Beteiligung biologisch aktiver Substanzen möglich - Enzyme, die verschiedene chemische Reaktionen beschleunigen können. Ein wesentlicher Teil ihrer Wirkung ist auf die Verdauung von Lebensmitteln zurückzuführen, und jeder von ihnen ist für die Durchführung der einen oder anderen Phase verantwortlich..

Da Enzyme nicht austauschbar sind, wirkt sich eine Verringerung der Synthese von Enzymen unmittelbar auf den Stoffwechsel aus, der sich in Form einer Vielzahl von Pathologien manifestiert. Zum Beispiel ist es aufgrund der Verletzung der Produktion von Amylase, die hauptsächlich von der Bauchspeicheldrüse synthetisiert wird, leicht, auf die Entwicklung einer Krankheit dieses Organs zu schließen.

Gleichzeitig sollte zur Bestätigung des Verdachts eine gründlichere Untersuchung des Patienten durchgeführt werden, um die spezifische Ursache der Veränderungen festzustellen. Die Interpretation der Ergebnisse zu diesem Enzym ist recht einfach, da die Amylase-Rate im Blut bei Frauen und Männern gleich ist, nur die Indikatoren bei Kindern unterscheiden sich je nach Alter.

Die Rolle der Amylase im Körper

Amylase oder Alpha-Amylase bezieht sich auf Verdauungsenzyme, und ihre Hauptproduktion wird von der Bauchspeicheldrüse ausgeführt, und ein kleinerer Teil wird von den Speicheldrüsen synthetisiert. Die Hauptaufgabe dieser Substanz besteht darin, Stärke in Olysaccharide, dh einfachere Kohlenhydrate, zu zerlegen. Unter der Wirkung des Enzyms zersetzen sie sich und werden dann ins Blut transportiert.

Dieser Prozess beginnt bereits in der Mundhöhle, unmittelbar nachdem die Nahrung in die Mundhöhle gelangt ist, und wird durch Amylase bereitgestellt, die von den Speicheldrüsen (S-Typ) produziert wird. Ferner setzt sich die Wirkung der Substanz in den folgenden Abschnitten des Verdauungssystems fort und wird durch Amylase ausgeführt, die von der Bauchspeicheldrüse synthetisiert wird (P-Typ).

Diese Art von Enzym wird Pankreas-Amylase genannt, und mit ihrer Hilfe wird der endgültige Abbau von Stärke durchgeführt. Nur dank der Wirkung der beschriebenen Substanz werden die Kohlenhydrate, aus denen sich ihre Zusammensetzung zusammensetzt, sicher vom Körper aufgenommen und für natürliche Bedürfnisse konsumiert. Die Qualität dieses Prozesses hängt direkt von den Eigenschaften des Enzyms und seiner Menge ab..

Normale Indikatoren

Amylase ist in der Regel in geringen Mengen im Blut enthalten. In diesem Fall beträgt die Pankreassubstanz etwa 40% und die von den Speicheldrüsen produzierte 60%. Bei der Durchführung eines biochemischen Bluttests (BAC) werden zwei Parameter bewertet, die diese Substanz charakterisieren: die Gesamtmenge und insbesondere die Pankreas-Amylase.

Die Diagnose wird durch ein enzymatisches kolorimetrisches Verfahren durchgeführt. Die Amylasekonzentration wird in Einheiten pro 1 Liter Blut (U / L) bestimmt. Es ist bekannt, dass die biochemischen Prozesse in weiblichen und männlichen Organismen einige Unterschiede aufweisen, aber trotz dieser Tatsache sind die normalen Indikatoren dieses bestimmten Enzyms für beide Geschlechter gleich. Sie sehen so aus:

Während fast des gesamten Lebens eines Erwachsenen ist die Alpha-Amylase-Rate nicht anfällig für Veränderungen, und nur bei älteren Menschen verlängert sich das Intervall geringfügig. Die Untergrenze sinkt und die Obergrenze steigt.

Die durchschnittlichen Indikatoren für die Norm der Alpha-Amylase im Blut haben einen ziemlich weiten Bereich, was auf die individuellen Merkmale einer bestimmten Person zurückzuführen ist. Gleichzeitig steigt der Pankreas-Amylase-Spiegel nach dem Erwachsenenalter an und bleibt dann auf dem gleichen Niveau.

Amylase-Rate bei Kindern

Bei kleinen Kindern, die noch nicht zwei Jahre alt sind, sollte der Alpha-Amylase-Gehalt 5–65 U / L nicht überschreiten. Zu Beginn von 2 Jahren steigt sein Niveau signifikant an. Dies ist auf die Tatsache zurückzuführen, dass die Ernährung des Kindes ab etwa diesem Alter allmählich einem Erwachsenen ähnelt und er sich an Lebensmittel anpasst, die Stärke enthalten..

Im beschriebenen Zeitraum können normale Enzymindizes im Bereich von 25–125 U / L schwanken. In diesem Fall sollte die Pankreas-Amylase bei Kindern die folgenden Koeffizienten aufweisen:

Während der ersten 12 Lebensmonate ist der Serumamylasegehalt bei Kindern unbedeutend, aber bei Erreichen eines Jahres steigt das von der Bauchspeicheldrüse produzierte Enzym um fast das Vierfache. Und in der Pubertät steigen die Indikatoren um mehrere Einheiten..

Werte erhöhen

Die im biochemischen Bluttest um einige Einheiten erhöhte Amylase verursacht beim Arzt keinerlei Angst, wenn keine alarmierenden klinischen Manifestationen vorliegen. Aber mit einem 2-3-fachen Sprung des Koeffizienten kann man sofort schließen, dass es pathologische Veränderungen im Körper gibt.

Sie sind leicht vorherzusagen, da ein derart starker Anstieg des Indikators häufig mit wiederkehrenden Schmerzen im Magenbereich und einer Verschlechterung des allgemeinen Wohlbefindens verbunden ist. Eine der wahrscheinlichsten Krankheiten, die mit einem übermäßigen Anstieg der Serumamylase verbunden sind, ist Pankreatitis oder eine entzündliche Erkrankung der Bauchspeicheldrüse. Es kann sowohl in akuter als auch in chronischer Form auftreten..

Akute Pankreatitis

Man könnte sagen, schnell eine sich schnell entwickelnde Pathologie. Das Organ ist von Enzymen seiner eigenen Produktion betroffen, von denen eine erhebliche Menge in das Serum eindringt, was eine Gefahr für das Leben und die Gesundheit des Patienten darstellt. Zahlreiche Studien und Beobachtungen zeigen, dass der Alpha-Amylase-Spiegel bei Pankreatitis um das Achtfache ansteigen kann. Seine maximale Konzentration wird 4 Stunden nach Beginn des Angriffs bestimmt.

Die Normalisierung des Enzymgehalts erfolgt in solchen Fällen erst nach wenigen Tagen. Die Krankheit tritt am häufigsten bei Erwachsenen auf und ihre Entwicklung ist nicht auf Geschlecht oder genetische Merkmale zurückzuführen. Es ist zu beachten, dass die Risikogruppe hauptsächlich Personen umfasst, die Alkohol missbrauchen..

Chronische Pankreatitis

Langsam aber stetig fortschreitende Entzündung, lokalisiert in der Bauchspeicheldrüse. Bei dieser Pathologie steigt die Amylaseaktivität häufig bis zum 3-5-fachen an. Einer der negativen Begleiterscheinungen der Krankheit ist, dass entzündliche Prozesse in den meisten Fällen auch nach Neutralisierung der Faktoren, die zu ihnen geführt haben, nicht beseitigt werden.

Mit der Zeit verliert die Bauchspeicheldrüse die Fähigkeit, die ihr zugewiesenen Funktionen auszuführen. Die Krankheit geht in fast allen Fällen mit schmerzhaften Empfindungen in der Magengrube einher, die häufig in das Hypochondrium (rechts oder links) übergehen, nach hinten ausstrahlen und häufig das Herz erreichen und Angina pectoris imitieren.

Andere Gründe

Weniger häufige Ursachen, die zu einer Erhöhung der Amylasekonzentration führen können, sind folgende:

  • Zysten, Bauchspeicheldrüsenkrebs oder die Bildung von Steinen darin. Dies führt zu strukturellen Schäden am Organ, die zu einer Kompression des Drüsengewebes führen. In dieser Situation kann die Synthese von Alpha-Amylase auf 200 U / l ansteigen.
  • Mumps (Mumps oder Mumps) ist eine Krankheit, die hauptsächlich Kinder im Alter von 3 bis 15 Jahren betrifft. Die Pathologie ist infektiös und ihre Entwicklung wird durch ein Paramicrovirus verursacht. Infolgedessen greift es die Speicheldrüse in der Nähe des Ohrs an, was zu einer merklichen Schwellung des Bereichs sowie zu Fieber und Schmerzen führt..
  • Peritonitis ist ein entzündlicher Prozess im Peritonealbereich, aufgrund dessen der Zustand des gesamten Körpers als schwerwiegend angesehen wird. Diese Pathologie reizt die Bauchspeicheldrüse, wodurch ihre Zellen dazu angeregt werden, eine erhöhte Menge an Amylase zu synthetisieren.
  • Diabetes mellitus ist eine Krankheit, die den Stoffwechsel pathologisch verändert und sich auch negativ auf die Kohlenhydrate auswirkt. Das beschriebene Enzym wird in dieser Situation nicht vollständig verschwendet, wodurch sein Spiegel im Blutserum ansteigt.
  • Nierenversagen ist ein Status, der mit einem teilweisen oder vollständigen Verlust der Nierenfunktion zur Ausscheidung oder Bildung von Urin einhergeht. Es entsteht eine Verletzung der Selbstregulation des Körpers, und das Enzym wird viel mehr produziert.

Darüber hinaus können die Gründe für die Bestimmung einer erhöhten Konzentration des Enzyms im LHC manchmal die folgenden sein:

  • Alkoholvergiftung;
  • Eileiterschwangerschaft;
  • unberechenbares Essen;
  • Abdominaltrauma;
  • Darmverschluss;
  • Funktionsstörung der Speicheldrüsen;
  • Gastroenteritis, Cholezystitis;
  • Epstein-Barr-Virus, Makroamylasämie;
  • Perforation des Magens, des Darms;
  • Verstopfung des Pankreasgangs;
  • Exazerbation nach der Operation.

Abnahme der Indikatoren

Wenn die Amylasekonzentration unter den Normalbereich fällt, wirkt sich dies auch negativ auf den Zustand des Körpers aus. Die folgenden Faktoren führen zu einem Rückgang des Niveaus. Akute oder chronische Hepatitis ist eine Entzündung der Leber. Diese Krankheit wird am häufigsten durch Virusinfektionen verursacht und ist mit Störungen des Kohlenhydratstoffwechsels verbunden..

Die Belastung aller Organe, die für die Produktion von Enzymen verantwortlich sind, steigt, ohne die Bauchspeicheldrüse auszuschließen. Anfangs ist sie immer noch in der Lage, eine ausreichende Menge Amylase zu synthetisieren, aber im Laufe der Zeit nimmt ihre Leistung ab und das Enzym wird viel weniger produziert, was durch einen biochemischen Bluttest bestätigt wird.

Onkologische Prozesse in der Bauchspeicheldrüse. Während sich Tumore entwickeln, treten pathologische Veränderungen in den Gewebestrukturen des betroffenen Organs auf, wodurch es die meisten seiner Funktionen verliert..

Mukoviszidose ist eine systemische Erkrankung erblicher Natur, deren pathologische Wirkung auf die endokrinen Drüsen und Atmungsorgane gerichtet ist und zum Verlust vieler ihrer Funktionen führt. Zusätzlich wird eine Abnahme der Amylasekonzentration bei Thyreotoxikose, Präeklampsie und Myokardinfarkt beobachtet..

Der Blutamylasespiegel bei Männern und Frauen kann gesenkt werden, wenn sie einen hohen Cholesterinspiegel haben. Dies ist ziemlich selten, aber es ist ein starker Beweis für das Vorhandensein schwerwiegender Fehlfunktionen im Körper. Oft ist eine Abnahme der Amylase auf eine beeinträchtigte Enzymaktivität der genetischen Ätiologie zurückzuführen.

Bestimmte Medikamente können auch den Serumamylasespiegel beeinflussen. Narkotische Analgetika, Captopril, Sekretin, Kortikosteroide, Asparaginase, Östrogen, Diuretika, orale Kontrazeptiva, Tetracycline, Sulfonamide, Nitrofurane, Ibuprofen, Methyldopa und Indomethacin können die Konzentration erhöhen. Oxalate und anabole Steroide können den Enzymspiegel senken.

Patienten. Die Sekretion von Amylase und ihre Konzentration im Blut kann sich aufgrund von Vergiftungen, Stürzen aus der Höhe und anderen Verletzungen ändern. Gleichzeitig sind Schwankungen des Stoffgehalts sowohl für das weibliche als auch für das männliche Geschlecht charakteristisch und können dazu führen, dass der Gehalt abnimmt oder umgekehrt zunimmt.

In jedem Fall sollten die Ergebnisse des LHC, bei denen festgestellt wurde, dass die Amylasekonzentration außerhalb des normalen Bereichs liegt, nicht ignoriert werden. Es ist unbedingt erforderlich, alle empfohlenen Diagnosen durchzugehen, mit denen der Arzt die Ursache für diese Änderungen ermitteln kann. In Moskau und vielen anderen Städten ist dies in wenigen Tagen möglich, ohne viel Zeit zu investieren..

Es sei daran erinnert, dass Änderungen im Gehalt eines bestimmten Enzyms häufig aus schwerwiegenden Gründen auftreten und solche Anzeichen nicht ignoriert werden können. In der Folge kann dies zu gefährlichen Komplikationen führen, die mit einer rechtzeitigen Diagnose und der erforderlichen Therapie hätten vermieden werden können..

Was ist Alpha-Amylase, die Norm bei Männern und Frauen nach Alter

Eine Blutuntersuchung ist nicht nur eine Bestimmung der Gruppe und des Rh-Faktors. Die biochemische Untersuchung dieser lebenswichtigen Flüssigkeit umfasst auch die Identifizierung einer Reihe wichtiger Enzyme. Eine davon ist Alpha-Amylase, auch als Diastase bekannt.

Durch den Nachweis des Gehalts dieser Substanz können eine Reihe von medizinischen Pathologien ausgeschlossen werden. Was ist dieses Enzym und warum müssen Sie auf Diastase getestet werden?.

Was ist Amylase??

Alpha-Amylase ist eines der Hauptenzyme in der Bauchspeicheldrüse. Dieses Organ sezerniert es über die Ausscheidungsgänge in den Zwölffingerdarm, wo die Substanz ihre Hauptfunktionen erfüllt.

Exokrine Zellen der Bauchspeicheldrüse sind an der Amylasesynthese beteiligt. Anhand des Enzymspiegels im Blut können Ärzte die Wirksamkeit des Organs beurteilen..

Normalerweise gelangt der größte Teil der Amylase nur in das Lumen des Dünndarms. Im Blut wird nur eine geringe Menge des Enzyms nachgewiesen.

Diastase spielt die Rolle eines Katalysators, der den Abbau von Kohlenhydratverbindungen im Darm auslöst. Komplexe Kohlenhydrate, die in den Zwölffingerdarm gelangen, unterliegen einer enzymatischen Aktivität und zerfallen in Glukose.

In dieser Form werden Kohlenhydrate für die Energieerzeugung in den Körperzellen verfügbar..

Ohne Alpha-Amylase nimmt der Körper nicht genügend Kohlenhydrate auf.

Dieses Phänomen wird als Malabsorption bezeichnet und kann zu Gewichtsverlust, Unwohlsein, Schweregefühl im Bauchraum und Darmproblemen führen..

In einigen Fällen steigt der Gehalt dieser Substanz im Blutkreislauf an, was aufgrund der starken enzymatischen Aktivität der Amylase zu verschiedenen Störungen im Gewebe des gesamten Organismus führt.

Warum wird ein Alpha-Amylase-Test verschrieben??

Der Amylase-Spiegel (aus der englischen Amylase) im Blutplasma ist ein Indikator, anhand dessen beurteilt werden kann, ob ein Patient an entzündlichen Erkrankungen wie Diabetes mellitus, Hepatitis und anderen leidet.

Ein Amylasetest wird vor allem für Personen verschrieben, die ein klinisches Bild einer Funktionsstörung der Bauchspeicheldrüse haben. Bei akuter und chronischer Pankreatitis muss diese Studie durchgeführt werden..

Die Bestimmung des Blutdiastasespiegels erfolgt auf nüchternen Magen.

Bei der biochemischen Analyse lohnt es sich, am Tag vor der Blutspende auf fetthaltige und würzige Lebensmittel zu verzichten.

Solche Lebensmittel können die Sekretion von Pankreasenzymen stören und zu falschen Ergebnissen führen..

Indikatornormen bei Kindern und Erwachsenen

Der normale Amylase-Spiegel hängt nicht mit dem Geschlecht zusammen, und bei allen Menschen liegt diese Zahl zwischen 20 und 125 U / l. Nur bei Kindern unter 2 Jahren kann der Mindestgehalt dieses Enzyms 5 U / l betragen.

Die Bauchspeicheldrüse ist ein sehr komplexes Organ, das gleichzeitig Hormone und Verdauungsenzyme absondert. Daher wird es eine Drüse mit gemischter Sekretion genannt..

Ein biochemischer Bluttest zeigt das Niveau von zwei miteinander verbundenen Indikatoren: Gesamt- und Pankreas-Amylase. Die Menge der letzteren wird bestimmt, um den genauen Ort der Pathologie zu identifizieren, falls vorhanden..

Amylase wird auch von den Speicheldrüsen ausgeschieden. Um Probleme mit der Bauchspeicheldrüse zu identifizieren, müssen diese Indikatoren getrennt werden. Wenn man sie einzeln betrachtet, kann man Störungen in den Speicheldrüsen, Eierstöcken und Bronchien beurteilen..

Die Normen dieses Enzyms für Männer, Frauen und Kinder sind in dieser Tabelle angegeben:

AmylaseBis zu 6 Monaten6 - 12 Monate12 Jahre2 - 70 Jahre altNach 70 JahrenSchwanger 1 TrimesterSchwanger 2 TrimesterSchwanger 3 Trimester
Alpha5 - 65 U / l5 - 65 U / l5 - 65 U / l25 - 125 U / l20 - 160 U / l24 - 83 U / l16 - 73 U / l15 - 81 U / l
Bauchspeicheldrüse& lt; 8 U / ml& lt; 23 U / ml& lt; 50 U / ml& lt; 50 U / ml& lt; 50 U / ml& lt; 50 U / ml& lt; 50 U / ml& lt; 50 U / ml

Warum Amylase über dem Normalwert liegt?

Der Amylasespiegel im Blut bei Erwachsenen und Kindern kann bei folgenden Pathologien signifikant ansteigen:

  • Akute Pankreatitis. In diesem Fall wird die Enzymaktivität um das 5- bis 10-fache erhöht. Da es sich um eine akute Erkrankung handelt, steigt die Rate innerhalb weniger Stunden nach einer Schädigung der Bauchspeicheldrüse an. Auf diesem Niveau dauert Amylase normalerweise 3 bis 5 Tage. Akute Schmerzen in der Bauchspeicheldrüsenregion können auftreten, wenn die Diastasemenge auf 1000 U / l ansteigt. Ein starker Anstieg der akuten Pankreatitis wird jedoch nicht immer beobachtet. Bei einigen Patienten steigt der Enzymspiegel leicht an oder kann innerhalb normaler Grenzen bleiben.

Sehr oft besteht kein direkter Zusammenhang zwischen dem Anstieg der Indikatoren und der Schwere der Pankreatitis. Dies ist eine Folge des schnellen Todes von Sekretionszellen, wodurch das Enzym in normalen Mengen produziert werden kann..

Mit der Zeit sterben immer mehr Zellen der Bauchspeicheldrüse ab, wodurch sich die Amylase wieder normalisiert.

  • Chronische Pankreatitis. Amylasämie (eine Erhöhung der Diastasemenge im Blut) kann eine Manifestation eines chronischen Entzündungsprozesses in der Drüse sein. Am häufigsten nehmen die Indikatoren moderat zu.
  • Mechanische Schädigung der Bauchspeicheldrüse.
  • Tumorneoplasmen.
  • Verstopfung des Pankreasgangs.
  • Akute Entzündung im Bauchraum mit Blinddarmentzündung und diffuser Peritonitis.
  • Perforation von Magengeschwüren.
  • Chirurgische Eingriffe an verschiedenen Organen.
  • Akute Entzündung der Gallenblase.
  • Makroamylasämie ist eine seltene Erkrankung, bei der sich ein Enzym mit Serumproteinen verbindet, wodurch verhindert wird, dass es den Nierenfilter passiert. Infolgedessen reichert sich Amylase im Blut an.

Pankreasfunktionsstörungen treten sehr häufig aufgrund von Alkoholmissbrauch, Ernährungsstörungen und Virusinfektionen auf.

Wenn die Biochemie keine signifikanten Verstöße gegen den Diastase-Spiegel ergab, ist dies keine hundertprozentige Bestätigung für das Fehlen einer Pankreas-Pathologie. Wenn der Patient Symptome hat, die für die Pathologien dieses Organs charakteristisch sind, kann der Arzt zusätzliche Tests verschreiben.

Chronische Pankreatitis ist schwer zu identifizieren.

In diesem Fall können die folgenden Studien nützlich sein:

  • Allgemeine Blutanalyse,
  • Gastroskopie,
  • Pankreas-Ultraschall,
  • Radiographie der Bauchorgane,
  • CT-Scan,
  • Endoskopische retrograde Cholangiopankreatographie.

Warum Amylase unter dem Normalwert liegt?

Abnahmen der Alpha-Amylase-Spiegel sind weniger häufig. Dies tritt bei schwerwiegenden fortgeschrittenen Pathologien der Bauchspeicheldrüse auf.

Die häufigsten Gründe für eine signifikante Verringerung der Diastasemenge sind:

  • Pankreasnekrose ist die Zerstörung eines Teils der Bauchspeicheldrüse infolge des Einflusses von Alkohol, fetthaltigen Lebensmitteln und Erkrankungen der Gallenwege. Bei einer leichten Ausbreitung der Nekrose wird der normale Amylasespiegel durch Erhöhen der Aktivität ganzer Zellen aufrechterhalten. Sobald der größte Teil des Organs absterbt, nimmt die Menge an Diastase ab, auch aufgrund der Erschöpfung noch funktionierender Zellen.
  • Bauchspeicheldrüsenkrebs. Tod der Drüse infolge der Ausbreitung bösartiger Metastasen.
  • Pankreasresektion. Eine solche Operation wird im Fall von Zysten im Organ, seiner krebsartigen Transformation, Nekrose durchgeführt.
  • Mukoviszidose ist eine genetisch bedingte Krankheit, die sich in einer Verletzung der Sekretionsfunktion der exokrinen Drüsen äußert. Die Aktivität nicht nur der Bauchspeicheldrüse, sondern auch der Drüsen der Atemwege ist gestört.

Amylase

Eine Blutuntersuchung hilft, viele pathologische Prozesse im Körper zu identifizieren. Aufgrund der Pathologie des Verdauungssystems ist eine biochemische Blutuntersuchung sehr informativ.

Einer der wichtigen Indikatoren der Biochemie ist Amylase. Es ist der Hauptmarker für den Zustand der Bauchspeicheldrüse. Seine Abweichungen von der Norm weisen immer auf das Vorhandensein einer Pathologie des Körpers hin..

Was ist Amylase in einem biochemischen Bluttest?

Amylase ist ein Enzym, das am Verdauungsprozess beteiligt ist.

Es gibt 2 Arten von Amylase:

  • Alpha-Amylase. Seine Produktion erfolgt in der Bauchspeicheldrüse (in größerem Umfang) und in den Speicheldrüsen;
  • Pankreas-Amylase ist ein Bestandteil der Alpha-Amylase, die ausschließlich von der Bauchspeicheldrüse produziert wird und aktiv am Verdauungsprozess im Zwölffingerdarm beteiligt ist.

Amylase wird von den Drüsenzellen der Bauchspeicheldrüse produziert und ist Teil des Pankreassafts.

Das Enzym Amylase ist für den menschlichen Körper von großer Bedeutung.

Alpha-Amylase im Blut hat folgende Funktionen:

  • Abbau von Stärke während der Verdauung von Lebensmitteln. Dieser Prozess beginnt bereits im Mund, da Amylase im Speichel vorhanden ist. Die Stärke wird in einfachere Substanzen umgewandelt, die Oligosaccharide genannt werden.
  • Die Aufnahme von Kohlenhydraten im Körper;
  • Der Abbau von Glykogen in Glukose, die der Hauptenergiespeicher ist. Sie versorgt alle Zellen und Organe mit der für ihr Leben notwendigen Energie..

Das Enzym Amylase ist sehr wichtig für das reibungslose Funktionieren des Verdauungssystems. Daher wird die Untersuchung seines Spiegels am häufigsten bei Verdacht auf Krankheiten und Störungen des Verdauungstrakts verschrieben.

In Abwesenheit einer Pathologie sollte Amylase nur im Darm gefunden werden. Wenn jedoch verschiedene Krankheiten auftreten, gelangt es in den Blutkreislauf..

Indikationen zur Analyse

Amylase ist ein Indikator für die Entwicklung entzündlicher und endokriner Erkrankungen beim Menschen. Die Hauptindikationen für eine Blutuntersuchung auf Amylase sind:

  • Verdacht auf akute Pankreatitis (Entzündung der Bauchspeicheldrüse). Die Analyse wird durchgeführt, wenn solche Symptome vorliegen:
    • Übelkeit;
    • Erbrechen;
    • Häufige lose Stühle;
    • Bauchschmerzen, oft Gürtel;
    • Allgemeine Schwäche.
  • Verschlimmerung der chronischen Pankreatitis. Beschwerden wie im akuten Krankheitsverlauf;
  • Hepatitis (Entzündung des Leberparenchyms). Anzeichen der Krankheit:
    • Ziehschmerzen im rechten Hypochondrium;
    • Hepatomegalie (Lebervergrößerung);
    • Bitterkeit im Mund;
    • Übelkeit;
    • Die Schwäche.
  • Der Verdacht auf die Entwicklung von Diabetes mellitus kann ebenfalls ein Hinweis auf diese Studie sein. Dies ist eine endokrine Pathologie der Bauchspeicheldrüse, die sich manifestiert:
    • Intensiver Durst;
    • Polyurie (Abgabe großer Urinmengen);
    • Trockene Haut und Schleimhäute;
    • Juckende Haut;
    • In schweren Fällen kommt es zu Bewusstlosigkeit und Koma.
  • Gutartige und bösartige Tumoren der Bauchspeicheldrüse. Ihre Symptomatik kann variiert werden. Der maligne Prozess kann lange Zeit asymptomatisch sein. Daher ist es beim Erkennen von Beschwerden dieses Körpers unbedingt erforderlich, den Amylasespiegel zu bestimmen.
  • Parotitis - Entzündung der Speicheldrüsen mit ihrer Blockade;
  • Zysten in der Bauchspeicheldrüse.

Vorbereitung für die Forschung

Zur Bestimmung des Amylasespiegels wird ein biochemischer Bluttest verschrieben. Damit das Ergebnis zuverlässig ist, müssen Sie es richtig vorbereiten.

Experten geben verschiedene Empfehlungen zur Vorbereitung des Tests auf Alpha-Amylase, die sorgfältig beachtet werden sollten:

  • Einige Tage vor der Studie müssen Sie auf fetthaltige, frittierte und würzige Lebensmittel verzichten.
  • Am Vorabend der Blutentnahme sollten Sie aufhören, Tee und Kaffee zu trinken. Es wird empfohlen, an diesem Tag nur sauberes, nicht kohlensäurehaltiges Wasser zu trinken.
  • Wenn der Patient Medikamente einnimmt, muss er sich zum Zeitpunkt des Labortests mit dem Arzt über die Möglichkeit einer Unterbrechung der Behandlung beraten.
  • Geben Sie den Sport pro Tag auf, da übermäßige körperliche Aktivität die Indikatoren verzerrt.
  • Vermeiden Sie Stress und emotionalen Stress.
  • Hören Sie einen Tag vor der Analyse auf, alkoholische Getränke zu trinken.
  • Am Morgen des Tages der Blutspende kann man nicht essen, da die Studie auf nüchternen Magen durchgeführt wird. Es ist nur erlaubt, eine kleine Menge Wasser zu trinken (nicht mehr als 200 Milliliter)..

Empfehlungen für eine Blutuntersuchung:

  • Bereiten Sie die Einstichstelle vor (Blutentnahme). Dies ist in der Regel die Ellbogenbeugung des Arms. Wenn Sie Ihre Hand von Kleidung befreien müssen;
  • Legen Sie ein venöses Tourniquet auf den Unterarm und bitten Sie den Patienten, mit der Faust zu „arbeiten“.
  • Behandeln Sie die Haut mit einer antiseptischen Lösung (medizinischer Alkohol);
  • Führen Sie die Nadel ein und ziehen Sie die erforderliche Menge Blut in das Reagenzglas oder die Spritze.
  • Tragen Sie am Ende der Manipulation einen mit Alkohol angefeuchteten Wattebausch auf die Wunde auf, beugen Sie den Arm am Ellbogengelenk und bleiben Sie 10 Minuten in dieser Position. Es ist notwendig, die Blutung zu stoppen..

Das dem Patienten entnommene Blut wird ins Labor geschickt. Dort werden Kohlenhydrate zugesetzt und der Zeitpunkt ihres Abbaus bestimmt. Basierend auf diesem Indikator wird das Ergebnis entschlüsselt..

Es ist zu beachten, dass nur ein Arzt das Ergebnis unter Berücksichtigung aller Faktoren entschlüsseln kann.

Amylase-Rate im Blut

Es ist zu beachten, dass es üblich ist, zwei Arten dieses Enzyms im Blut zu isolieren. Es ist Pankreas und Alpha-Amylase. Dementsprechend sind ihre Normen unterschiedlich. In jedem Labor können sich die Indikatoren geringfügig unterscheiden, da unterschiedliche Reagenzien verwendet werden. Daher gibt es im Ergebnisformular eine Spalte, die die Grenzen der Norm für dieses Labor angibt. Es gibt jedoch allgemein anerkannte Leistungsstandards, die auf Daten eines unabhängigen Labors basieren..

Normtabelle für Alpha-Amylase (Gesamtamylase im Blut) bei Erwachsenen und Kindern:

AlterAlpha-Amylase-Rate, u / l
Kinder unter 2 Jahren5 - 65
Von 2 bis 70 Jahren24 - 125
Über 70 Jahre alt30 - 160

Die Normen der Pankreas-Amylase, die Teil der Alpha-Amylase ist, sind in der Tabelle dargestellt:

AlterAlpha-Amylase-Rate, u / l
Kinder unter 6 MonatenNicht mehr als 8
Von 6 bis 12 MonatenBis zu 23
Älter als 1 JahrNicht mehr als 50

Gründe für Abweichungen

Eine Abweichung von der Norm sowohl nach oben als auch nach unten ist ein Zeichen für den Beginn oder den längeren Verlauf bestimmter Krankheiten, insbesondere des Magen-Darm-Trakts..

Alpha-Amylase erhöht

Ein Anstieg der Pankreas- und Alpha-Amylase kann unter folgenden Bedingungen auftreten:

  • Akute und chronische Pankreatitis. In diesem Fall produzieren die Zellen des Organs Amylase in größeren Mengen als nötig;
  • Tumor- und zystische Veränderungen im Organgewebe sowie das Vorhandensein von Steinen in den Gallenblasengängen. In diesem Fall tritt eine sekundäre Entzündung auf, die eine erhöhte Amylase-Produktion fördert. Die Anzeigen steigen auf 200 U / l.
  • Diabetes mellitus. Diese Krankheit ist durch einen gestörten Kohlenhydratstoffwechsel gekennzeichnet. In diesem Fall wird ein Teil der Amylase an das Blut gesendet und erfüllt nicht ihre direkten Aufgaben, dh sie ist nicht am Abbau von Kohlenhydraten beteiligt.
  • Peritonitis ist eine Entzündung des Peritoneums. Dieser Prozess fördert die Ausbreitung von Entzündungen auf alle Organe der Bauchhöhle, einschließlich der Bauchspeicheldrüse;
  • Mumps ist eine Entzündung der Speicheldrüsen. Es trägt zu einer leichten Leistungssteigerung bei;
  • Nierenversagen Wie Sie wissen, verlässt Amylase den menschlichen Körper über die Nieren. Wenn jedoch ihre Funktion gestört ist, wird dieses Enzym nicht vollständig aus dem Blut entfernt, was zu einer Erhöhung seiner Indikatoren führt.
  • Eileiterschwangerschaft;
  • Abdominaltrauma;
  • Alkoholmissbrauch kann auch zu höheren Raten führen;
  • Essen "falscher" Lebensmittel, dh fetthaltige, geräucherte, gebratene, salzige Lebensmittel in großen Mengen.

Verminderter Amylasegehalt

Die Gründe für die Abnahme der Alpha-Amylase im Blut können sein:

  • Pankreasnekrose ist der Tod eines bedeutenden Teils der Bauchspeicheldrüse;
  • Akute oder chronische Hepatitis. Dieser Zustand führt zu einer Verletzung von Stoffwechselprozessen, einschließlich Kohlenhydraten. In diesem Fall reduziert die Bauchspeicheldrüse im Laufe der Zeit die Menge der produzierten Enzyme;
  • Leberzirrhose;
  • Tumorprozess in der Bauchspeicheldrüse. Dies schließt nur solche Tumoren (bösartig) ein, die zu Veränderungen im Organgewebe führen. In diesem Fall können die veränderten Gewebe das Enzym nicht produzieren;
  • Resektion (Entfernung) eines großen Teils der Bauchspeicheldrüse.

Amylase und Pankreatitis

Wie Sie wissen, ist Amylase ein Marker für Pankreaserkrankungen bzw. Pankreatitis. Es ist jedoch zu beachten, dass jede Entzündung des Magen-Darm-Trakts die Ursache für einen leichten Anstieg der Indikatoren sein kann..

Falls die Indikatoren für Pankreas-Amylase 6- bis 10-mal höher als normal sind, deutet dies auf die Entwicklung einer schweren Entzündung im Organ hin. Das heißt, bei Vorhandensein geeigneter Symptome wird eine akute Pankreatitis diagnostiziert oder eine Verschlimmerung eines chronischen Prozesses.

Es sollte auch beachtet werden, dass bei einem langen Verlauf einer chronischen Pankreatitis während einer Exazerbation die Indikatoren leicht ansteigen können. Dies ist auf die Anpassung des Körpers zurückzuführen.

In den ersten Stunden nach Ausbruch der Krankheit wird ein signifikanter Anstieg der Alpha-Amylase festgestellt. Nach 48 - 72 Stunden ist der Pegel wieder normal.

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Biochemischer Bluttest - Normen, Bedeutung und Dekodierung von Indikatoren bei Männern, Frauen und Kindern (nach Alter). Enzymaktivität: Amylase, ALT, AST, GGT, CF, LDH, Lipase, Pepsinogene usw..

Die Website bietet Hintergrundinformationen nur zu Informationszwecken. Die Diagnose und Behandlung von Krankheiten muss unter Aufsicht eines Spezialisten erfolgen. Alle Medikamente haben Kontraindikationen. Eine fachliche Beratung ist erforderlich!

Nachfolgend werden wir betrachten, was jeder Indikator eines biochemischen Bluttests sagt, was seine Referenzwerte und Dekodierung sind. Insbesondere werden wir über die Indikatoren der Enzymaktivität sprechen, die im Rahmen dieses Labortests ermittelt wurden..

Alpha-Amylase (Amylase)

Alpha-Amylase (Amylase) ist ein Enzym, das am Abbau von Lebensmittelstärke in Glykogen und Glukose beteiligt ist. Amylase wird von der Bauchspeicheldrüse und den Speicheldrüsen produziert. Darüber hinaus ist die Amylase der Speicheldrüsen vom S-Typ und die Amylase der Bauchspeicheldrüse vom P-Typ, aber beide Arten des Enzyms sind im Blut vorhanden. Die Bestimmung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut ist eine Berechnung der Aktivität beider Enzymtypen. Da dieses Enzym von der Bauchspeicheldrüse produziert wird, wird die Bestimmung seiner Aktivität im Blut zur Diagnose von Erkrankungen dieses Organs (Pankreatitis usw.) verwendet. Darüber hinaus kann die Amylaseaktivität auf das Vorhandensein anderer schwerer Pathologien der Bauchorgane hinweisen, deren Verlauf zu einer Reizung der Bauchspeicheldrüse führt (z. B. Peritonitis, akute Blinddarmentzündung, Darmverschluss, Eileiterschwangerschaft). Daher ist die Bestimmung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut ein wichtiger diagnostischer Test für verschiedene Pathologien der Bauchorgane..

Dementsprechend ist die Bestimmung der Aktivität der Alpha-Amylase im Blut im Rahmen der biochemischen Analyse in folgenden Fällen vorgeschrieben:

  • Verdacht auf oder zuvor identifizierte Pathologie der Bauchspeicheldrüse (Pankreatitis, Tumoren);
  • Cholelithiasis;
  • Mumps (Erkrankung der Speicheldrüsen);
  • Starke Bauchschmerzen oder Bauchverletzungen;
  • Jede Pathologie des Verdauungstraktes;
  • Verdacht auf oder zuvor identifizierte Mukoviszidose.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Blutamylase bei erwachsenen Männern und Frauen sowie bei Kindern über 1 Jahr 25 - 125 U / l (16 - 30 μkatal / l). Bei Kindern des ersten Lebensjahres liegt die normale Aktivität des Enzyms im Blut zwischen 5 und 65 U / l, was auf eine geringe Amylase-Produktion aufgrund einer geringen Menge stärkehaltiger Lebensmittel in der Ernährung eines Säuglings zurückzuführen ist.

Eine Erhöhung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

  • Pankreatitis (akut, chronisch, reaktiv);
  • Eine Zyste oder ein Tumor der Bauchspeicheldrüse;
  • Verstopfung des Pankreasgangs (z. B. Stein, Verwachsungen usw.);
  • Makroamylasämie;
  • Entzündung oder Schädigung der Speicheldrüsen (z. B. mit Mumps);
  • Akute Peritonitis oder Blinddarmentzündung;
  • Perforation (Perforation) eines Hohlorgans (z. B. Magen, Darm);
  • Diabetes mellitus (während der Ketoazidose);
  • Erkrankungen der Gallenwege (Cholezystitis, Gallensteinerkrankung);
  • Nierenversagen;
  • Eileiterschwangerschaft;
  • Erkrankungen des Verdauungstraktes (z. B. Magen- oder Zwölffingerdarmgeschwür, Darmverschluss, Darminfarkt);
  • Gefäßthrombose des Mesenteriums des Darms;
  • Aortenaneurysma-Ruptur;
  • Operation oder Trauma der Bauchorgane;
  • Bösartige Neubildungen.

Eine Abnahme der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut (Werte um Null) kann auf folgende Krankheiten hinweisen:
  • Insuffizienz der Bauchspeicheldrüse;
  • Mukoviszidose;
  • Folgen der Entfernung der Bauchspeicheldrüse;
  • Akute oder chronische Hepatitis;
  • Pankreasnekrose (Tod und Zerfall der Bauchspeicheldrüse im Endstadium);
  • Thyreotoxikose (hohe Schilddrüsenhormonspiegel im Körper);
  • Toxikose schwangerer Frauen.

Alaninaminotransferase (ALT)

Alaninaminotransferase (ALT) ist ein Enzym, das die Aminosäure Alanin von einem Protein auf ein anderes überträgt. Dementsprechend spielt dieses Enzym eine Schlüsselrolle bei der Proteinsynthese, dem Aminosäurestoffwechsel und der Energieproduktion durch Zellen. ALT wirkt in Zellen, daher ist normalerweise sein Gehalt und seine Aktivität in Geweben und Organen höher und im Blut niedriger. Wenn die Aktivität von ALT im Blut zunimmt, deutet dies auf eine Schädigung von Organen und Geweben und die Freisetzung des Enzyms aus diesen in den systemischen Kreislauf hin. Und da die größte Aktivität von ALT in den Zellen des Myokards, der Leber und der Skelettmuskulatur festgestellt wird, zeigt eine Zunahme des aktiven Enzyms im Blut die Schädigung dieser Gewebe an.

Die ausgeprägteste Aktivität von ALT im Blut nimmt mit der Schädigung von Leberzellen zu (z. B. bei akuter toxischer und viraler Hepatitis). Darüber hinaus nimmt die Aktivität des Enzyms bereits vor der Entwicklung von Gelbsucht und anderen klinischen Anzeichen einer Hepatitis zu. Ein etwas geringerer Anstieg der Enzymaktivität wird bei Verbrennungskrankheiten, Myokardinfarkt, akuter Pankreatitis und chronischen Lebererkrankungen (Tumor, Cholangitis, chronische Hepatitis usw.) beobachtet..

In Anbetracht der Rolle und der Organe, in denen ALT wirkt, sind die folgenden Zustände und Krankheiten Indikationen zur Bestimmung der Aktivität des Enzyms im Blut:

  • Alle Lebererkrankungen (Hepatitis, Tumoren, Cholestase, Zirrhose, Vergiftung);
  • Verdacht auf akuten Myokardinfarkt;
  • Muskelpathologie;
  • Überwachung des Leberzustands während der Einnahme von Medikamenten, die dieses Organ negativ beeinflussen;
  • Vorbeugende Untersuchungen;
  • Screening potenzieller Blut- und Organspender;
  • Untersuchung von Personen, die aufgrund des Kontakts mit Personen mit Virushepatitis möglicherweise mit Hepatitis infiziert wurden.

Normalerweise sollte die ALT-Aktivität im Blut bei erwachsenen Frauen (über 18 Jahre) weniger als 31 U / l und bei Männern weniger als 41 U / l betragen. Bei Kindern unter einem Jahr beträgt die normale ALT-Aktivität weniger als 54 U / l, 1 bis 3 Jahre - weniger als 33 U / Tag, 3 bis 6 Jahre - weniger als 29 U / l, 6 bis 12 Jahre - weniger als 39 U / l. Bei jugendlichen Mädchen im Alter von 12 bis 17 Jahren beträgt die normale ALAT-Aktivität weniger als 24 U / l und bei Jungen im Alter von 12 bis 17 Jahren weniger als 27 U / l. Bei Jungen und Mädchen über 17 Jahren ist die ALT-Aktivität normalerweise dieselbe wie bei erwachsenen Männern und Frauen..

Eine Erhöhung der Aktivität von ALAT im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

  • Akute oder chronische Lebererkrankungen (Hepatitis, Leberzirrhose, Fetthepatose, Tumor oder Metastasen in der Leber, alkoholische Leberschäden usw.);
  • Obstruktiver Ikterus (Verstopfung des Gallengangs mit einem Stein, Tumor usw.);
  • Akute oder chronische Pankreatitis;
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Myokarddystrophie;
  • Hitzschlag oder Verbrennungskrankheit;
  • Schock;
  • Hypoxie;
  • Trauma oder Nekrose (Tod) von Muskeln jeglicher Lokalisation;
  • Myositis;
  • Myopathien;
  • Hämolytische Anämie jeglichen Ursprungs;
  • Nierenversagen;
  • Präeklampsie;
  • Filariasis;
  • Einnahme von Medikamenten, die für die Leber giftig sind.

Eine Erhöhung der Aktivität von ALAT im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:
  • Vitamin B-Mangel6;;
  • Endstadien des Leberversagens;
  • Umfangreiche Leberschäden (Nekrose oder Zirrhose des größten Teils des Organs);
  • Verschlussikterus.

Aspartat-Aminotransferase (AsAT)

Aspartataminotransferase (ASAT) ist ein Enzym, das eine Aminogruppentransferreaktion zwischen Aspartat und Alpha-Ketoglutarat unter Bildung von Oxalessigsäure und Glutamat bereitstellt. Dementsprechend spielt ASAT eine Schlüsselrolle bei der Synthese und dem Abbau von Aminosäuren sowie bei der Energieerzeugung in Zellen..

AsAT ist wie ALT ein intrazelluläres Enzym, da es hauptsächlich in Zellen und nicht im Blut wirkt. Dementsprechend ist die Konzentration von AST in normalen Geweben höher als im Blut. Die größte Aktivität des Enzyms wird in den Zellen des Myokards, der Muskeln, der Leber, der Bauchspeicheldrüse, des Gehirns, der Nieren, der Lunge sowie in Leukozyten und Erythrozyten beobachtet. Wenn die Aktivität von AST im Blut zunimmt, zeigt dies die Freisetzung des Enzyms aus den Zellen in den systemischen Kreislauf an, die auftritt, wenn Organe beschädigt sind, in denen eine große Menge AST vorhanden ist. Das heißt, die Aktivität von AST im Blut nimmt bei Lebererkrankungen, akuter Pankreatitis, Muskelschäden und Myokardinfarkt stark zu.

Die Bestimmung der AST-Aktivität im Blut ist für die folgenden Zustände oder Krankheiten angezeigt:

  • Leber erkrankung;
  • Diagnose eines akuten Myokardinfarkts und anderer Pathologien des Herzmuskels;
  • Erkrankungen der Körpermuskulatur (Myositis usw.);
  • Vorbeugende Untersuchungen;
  • Screening potenzieller Blut- und Organspender;
  • Untersuchung von Personen, die Kontakt zu Patienten mit Virushepatitis hatten;
  • Kontrolle über den Zustand der Leber während der Einnahme von Medikamenten, die das Organ negativ beeinflussen.

Normalerweise beträgt die AST-Aktivität bei erwachsenen Männern weniger als 47 U / l und bei Frauen weniger als 31 U / l. Die Aktivität von AST bei Kindern unterscheidet sich normalerweise je nach Alter:
  • Kinder unter einem Jahr - weniger als 83 U / l;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 48 U / l;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 36 U / l;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 47 U / l;
  • Kinder von 12 bis 17 Jahren: Jungen - weniger als 29 U / l, Mädchen - weniger als 25 U / l;
  • Jugendliche über 17 Jahre - wie erwachsene Frauen und Männer.

Eine Zunahme der Aktivität von AST im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis, rheumatische Herzkrankheit;
  • Kardiogener oder toxischer Schock;
  • Lungenarterienthrombose;
  • Herzinsuffizienz;
  • Erkrankungen der Skelettmuskulatur (Myositis, Myopathie, Polymyalgie);
  • Zerstörung einer großen Anzahl von Muskeln (z. B. ausgedehntes Trauma, Verbrennungen, Nekrose);
  • Hohe körperliche Aktivität;
  • Hitzschlag;
  • Lebererkrankungen (Hepatitis, Cholestase, Krebs und Lebermetastasen usw.);
  • Pankreatitis;
  • Alkoholkonsum;
  • Nierenversagen;
  • Bösartige Neubildungen;
  • Hämolytische Anämien;
  • Thalassämie major;
  • Infektionskrankheiten, bei denen Skelettmuskeln, Herzmuskel, Lunge, Leber, Erythrozyten, Leukozyten geschädigt werden (z. B. Septikämie, infektiöse Mononukleose, Herpes, Lungentuberkulose, Typhus);
  • Zustand nach Herzoperation oder Angiokardiographie;
  • Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel im Blut);
  • Darmverschluss;
  • Laktatazidose;
  • Legionärskrankheit;
  • Maligne Hyperthermie (erhöhte Körpertemperatur);
  • Niereninfarkt;
  • Schlaganfall (hämorrhagisch oder ischämisch);
  • Vergiftung durch giftige Pilze;
  • Einnahme von Medikamenten, die die Leber negativ beeinflussen.

Eine Abnahme der Aktivität von AST im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Vitamin B-Mangel6;;
  • Schwere und massive Leberschäden (z. B. Leberruptur, Nekrose eines großen Teils der Leber usw.);
  • Leberversagen im Endstadium.

Gamma-Glutamyltransferase (GGT)

Gamma-Glutamyltransferase (GGT), auch Gamma-Glutamyltranspeptidase (GGT) genannt, ist ein Enzym, das die Aminosäure Gamma-Glutamyl von einem Proteinmolekül auf ein anderes überträgt. Dieses Enzym kommt in der größten Menge in den Membranen von Zellen mit Sekretions- oder Sorptionskapazität vor, beispielsweise in den Zellen des Epithels der Gallenwege, der Lebertubuli, der Nierentubuli, der Ausscheidungsgänge der Bauchspeicheldrüse, des Bürstensaums des Dünndarms usw. Dementsprechend ist dieses Enzym am aktivsten in den Nieren, der Leber, der Bauchspeicheldrüse und dem Bürstensaum des Dünndarms..

GGT ist ein intrazelluläres Enzym, daher ist seine Aktivität im Blut normalerweise gering. Und wenn die Aktivität von GGT im Blut zunimmt, deutet dies auf eine Schädigung von Zellen hin, die reich an diesem Enzym sind. Das heißt, die erhöhte Aktivität von GGT im Blut ist charakteristisch für jede Lebererkrankung mit Schädigung ihrer Zellen (einschließlich beim Trinken von Alkohol oder bei der Einnahme von Medikamenten). Darüber hinaus ist dieses Enzym sehr spezifisch für Leberschäden, dh eine Erhöhung seiner Aktivität im Blut ermöglicht es, die Niederlage dieses bestimmten Organs genau zu bestimmen, insbesondere wenn andere Analysen nicht eindeutig interpretiert werden können. Wenn beispielsweise die Aktivität von AST und alkalischer Phosphatase zunimmt, kann dies durch eine Pathologie nicht nur der Leber, sondern auch des Herzens, der Muskeln oder der Knochen ausgelöst werden. In diesem Fall ermöglicht die Bestimmung der GGT-Aktivität die Identifizierung eines erkrankten Organs, da bei einer Erhöhung seiner Aktivität hohe Werte für AST und alkalische Phosphatase auf Leberschäden zurückzuführen sind. Und wenn die Aktivität von GGT normal ist, ist die hohe Aktivität von AST und alkalischer Phosphatase auf die Pathologie von Muskeln oder Knochen zurückzuführen. Aus diesem Grund ist die Bestimmung der GGT-Aktivität ein wichtiger diagnostischer Test zur Erkennung von Lebererkrankungen oder -schäden..

Die Bestimmung der GGT-Aktivität ist für die folgenden Krankheiten und Zustände angezeigt:

  • Diagnose und Kontrolle des Verlaufs von Pathologien der Leber und der Gallenwege;
  • Überwachung der Wirksamkeit der Alkoholismustherapie;
  • Identifizierung von Lebermetastasen in bösartigen Tumoren jeglicher Lokalisation;
  • Bewertung des Krebsverlaufs der Prostata, der Bauchspeicheldrüse und des Hepatoms;
  • Beurteilung des Leberzustands bei Einnahme von Arzneimitteln, die das Organ negativ beeinflussen.

Normalerweise beträgt die Aktivität von GGT im Blut bei erwachsenen Frauen weniger als 36 U / ml und bei Männern weniger als 61 U / ml. Die normale Aktivität von GGT im Blutserum bei Kindern hängt vom Alter ab und ist wie folgt:
  • Säuglinge unter 6 Monaten - weniger als 204 U / ml;
  • Kinder 6 - 12 Monate - weniger als 34 U / ml;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 18 U / ml;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 23 U / ml;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 17 U / ml;
  • Jugendliche zwischen 12 und 17 Jahren: Jungen - weniger als 45 U / ml, Mädchen - weniger als 33 U / ml;
  • Jugendliche von 17 bis 18 Jahren - wie Erwachsene.

Bei der Beurteilung der Aktivität von GGT im Blut sollte berücksichtigt werden, dass die Aktivität des Enzyms umso höher ist, je höher das Körpergewicht der Person ist. Bei schwangeren Frauen in den ersten Schwangerschaftswochen ist die GGT-Aktivität verringert.

Eine Zunahme der GGT-Aktivität kann bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet werden:

  • Alle Erkrankungen der Leber und der Gallenwege (Hepatitis, toxische Leberschäden, Cholangitis, Steine ​​in der Gallenblase, Tumoren und Metastasen in der Leber);
  • Infektiöse Mononukleose;
  • Pankreatitis (akut und chronisch);
  • Tumoren der Bauchspeicheldrüse, Prostata;
  • Verschlimmerung von Glomerulonephritis und Pyelonephritis;
  • Alkoholische Getränke trinken;
  • Einnahme von Medikamenten, die für die Leber giftig sind.

Säurephosphatase (AC)

Säurephosphatase (AC) ist ein Enzym, das am Austausch von Phosphorsäure beteiligt ist. Es wird in fast allen Geweben produziert, aber die höchste Aktivität des Enzyms wird in der Prostata, der Leber, den Blutplättchen und den Erythrozyten festgestellt. Normalerweise ist die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut gering, da das Enzym in Zellen gefunden wird. Dementsprechend wird eine Zunahme der Aktivität des Enzyms mit der Zerstörung der darin reichen Zellen und der Freisetzung von Phosphatase in den systemischen Kreislauf festgestellt. Bei Männern wird die Hälfte der im Blut vorkommenden sauren Phosphatase von der Prostata produziert. Bei Frauen tritt saure Phosphatase im Blut aus Leber, Erythrozyten und Blutplättchen auf. Dies bedeutet, dass die Aktivität des Enzyms es ermöglicht, Erkrankungen der Prostata bei Männern sowie eine Pathologie des Blutsystems (Thrombozytopenie, hämolytische Erkrankung, Thromboembolie, Multiples Myelom, Morbus Paget, Morbus Gaucher, Morbus Niemann-Pick usw.) bei beiden Geschlechtern nachzuweisen.

Die Bestimmung der Säurephosphataseaktivität ist bei Verdacht auf Prostatakrankheit bei Männern und Leber- oder Nierenerkrankungen bei beiden Geschlechtern angezeigt.

Männer sollten sich daran erinnern, dass eine Blutuntersuchung auf saure Phosphataseaktivität mindestens 2 Tage (und vorzugsweise 6-7 Tage) nach Manipulationen an der Prostata durchgeführt werden sollte (z. B. Prostatamassage, transrektaler Ultraschall, Biopsie usw.).... Darüber hinaus sollten Vertreter beider Geschlechter wissen, dass die Analyse der Säurephosphataseaktivität frühestens zwei Tage nach instrumentellen Untersuchungen der Blase und des Darms (Zystoskopie, Sigmoidoskopie, Koloskopie, digitale Untersuchung der Rektalampulle usw.) durchgeführt wird..

Normalerweise beträgt die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut bei Männern 0 bis 6,5 U / l und bei Frauen 0 bis 5,5 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität der sauren Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

  • Erkrankungen der Prostata bei Männern (Prostatakrebs, Prostataadenom, Prostatitis);
  • Paget-Krankheit;
  • Gaucher-Krankheit;
  • Niemann-Pick-Krankheit;
  • Multiples Myelom;
  • Thromboembolie;
  • Hämolytische Erkrankung;
  • Thrombozytopenie durch Zerstörung von Blutplättchen;
  • Osteoporose;
  • Erkrankungen des retikuloendothelialen Systems;
  • Pathologie der Leber und der Gallenwege;
  • Knochenmetastasen bei bösartigen Tumoren verschiedener Lokalisation;
  • In den letzten 2-7 Tagen wurden diagnostische Manipulationen an den Organen des Urogenitalsystems (rektale digitale Untersuchung, Sammlung von Prostatasekreten, Koloskopie, Zystoskopie usw.) durchgeführt..

Kreatinphosphokinase (CPK)

Kreatinphosphokinase (CPK) wird auch als Kreatinkinase (CK) bezeichnet. Dieses Enzym katalysiert den Prozess der Abspaltung eines Phosphorsäurerests von ATP (Adenosintriphosphorsäure) unter Bildung von ADP (Adenosindiphosphorsäure) und Kreatinphosphat. Kreatinphosphat ist wichtig für normale Stoffwechselprozesse und Muskelkontraktion und -entspannung. Kreatinphosphokinase kommt in fast allen Organen und Geweben vor, aber der größte Teil dieses Enzyms kommt in Muskeln und im Myokard vor. Die minimale Menge an Kreatinphosphokinase befindet sich im Gehirn, in der Schilddrüse, in der Gebärmutter und in der Lunge.

Normalerweise enthält das Blut eine kleine Menge Kreatinkinase und seine Aktivität kann zunehmen, wenn Muskeln, Myokard oder Gehirn geschädigt werden. Es gibt drei Varianten der Kreatinkinase - KK-MM, KK-MB und KK-BB, und KK-MM ist eine Unterart des Enzyms aus Muskeln, KK-MB ist eine Unterart aus dem Myokard und KK-BB ist eine Unterart aus dem Gehirn. Normalerweise sind 95% der Kreatinkinase im Blut vom Subtyp KK-MM, und die Unterarten KK-MB und KK-BB werden in Spuren bestimmt. Derzeit impliziert die Bestimmung der Aktivität der Kreatinkinase im Blut die Bewertung der Aktivität aller drei Unterarten.

Die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität von CPK im Blut sind die folgenden Bedingungen:

  • Akute und chronische Erkrankungen des Herz-Kreislauf-Systems (akuter Myokardinfarkt);
  • Muskelerkrankungen (Myopathie, Muskeldystrophie usw.);
  • Erkrankungen des Zentralnervensystems;
  • Erkrankungen der Schilddrüse (Hypothyreose);
  • Verletzungen;
  • Bösartige Tumoren an jedem Ort.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut bei erwachsenen Männern weniger als 190 U / l und bei Frauen weniger als 167 U / l. Bei Kindern nimmt die Enzymaktivität je nach Alter normalerweise die folgenden Werte an:
  • Die ersten fünf Lebenstage - bis zu 650 U / l;
  • 5 Tage - 6 Monate - 0 - 295 U / l;
  • 6 Monate - 3 Jahre - weniger als 220 U / l;
  • 3 - 6 Jahre - weniger als 150 U / l;
  • 6 - 12 Jahre: Jungen - weniger als 245 U / l und Mädchen - weniger als 155 U / l;
  • 12 - 17 Jahre: Jungen - weniger als 270 U / l, Mädchen - weniger als 125 U / l;
  • Über 17 Jahre alt - wie Erwachsene.

Eine Zunahme der Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Chronische Herzkrankheit (Myokarddystrophie, Arrhythmie, instabile Angina pectoris, Herzinsuffizienz);
  • Verschobenes Trauma oder Operation am Herzen und anderen Organen;
  • Akute Hirnschädigung;
  • Koma;
  • Schädigung der Skelettmuskulatur (ausgedehntes Trauma, Verbrennungen, Nekrose, elektrischer Schlag);
  • Muskelerkrankungen (Myositis, Polymyalgie, Dermatomyositis, Polymyositis, Myodystrophie usw.);
  • Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel);
  • Intravenöse und intramuskuläre Injektionen;
  • Geisteskrankheit (Schizophrenie, Epilepsie);
  • Lungenembolie;
  • Starke Muskelkontraktionen (Geburt, Krämpfe, Krämpfe);
  • Tetanus;
  • Hohe körperliche Aktivität;
  • Hunger;
  • Dehydration (Dehydration des Körpers vor dem Hintergrund von Erbrechen, Durchfall, starkem Schwitzen usw.);
  • Länger andauernde Unterkühlung oder Überhitzung;
  • Bösartige Tumoren der Blase, des Darms, der Brust, des Darms, der Gebärmutter, der Lunge, der Prostata und der Leber.

Eine Abnahme der Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Längerer Aufenthalt in einem sitzenden Zustand (Hypodynamie);
  • Kleine Muskelmasse.

Kreatinphosphokinase, MV-Untereinheit (CPK-MB)

Eine Unterart der Kreatinkinase CPK-MB ist ausschließlich im Myokard enthalten, im Blut normalerweise sehr klein. Eine Zunahme der Aktivität von CPK-MB im Blut wird bei der Zerstörung von Herzmuskelzellen, dh bei Myokardinfarkt, beobachtet. Die erhöhte Aktivität des Enzyms wird 4 bis 8 Stunden nach einem Herzinfarkt aufgezeichnet, erreicht nach 12 bis 24 Stunden ein Maximum und am 3. Tag, während des normalen Verlaufs der Wiederherstellung des Herzmuskels, kehrt die Aktivität von CPK-MB zur Normalität zurück. Aus diesem Grund wird die Bestimmung der Aktivität von CPK-MB zur Diagnose eines Myokardinfarkts und zur anschließenden Überwachung der Erholungsprozesse im Herzmuskel verwendet. In Anbetracht der Rolle und des Ortes von CPK-MB wird die Bestimmung der Aktivität dieses Enzyms nur zur Diagnose eines Myokardinfarkts und zur Unterscheidung dieser Krankheit von einem Lungeninfarkt oder einem schweren Angina-Anfall gezeigt.

Normalerweise beträgt die Aktivität von CPK-MB im Blut von erwachsenen Männern und Frauen sowie von Kindern weniger als 24 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität von CPK-MB wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:

  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Toxische Myokardschäden durch Vergiftung oder Infektionskrankheit;
  • Zustände nach Trauma, Operationen und diagnostischen Verfahren am Herzen;
  • Chronische Herzkrankheit (Myokarddystrophie, Herzinsuffizienz, Arrhythmie);
  • Lungenembolie;
  • Krankheiten und Verletzungen der Skelettmuskulatur (Myositis, Dermatomyositis, Degeneration, Trauma, Operation, Verbrennungen);
  • Schock;
  • Reye-Syndrom.

Laktatdehydrogenase (LDH)

Laktatdehydrogenase (LDH) ist ein Enzym, das die Reaktion der Umwandlung von Laktat in Pyruvat erleichtert und daher für die Energieerzeugung durch Zellen sehr wichtig ist. LDH kommt im normalen Blut und in Zellen fast aller Organe vor. Die größte Menge des Enzyms ist jedoch in Leber, Muskeln, Myokard, Erythrozyten, Leukozyten, Nieren, Lungen, Lymphgewebe und Blutplättchen fixiert. Eine Zunahme der LDH-Aktivität wird normalerweise bei der Zerstörung von Zellen beobachtet, in denen sie in großen Mengen enthalten sind. Dies bedeutet, dass die hohe Aktivität des Enzyms für eine Schädigung des Myokards (Myokarditis, Herzinfarkt, Arrhythmien), der Leber (Hepatitis usw.), der Nieren und der Erythrozyten charakteristisch ist.

Dementsprechend sind die Indikationen zur Bestimmung der LDH-Aktivität im Blut die folgenden Zustände oder Krankheiten:

  • Erkrankungen der Leber und der Gallenwege;
  • Myokardschaden (Myokarditis, Myokardinfarkt);
  • Hämolytische Anämien;
  • Myopathien;
  • Bösartige Neubildungen verschiedener Organe;
  • Lungenembolie.

Normalerweise beträgt die LDH-Aktivität im Blut bei erwachsenen Männern und Frauen 125 bis 220 U / l (bei Verwendung einiger Reagenzienkits kann die Norm 140 bis 350 U / l betragen). Bei Kindern ist die normale Aktivität des Enzyms im Blut je nach Alter unterschiedlich und beträgt folgende Werte:
  • Kinder unter einem Jahr - weniger als 450 U / l;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 344 U / l;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 315 U / l;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 330 U / l;
  • Jugendliche von 12 bis 17 Jahren - weniger als 280 U / l;
  • Jugendliche von 17 bis 18 Jahren - wie Erwachsene.

Eine Zunahme der LDH-Aktivität im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Schwangerschaftszeit;
  • Neugeborene bis zu 10 Tagen;
  • Intensive körperliche Aktivität;
  • Lebererkrankungen (Hepatitis, Zirrhose, Gelbsucht aufgrund einer Verstopfung der Gallenwege);
  • Herzinfarkt;
  • Lungenembolie oder Infarkt;
  • Erkrankungen des Blutsystems (akute Leukämie, Anämie);
  • Krankheiten und Muskelschäden (Trauma, Atrophie, Myositis, Myodystrophie usw.);
  • Nierenerkrankung (Glomerulonephritis, Pyelonephritis, Niereninfarkt);
  • Akute Pankreatitis;
  • Alle Zustände, die mit einem massiven Zelltod einhergehen (Schock, Hämolyse, Verbrennungen, Hypoxie, schwere Unterkühlung usw.);
  • Bösartige Tumoren verschiedener Lokalisation;
  • Einnahme von lebertoxischen Medikamenten (Koffein, Steroidhormone, Cephalosporin-Antibiotika usw.), Alkoholkonsum.

Eine Abnahme der LDH-Aktivität im Blut wird bei einer genetischen Störung oder einem vollständigen Fehlen von Enzymuntereinheiten beobachtet.

Lipase

Lipase ist ein Enzym, das die Reaktion der Spaltung von Triglyceriden in Glycerin und Fettsäuren sicherstellt. Das heißt, Lipase ist wichtig für die normale Verdauung von Fetten, die mit der Nahrung in den Körper gelangen. Das Enzym wird von einer Reihe von Organen und Geweben produziert, aber der Löwenanteil der im Blut zirkulierenden Lipase stammt aus der Bauchspeicheldrüse. Nach der Produktion in der Bauchspeicheldrüse gelangt Lipase in den Zwölffingerdarm und den Dünndarm, wo sie Fette aus der Nahrung abbaut. Aufgrund ihrer geringen Größe gelangt Lipase durch die Darmwand in die Blutgefäße und zirkuliert im Blutkreislauf, wo sie weiterhin Fette in Bestandteile zerlegt, die von den Zellen absorbiert werden.

Die Zunahme der Lipaseaktivität im Blut ist meist auf die Zerstörung von Pankreaszellen und die Freisetzung einer großen Menge des Enzyms in den Blutkreislauf zurückzuführen. Aus diesem Grund spielt die Bestimmung der Lipaseaktivität eine sehr wichtige Rolle bei der Diagnose einer Pankreatitis oder einer Blockade der Pankreasgänge durch einen Tumor, einen Stein, eine Zyste usw. Zusätzlich kann bei Nierenerkrankungen eine hohe Aktivität der Lipase im Blut beobachtet werden, wenn das Enzym im Blutkreislauf zurückgehalten wird..

Somit ist es offensichtlich, dass die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der Lipase im Blut die folgenden Zustände und Krankheiten sind:

  • Verdacht auf akute oder Verschlimmerung einer chronischen Pankreatitis;
  • Chronische Pankreatitis;
  • Cholelithiasis;
  • Akuten Cholezystitis;
  • Akutes oder chronisches Nierenversagen
  • Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs;
  • Dünndarmverschluss;
  • Leberzirrhose;
  • Abdominaltrauma;
  • Alkoholismus.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Lipase im Blut bei Erwachsenen 8 bis 78 U / l und bei Kindern 3 bis 57 U / l. Bei der Bestimmung der Aktivität von Lipase mit anderen Reagenziengruppen beträgt der Normalwert des Indikators bei Erwachsenen weniger als 190 U / l und bei Kindern weniger als 130 U / l..

Eine Zunahme der Lipaseaktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

  • Akute oder chronische Pankreatitis;
  • Krebs, Zyste oder Pseudozyste der Bauchspeicheldrüse;
  • Alkoholismus;
  • Gallenkolik;
  • Intrahepatische Cholestase;
  • Chronische Gallenblasenerkrankung;
  • Strangulation oder Infarkt des Darms;
  • Stoffwechselerkrankungen (Diabetes, Gicht, Fettleibigkeit);
  • Akutes oder chronisches Nierenversagen
  • Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs;
  • Dünndarmverschluss;
  • Peritonitis;
  • Epidemische Parotitis, die mit einer Schädigung der Bauchspeicheldrüse auftritt;
  • Einnahme von Arzneimitteln, die einen Spasmus des Schließmuskels von Oddi verursachen (Morphin, Indomethacin, Heparin, Barbiturate usw.).

Eine Abnahme der Lipaseaktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:
  • Maligne Tumoren verschiedener Lokalisation (außer Pankreaskarzinom);
  • Überschüssige Triglyceride im Blut vor dem Hintergrund von Unterernährung oder mit erblicher Hyperlipidämie.

Pepsinogene I und II

Die Pepsinogene I und II sind Vorläufer des Hauptmagenzyms Pepsin. Sie werden von den Magenzellen produziert. Einige der Pepsinogene aus dem Magen gelangen in den systemischen Kreislauf, wo ihre Konzentration mit verschiedenen biochemischen Methoden bestimmt werden kann. Im Magen werden Pepsinogene unter dem Einfluss von Salzsäure in das Enzym Pepsin umgewandelt, das mit der Nahrung aufgenommene Proteine ​​abbaut. Dementsprechend ermöglicht es Ihnen die Konzentration von Pepsinogenen im Blut, Informationen über den Zustand der Sekretionsfunktion des Magens zu erhalten und die Art der Gastritis (atrophisch, hyperacid) zu identifizieren..

Pepsinogen I wird von den Zellen des Fundus und des Magenkörpers synthetisiert, und Pepsinogen II wird von Zellen aller Teile des Magens und des oberen Teils des Zwölffingerdarms synthetisiert. Die Bestimmung der Konzentration von Pepsinogen I ermöglicht es Ihnen daher, den Zustand des Körpers und des Fundus des Magens sowie von Pepsinogen II - allen Teilen des Magens - zu beurteilen.

Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut verringert wird, deutet dies auf den Tod der Hauptzellen des Körpers und des Fundus des Magens hin, die diesen Vorläufer von Pepsin produzieren. Dementsprechend kann ein niedriger Pepsinogen I-Spiegel auf eine atrophische Gastritis hinweisen. Darüber hinaus kann der Pepsinogen II-Spiegel vor dem Hintergrund einer atrophischen Gastritis lange Zeit innerhalb normaler Grenzen bleiben. Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut erhöht wird, deutet dies auf eine hohe Aktivität der Hauptzellen des Fundus und des Magenkörpers und daher auf eine Gastritis mit hohem Säuregehalt hin. Ein hoher Pepsinogen II-Spiegel im Blut weist auf ein hohes Risiko für Magengeschwüre hin, da die sekretierenden Zellen nicht nur Enzymvorläufer, sondern auch Salzsäure zu aktiv produzieren.

Für die klinische Praxis ist die Berechnung des Verhältnisses von Pepsinogen I zu Pepsinogen II von großer Bedeutung, da dieser Koeffizient die Erkennung von atrophischer Gastritis und ein hohes Risiko für die Entwicklung von Magengeschwüren und Krebs ermöglicht. Wenn der Koeffizient also weniger als 2,5 beträgt, sprechen wir von atrophischer Gastritis und einem hohen Risiko für Magenkrebs. Und mit einem Koeffizienten von mehr als 2,5 - über ein hohes Risiko für Magengeschwüre. Darüber hinaus ermöglicht das Verhältnis der Konzentrationen von Pepsinogenen im Blut die Unterscheidung zwischen funktionellen Verdauungsstörungen (z. B. vor dem Hintergrund von Stress, Unterernährung usw.) und realen organischen Veränderungen im Magen. Daher ist die Bestimmung der Aktivität von Pepsinogenen mit der Berechnung ihres Verhältnisses derzeit eine Alternative zur Gastroskopie für diejenigen Personen, die sich aus irgendeinem Grund diesen Untersuchungen nicht unterziehen können..

Die Bestimmung der Aktivität der Pepsinogene I und II wird in folgenden Fällen gezeigt:

  • Beurteilung des Zustands der Magenschleimhaut bei Menschen mit atrophischer Gastritis;
  • Identifizierung einer progressiven atrophischen Gastritis mit einem hohen Risiko, an Magenkrebs zu erkranken;
  • Identifizierung von Magen- und Zwölffingerdarmgeschwüren;
  • Erkennung von Magenkrebs;
  • Überwachung der Wirksamkeit der Therapie bei Gastritis und Magengeschwüren.

Normalerweise beträgt die Aktivität jedes Pepsinogens (I und II) 4 - 22 μg / l.

In den folgenden Fällen wird eine Erhöhung des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut beobachtet:

  • Akute und chronische Gastritis;
  • Zollinger-Ellison-Syndrom;
  • Zwölffingerdarmgeschwür;
  • Alle Bedingungen, unter denen die Salzsäurekonzentration im Magensaft erhöht ist (nur für Pepsinogen I).

In den folgenden Fällen wird eine Abnahme des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut beobachtet:
  • Progressive atrophische Gastritis;
  • Magenkarzinom (Krebs);
  • Addison-Krankheit;
  • Perniziöse Anämie (nur für Pepsinogen I), auch Addison-Birmer-Krankheit genannt;
  • Myxödem;
  • Zustand nach Resektion (Entfernung) des Magens.

Cholinesterase (ChE)

Der gleiche Name "Cholinesterase" bezieht sich normalerweise auf zwei Enzyme - echte Cholinesterase und Pseudocholinesterase. Beide Enzyme können Acetylcholin abbauen, das ein Neurotransmitter in Nervenverbindungen ist. Echte Cholinesterase ist an der Übertragung von Nervenimpulsen beteiligt und kommt in großen Mengen in Hirngeweben, Nervenenden, Lungen, Milz und Erythrozyten vor. Pseudocholinesterase spiegelt die Fähigkeit der Leber wider, Proteine ​​zu synthetisieren, und spiegelt die funktionelle Aktivität dieses Organs wider.

Beide Cholinesterasen sind im Blutserum vorhanden, und daher wird die Gesamtaktivität beider Enzyme bestimmt. Infolgedessen wird die Bestimmung der Cholinesteraseaktivität im Blut verwendet, um Patienten zu identifizieren, bei denen Muskelrelaxantien (Medikamente, die die Muskeln entspannen) eine Langzeitwirkung haben, was in der Praxis eines Anästhesisten wichtig ist, um die richtige Dosierung von Medikamenten zu berechnen und einen cholinergen Schock zu vermeiden. Zusätzlich wird die Enzymaktivität bestimmt, um eine Vergiftung mit Organophosphorverbindungen (viele landwirtschaftliche Pestizide, Herbizide) und Carbamaten nachzuweisen, bei denen die Cholinesteraseaktivität verringert ist. In Abwesenheit der Gefahr einer Vergiftung und einer geplanten Operation wird die Cholinesteraseaktivität bestimmt, um den Funktionszustand der Leber zu beurteilen..

Die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität von Cholinesterase sind die folgenden Bedingungen:

  • Diagnose und Bewertung der Wirksamkeit der Therapie bei Lebererkrankungen;
  • Nachweis einer Vergiftung mit Organophosphorverbindungen (Insektiziden);
  • Bestimmung des Komplikationsrisikos bei geplanten Operationen unter Verwendung von Muskelrelaxantien.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Cholinesterase im Blut bei Erwachsenen 3700 - 13200 U / l, wenn Butyrylcholin als Substrat verwendet wird. Bei Kindern von der Geburt bis zu sechs Monaten ist die Enzymaktivität sehr gering, von 6 Monaten bis 5 Jahren - 4900 - 19800 U / l, von 6 bis 12 Jahren - 4200 - 16300 U / l und von 12 Jahren - wie bei Erwachsenen.

Eine Zunahme der Cholinesteraseaktivität wird bei folgenden Zuständen und Krankheiten beobachtet:

  • Hyperlipoproteinämie Typ IV;
  • Nephrose oder nephrotisches Syndrom;
  • Fettleibigkeit;
  • Typ II Diabetes mellitus;
  • Brusttumoren bei Frauen;
  • Magengeschwür;
  • Bronchialasthma;
  • Exsudative Enteropathie;
  • Geisteskrankheit (manisch-depressive Psychose, depressive Neurose);
  • Alkoholismus;
  • Die ersten Wochen der Schwangerschaft.

Eine Abnahme der Cholinesteraseaktivität wird bei folgenden Zuständen und Krankheiten beobachtet:
  • Genetisch bestimmte Varianten der Cholinesteraseaktivität;
  • Vergiftung mit Organophosphaten (Insektiziden usw.);
  • Hepatitis;
  • Leberzirrhose;
  • Kongestive Leber mit Herzinsuffizienz;
  • Metastasen von bösartigen Tumoren der Leber;
  • Hepatische Amöbiasis;
  • Erkrankungen der Gallenwege (Cholangitis, Cholezystitis);
  • Akute Infektionen;
  • Lungenembolie;
  • Erkrankungen der Skelettmuskulatur (Dermatomyositis, Dystrophie);
  • Zustände nach Operation und Plasmapherese;
  • Chronisches Nierenleiden;
  • Späte Schwangerschaft;
  • Alle Zustände, die mit einer Abnahme des Albuminspiegels im Blut einhergehen (z. B. Malabsorptionssyndrom, Fasten);
  • Peeling-Dermatitis;
  • Myelom;
  • Rheuma;
  • Herzinfarkt;
  • Bösartige Tumoren jeglicher Lokalisation;
  • Einnahme bestimmter Medikamente (orale Kontrazeptiva, Steroidhormone, Glukokortikoide).

Alkalische Phosphatase (ALP)

Alkalische Phosphatase (ALP) ist ein Enzym, das Phosphorsäureester spaltet und am Phosphor-Calcium-Metabolismus in Knochengewebe und Leber beteiligt ist. Die größte Menge befindet sich in Knochen und Leber und gelangt von diesen Geweben in den Blutkreislauf. Dementsprechend ist im Blut ein Teil der alkalischen Phosphatase aus dem Knochen und ein Teil aus der Leber. Normalerweise gelangt wenig alkalische Phosphatase in den Blutkreislauf und ihre Aktivität nimmt mit der Zerstörung von Knochen- und Leberzellen zu, was bei Hepatitis, Cholestase, Osteodystrophie, Knochentumoren, Osteoporose usw. möglich ist. Daher ist das Enzym ein Indikator für den Zustand von Knochen und Leber..

Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut sind folgende Zustände und Krankheiten:

  • Identifizierung von Leberschäden im Zusammenhang mit einer Blockade der Gallenwege (z. B. Gallensteinerkrankung, Tumor, Zyste, Abszess);
  • Diagnose von Knochenerkrankungen, bei denen Knochenzerstörung auftritt (Osteoporose, Osteodystrophie, Osteomalazie, Tumoren und Knochenmetastasen);
  • Diagnose von Morbus Paget;
  • Krebs des Kopfes der Bauchspeicheldrüse und der Nieren;
  • Darmerkrankung;
  • Bewertung der Wirksamkeit der Behandlung von Rachitis mit Vitamin D..

Normalerweise beträgt die Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut bei erwachsenen Männern und Frauen 30 - 150 U / l. Bei Kindern und Jugendlichen ist die Aktivität des Enzyms aufgrund aktiverer Stoffwechselprozesse in den Knochen höher als bei Erwachsenen. Die normale Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut bei Kindern unterschiedlichen Alters ist wie folgt:
  • Kinder unter 1 Jahr: Jungen - 80 - 480 U / l, Mädchen - 124 - 440 U / l;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren: Jungen - 104 - 345 U / l, Mädchen - 108 - 310 U / l;
  • Kinder 3 - 6 Jahre: Jungen - 90 - 310 U / l, Mädchen - 96 - 295 U / l;
  • Kinder von 6 bis 9 Jahren: Jungen - 85 - 315 U / l, Mädchen - 70 - 325 U / l;
  • Kinder 9 - 12 Jahre: Jungen - 40 - 360 U / l, Mädchen - 50 - 330 U / l;
  • Kinder 12 - 15 Jahre: Jungen - 75 - 510 U / l, Mädchen - 50 - 260 U / l;
  • Kinder 15 - 18 Jahre: Jungen - 52 - 165 U / l, Mädchen - 45 - 150 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Knochenerkrankungen mit erhöhtem Knochenabbau (Morbus Paget, Morbus Gaucher, Osteoporose, Osteomalazie, Krebs und Knochenmetastasen);
  • Hyperparathyreoidismus (erhöhte Konzentration von Nebenschilddrüsenhormonen im Blut);
  • Diffuser giftiger Kropf;
  • Leukämie;
  • Rachitis;
  • Frakturheilungszeit;
  • Lebererkrankungen (Leberzirrhose, Nekrose, Krebs und Lebermetastasen, infektiös, toxisch, Arzneimittelhepatitis, Sarkoidose, Tuberkulose, parasitäre Infektionen);
  • Verstopfung der Gallenwege (Cholangitis, Steine ​​der Gallenwege und der Gallenblase, Tumoren der Gallenwege);
  • Mangel an Kalzium und Phosphat im Körper (z. B. aufgrund von Hunger oder schlechter Ernährung);
  • Zytomegalie bei Kindern;
  • Infektiöse Mononukleose;
  • Lungen- oder Niereninfarkt;
  • Frühchen;
  • Drittes Schwangerschaftstrimester;
  • Eine Zeit schnellen Wachstums bei Kindern;
  • Darmerkrankungen (Colitis ulcerosa, Enteritis, bakterielle Infektionen usw.);
  • Einnahme lebertoxischer Medikamente (Methotrexat, Chlorpromazin, Antibiotika, Sulfonamide, große Dosen Vitamin C, Magnesia).

Eine Abnahme der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Hypothyreose (Mangel an Schilddrüsenhormonen);
  • Skorbut;
  • Schwere Anämie;
  • Kwashiorkor;
  • Mangel an Kalzium, Magnesium, Phosphaten, Vitamin C und B.12;;
  • Überschüssiges Vitamin D;
  • Osteoporose;
  • Achondroplasie;
  • Kretinismus;
  • Hereditäre Hypophosphatasie;
  • Bestimmte Medikamente wie Azathioprin, Clofibrat, Danazol, Östrogene und orale Kontrazeptiva.

Autor: Nasedkina A.K. Spezialist für biomedizinische Forschung.